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Was ist TB-500
TB-500 bezeichnet das synthetisch hergestellte Thymosin β4, ein aus 43 Aminosäuren bestehendes, N-terminal acetyliertes Peptid. Sein zentrales Actin-Bindungsmotiv ist die Sequenz LKKTETQ.
Thymosin β4 ist der wichtigste intrazelluläre Sequestrierer von monomerem Aktin in Säugerzellen. Über die Regulation der Aktin-Dynamik wird es in der Forschung mit Zellmigration, Gewebereparatur und Angiogenese in Verbindung gebracht. Bei Reborn Peptides ist TB-500 ausschließlich ein Research Peptide für Labor- und Forschungszwecke.
Thymosin β4 bindet monomeres G-Aktin und hält es in einem Reservoir, aus dem heraus Zellen ihr Zytoskelett schnell umbauen können. Diese Kontrolle über die Aktin-Dynamik ist der mechanistische Kern nahezu aller beschriebenen Effekte: Zellmigration, Re-Epithelialisierung, Angiogenese und Modulation von Entzündungsprozessen.
Goldstein und Kollegen (2012) fassen in einer vielzitierten Übersicht die Grundlagen und die damals laufenden klinischen Programme zusammen und beschreiben Thymosin β4 als multifunktionales regeneratives Peptid.
Am besten dokumentiert ist der Strang in der Augenheilkunde. Sosne und Kollegen (2018) zeichnen den Weg von der Grundlagenforschung bis in klinische Studien zur Hornhautheilung nach; eine spätere Arbeit derselben Gruppe (2023) diskutiert Thymosin β4 als möglichen Zusatz bei bakterieller Keratitis.
Dass es sich nicht nur um eine pharmakologische Zugabe handelt, zeigen Knockout-Modelle: Vasilopoulou und Kollegen (2016) berichteten, dass der Verlust des körpereigenen Thymosin β4 in Mäusen eine glomeruläre Erkrankung beschleunigte. Das spricht für eine physiologisch relevante Schutzfunktion.
Einordnung: Trotz breiter präklinischer Basis und einzelner klinischer Programme ist TB-500 nicht zugelassen. Für einen systemischen Einsatz am Menschen fehlen kontrollierte Wirksamkeitsnachweise.


Evidenz
Thymosin β4 ist der wichtigste intrazelluläre Sequestrierer von monomerem G-Aktin. Über das Motiv LKKTETQ steuert es Auf- und Umbau des Zytoskeletts.
Goldstein et al. 2012 · PMID 22074294
Der am weitesten getragene Anwendungsstrang reicht von der Grundlagenforschung bis in klinische Studien zur Hornhautheilung.
Sosne et al. 2018 · PMID 30063853 · Sosne et al. 2023 · PMID 37018981
Der Verlust des körpereigenen Thymosin β4 beschleunigte in Mäusen eine glomeruläre Erkrankung.
Vasilopoulou et al. 2016 · PMID 27575556
Forschungsstand
4 ausgewählte Quellen — filterbar nach Studientyp, jede verlinkt direkt zur Quelle.
Research Deep Dive
Vertiefte, studienbasierte Einordnung — jede Aussage mit PubMed-Quelle und Modellqualifier.
TB-500 erfordert eine eindeutige Identitätszuordnung. In der peer-reviewten Analytikliteratur bezeichnet der Name das N-terminal acetylierte Heptapeptid Ac-LKKTETQ, das den Resten 17–23 von Thymosin Beta-4 entspricht. Vollständiges Thymosin Beta-4 (Tβ4) ist dagegen ein reifes, N-acetyliertes Peptid aus 43 Aminosäuren. Das Fragment und das vollständige Peptid sind strukturell verwandt, aber chemisch verschieden.
Der Massenunterschied ist entscheidend: Ac-LKKTETQ hat eine Masse von etwa 889 Da, vollständiges Tβ4 dagegen von etwa 4963,4 Da. Das nicht acetylierte LKKTETQ-Motiv hat eine Masse von etwa 847 Da und darf nicht automatisch mit Ac-LKKTETQ gleichgesetzt werden. Produktbezeichnung, deklarierte Sequenz, gemessene Masse, Chargennummer und Analysenzertifikat müssen daher übereinstimmen, bevor die Molekülform einer Charge zugeordnet wird.
| Feld | Spezifikation |
|---|---|
| Substanzbezeichnung | TB-500, Tβ4-bezogenes Forschungspeptid |
| Identität laut Analytikliteratur | Ac-LKKTETQ, N-acetyliertes Fragment 17–23 von Tβ4 |
| Fragmentlänge / ungefähre Masse | 7 Aminosäuren / etwa 889 Da |
| Vollständiges Vergleichsmolekül | N-acetyliertes Tβ4, 43 Aminosäuren / etwa 4963,4 Da |
| Substanzklasse | Lyophilisiertes Forschungspeptid |
| Zielprofil | Aktinbezogene Forschung; die Interpretation hängt von der bestätigten Molekülform ab |
| CAS-Nummer | Für das kommerzielle Fragment ist keine autoritative CAS-Nummer belegt |
| Chargenidentität | Feststellung durch Abgleich der deklarierten Sequenz, des massenspektrometrischen Ergebnisses und des zugehörigen COA |
| Bestimmung | Ausschließlich Laborforschung |
Quellen: Esposito et al. 2012 · PMID 22962027 · Ho et al. 2012 · PMID 23084823
Aktin liegt als lösliches G-Aktin vor und kann zu filamentösem F-Aktin polymerisieren. Vollständiges Tβ4 wurde als aktinsequestrierendes Peptid charakterisiert. Safer et al. fanden vollständiges Tβ4 nicht unterscheidbar von dem damals als „Fx“ bezeichneten aktinbindenden Peptid und beobachteten in einem biochemischen In-vitro-Modell die Bindung an Aktinmonomere. Sanders et al. berichteten unter den untersuchten Bedingungen in In-vitro-Modellen mit Epithelzellen und Fibroblasten Veränderungen der Aktinpolymerisation und weniger sichtbare Stressfasern.
Das acetylierte Fragment aus sieben Aminosäuren, das in der Analytikliteratur als TB-500 identifiziert wird. Seine Evidenzbasis betrifft vor allem Identitäts- und Nachweisanalytik.
Das nicht acetylierte Aktinbindungsmotiv, das in einem Tiermodell neben vollständigem Tβ4 untersucht wurde. Diese Befunde belegen keine Gleichwertigkeit mit Ac-LKKTETQ.
Das Molekül aus 43 Aminosäuren, auf dem die breitere Literatur zur Aktinbindung und Präklinik beruht. Deren Befunde sind keine automatischen Eigenschaften des Fragments.
Methodisch entscheidend ist daher, welches Molekül vorliegt, welcher aktinbezogene Endpunkt gemessen wird und ob die Analytik etwa 889 Da von etwa 4963,4 Da unterscheidet. Ein gemeinsames Sequenzmotiv hebt diese experimentelle Grenze nicht auf.
Quellen: Safer et al. 1991 · PMID 1999398 · Sanders et al. 1992 · PMID 1584803 · Philp et al. 2003 · PMID 12581423
Die folgenden Befunde beschreiben Beobachtungen in kontrollierter Forschung. Sie belegen weder eine zugelassene Verwendung noch eine Wirkung beim Menschen und erlauben keine Ergebnisprognose außerhalb des jeweils zitierten Moleküls, Modells und Endpunkts.
TB-500 wurde analytisch als N-terminal acetyliertes Fragment 17–23 von humanem Tβ4 identifiziert.
PMID 22962027In Assays mit humanen Nabelvenen-Endothelzellen nahm die gerichtete Migration um das Vier- bis Sechsfache zu. Zusätzlich berichtet der Abstract Zellmigration in einem subkutan implantierten Matrigel-Modell in vivo; die Spezies wird nicht genannt. Untersucht wurde vollständiges Tβ4, nicht Ac-LKKTETQ.
PMID 9194528Mit vollständigem synthetischem Tβ4 wurden in kultivierten humanen Nabelvenen-Endothelzellen Zell-Matrix-Anheftung, Proliferation und Röhrenbildung untersucht. Ein Koronararterienring-Angiogenese-Assay erfasste ex vivo vaskuläre Aussprossung. Der Abstract beschreibt kein Tiermodell und untersucht Ac-LKKTETQ nicht als Prüfmolekül.
PMID 14517430In einem Vollhautwundmodell der Ratte wurden nach Gabe von vollständigem Tβ4 modellspezifische Endpunkte zu Reepithelisierung, Wundkontraktion, Kollagenablagerung und Angiogenese erfasst. Ergänzend untersuchte ein Boyden-Kammer-Assay die Keratinozytenmigration. Der Abstract berichtet kein Mausmodell.
PMID 10469335In gealterten Mäusen förderte das nicht acetylierte Heptapeptid die Reparatur vergleichbar zu vollständigem Tβ4. Der Abstract berichtet das Fragment ausschließlich in gealterten Tieren; die Marker im diabetischen Mausmodell (Wundkontraktion, Kollagenablagerung) beziehen sich auf vollständiges Tβ4. Dies belegt keine Gleichwertigkeit mit Ac-LKKTETQ.
PMID 12581423Murine kardiale Modelle und Zellassays zeigten ILK-bezogene Signalveränderungen sowie Endpunkte zu Zellmigration und Zellüberleben.
PMID 15565145In transformierten und primären humanen kornealen Epithelzellen wurden nach TNF-α-Stimulation und Behandlung mit vollständigem Tβ4 NF-κB-Proteinspiegel, -Aktivität, -Phosphorylierung und nukleäre Translokation untersucht. Der Abstract beschreibt weder ein Mausmodell noch eine Verabreichung an Menschen.
PMID 17254567Studienquellen: PMID 22962027 · PMID 9194528 · PMID 14517430 · PMID 10469335 · PMID 12581423 · PMID 15565145 · PMID 17254567
„TB-500 Peptide“ und „TB 500 Peptide“ sind kommerzielle Bezeichnungen, die allein keine eindeutige Molekülidentität festlegen. In der Analytikliteratur bezeichnet TB-500 Ac-LKKTETQ. Vollständiges Tβ4 ist Ac-SDKPDMAEIEKFDKSKLKKTETQEKNPLPSKETIEQEKQAGES, ein eigenständiges Molekül aus 43 Aminosäuren. Ho et al. beschrieben TB-500 in einer analytischen Tiermodellstudie mit equinen Proben als synthetische Version einer aktiven Region von Thymosin Beta-4.
Ac-SDKP ist ein weiteres Tβ4-Fragment mit eigener Literatur. BPC-157 und Thymosin Alpha-1 sind eigenständige Forschungssubstanzen mit eigenem Substanzprofil; ihre Belege und ihre Dokumentation lassen sich nicht auf TB-500 übertragen. Auch der Wolverine Blend ist eine eigene Produktkonfiguration und keine Variante dieses Fragments.
Quellen: Esposito et al. 2012 · PMID 22962027 · Ho et al. 2012 · PMID 23084823
Dieses TB-500-Forschungsmaterial wird als 10 mg lyophilisiertes Peptid geführt. Die Mengenangabe belegt weder Molekülidentität noch Reinheit. Lagerbedingungen und Stabilitätsspezifikationen richten sich nach dem Produktetikett und der zugehörigen Chargendokumentation; eine chargenunabhängige Temperatur- oder Stabilitätsangabe wird hier nicht gemacht.
Identitätskontrolle: Chargennummer, deklarierte Sequenz, gemessene Molekülmasse, Analysenmethode und Ergebnis sollten einen durchgängig rückverfolgbaren Datensatz bilden. Massenspektrometrie ist entscheidend, um Ac-LKKTETQ mit etwa 889 Da von vollständigem Tβ4 mit etwa 4963,4 Da zu unterscheiden. HPLC kann ein chromatografisches Profil und einen chargenbezogenen Reinheitswert liefern.
Chargendokumentation: Die Reinheit wird ausschließlich für die jeweils freigegebene Charge und den damit verknüpften COA ausgewiesen. Diese Seite enthält keine pauschale Reinheitszusage.
Quellen zur analytischen Identität: Esposito et al. 2012 · PMID 22962027 · Ho et al. 2012 · PMID 23084823
Reborn führt TB-500 ausschließlich als Forschungsmaterial für Labore und Forschende in der EU. Die Belegbasis umfasst zehn PubMed-indexierte Quellen, doch die meisten mechanistischen und präklinischen Befunde betreffen vollständiges Tβ4 und nicht analytisch definiertes Ac-LKKTETQ. Bei Studienplanung und Wareneingangskontrolle muss diese Abgrenzung erhalten bleiben.
Nur für Forschungszwecke. Ausschließlich für die Laborforschung. Nicht für die Anwendung an Menschen oder Tieren. Nicht zur Diagnose, Behandlung, Heilung oder Vorbeugung von Krankheiten bestimmt. Kein Arzneimittel, Lebensmittel oder Kosmetikum.

FAQ
Synthetisch hergestelltes Thymosin β4, ein 43 Aminosäuren langes, N-terminal acetyliertes Peptid.
Das zentrale Actin-Bindungsmotiv innerhalb der Sequenz. Es vermittelt die Bindung an monomeres G-Aktin.
Nein. Reborn liefert das vollständige Thymosin β4 (43 Aminosäuren, ca. 4963 g/mol), nicht nur das kurze Motiv.
Nein. Es existieren klinische Programme, vor allem in der Augenheilkunde, aber keine Zulassung.
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