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Was ist VIP
VIP im Überblick
VIP steht für Vasoaktives Intestinales Peptid, ein körpereigenes Neuropeptid aus 28 Aminosäuren. Es wurde ursprünglich aus Darmgewebe isoliert, ist aber im gesamten Nerven- und Immunsystem verbreitet.
Seine Wirkung entfaltet es über zwei G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, VPAC1 und VPAC2. In der Forschung wird VIP vor allem im Zusammenhang mit Gefäßweitstellung, Entzündungsmodulation und zirkadianer Rhythmik untersucht. Bei Reborn Peptides ist VIP ausschließlich ein Research Peptide.
Forschungsüberblick
VIP gehört zur Sekretin-Glukagon-Familie. Die Bindung an VPAC1 und VPAC2 aktiviert überwiegend den cAMP-Signalweg. Genau diese Rezeptorselektivität ist das am besten untersuchte Feld.
Igarashi und Kollegen kartierten in zwei Arbeiten (2002) systematisch das Pharmakophor von VIP für VPAC1 und für VPAC2 und arbeiteten heraus, welche Positionen der Sequenz für welche Rezeptorbindung entscheidend sind. 2005 nutzte dieselbe Gruppe die Erkenntnisse, um vereinfachte, rezeptorselektive und stabilere VIP-Analoga zu entwickeln.
Einen aktuellen strukturbiologischen Blick liefern Piper und Kollegen (2022) in Nature Communications: Sie beschreiben, wie die VPAC-Rezeptorfamilie ihre Peptide bindet und wodurch die Selektivität zustande kommt.
Ehrliche Einordnung: VIP ist als körpereigenes Peptid ausgesprochen gut charakterisiert, seine Halbwertszeit im Blut ist jedoch sehr kurz. Als Wirkstoff (Aviptadil) wurde es in klinischen Studien untersucht, eine breite Zulassung besteht nicht.
Technische Daten
CAS-Nummer37221-79-7
SummenformelC₁₄₇H₂₃₇N₄₃O₄₃S
Molekulargewicht3326,8 g/mol
SequenzHSDAVFTDNYTRLRKQMAVKKYLNSILN-NH₂ (28 AS)
Aminosäuren28
Reinheit≥ 99 % (HPLC)
PubChem CID53314964
ZielstrukturVPAC1- und VPAC2-Rezeptoren
Molekülstruktur
✓In-vitro✓TiermodellHuman-Pilot4RCT5Zulassung
Zwei Rezeptoren, ein Peptid
Strukturbiologie
Kurze Halbwertszeit
Evidenz
Forschungs Highlights
VIP wirkt über VPAC1 und VPAC2. Welche Positionen der Sequenz welche Bindung bestimmen, wurde systematisch kartiert.
Igarashi et al. 2002 · PMID 11907155 · PMID 12388623
Aktuelle Arbeiten zeigen, wie die VPAC-Rezeptorfamilie ihre Peptide bindet und woher die Selektivität kommt.
Piper et al. 2022 · PMID 36385145
VIP wird im Blut sehr rasch abgebaut. Genau deshalb wurden vereinfachte, stabilere Analoga entwickelt.
Igarashi et al. 2005 · PMID 15994369
Forschungsstand
Referenzierte Studien zu VIP
4 ausgewählte Quellen — filterbar nach Studientyp, jede verlinkt direkt zur Quelle.
In-vitroUnderstanding VPAC receptor family peptide binding and selectivityPiper SJ et al., 2022, Nat CommunQuelle →In-vitroElucidation of vasoactive intestinal peptide pharmacophore for VPAC(1) receptors in human, rat, and guinea pigIgarashi H et al., 2002, J Pharmacol Exp TherQuelle →In-vitroElucidation of the vasoactive intestinal peptide pharmacophore for VPAC(2) receptors in human and ratIgarashi H et al., 2002, J Pharmacol Exp TherQuelle →In-vitroDevelopment of simplified vasoactive intestinal peptide analogs with receptor selectivity and stabilityIgarashi H et al., 2005, J Pharmacol Exp TherQuelle →
FAQ
Häufige Fragen
Was ist VIP?
Das Vasoaktive Intestinale Peptid, ein körpereigenes Neuropeptid aus 28 Aminosäuren.
Wie wirkt es?
Über die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren VPAC1 und VPAC2, überwiegend über den cAMP-Signalweg.
Warum wurden Analoga entwickelt?
Weil VIP im Blut sehr schnell abgebaut wird. Vereinfachte Analoga sind stabiler und rezeptorselektiver.
Wie ordnet Reborn das Produkt ein?
Ausschließlich als Research Peptide für Labor- und Forschungszwecke, nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier. Jede Charge wird mit Analysezertifikat (COA), HPLC und MS dokumentiert.
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