IGF-1 LR3

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Was ist IGF-1 LR3

IGF-1 LR3 im Überblick

IGF-1 LR3 ist eine gentechnisch hergestellte Variante des Insulin-like Growth Factor 1. Gegenüber dem natürlichen IGF-1 trägt es einen Austausch an Position 3 (Arginin statt Glutaminsäure) sowie eine Verlängerung um 13 Aminosäuren am N-Terminus, insgesamt 83 Aminosäuren.

Der Sinn dieser Veränderungen: Das Molekül bindet kaum noch an die IGF-Bindungsproteine und bleibt dadurch länger frei verfügbar. Bei Reborn Peptides ist IGF-1 LR3 ausschließlich ein Research Peptide.

Forschungsüberblick

IGF-1 zirkuliert im Blut fast vollständig an Bindungsproteine gekoppelt. LR3 wurde genau dagegen konstruiert: Durch den Austausch an Position 3 sinkt die Affinität zu diesen Bindungsproteinen deutlich, das Peptid bleibt länger frei und kann am IGF-1-Rezeptor wirken.

Die klassischen Arbeiten stammen aus der Tierphysiologie. Conlon und Kollegen (1995) beschrieben im Meerschweinchen ein gesteigertes Organwachstum, gleichzeitig aber sinkende Spiegel von körpereigenem IGF-I, IGF-II und Bindungsproteinen. Dunaiski und Kollegen (1997) berichteten im Schwein sogar von einem reduzierten Wachstum sowie gesenktem Wachstumshormon und endogenem IGF-I. Beides zeigt, dass eine stärkere Rezeptorverfügbarkeit nicht automatisch mehr Wachstum bedeutet, weil die Rückkopplung der Achse gegensteuert.

Hadsell und Kollegen (2008) beschrieben in der Maus Effekte auf die Laktationsleistung. Lu und Kollegen (2023) zeigen, wie IGF-1 und LR3-IGF-1 rekombinant hergestellt werden können.

Hinweis zu den Kennzahlen: Für IGF-1 LR3 liegen uns keine belastbaren Angaben zu CAS-Nummer, Summenformel und Molekulargewicht vor. Wir lassen diese Felder deshalb leer, statt zu raten. Aus demselben Grund gibt es hier keine Molekülgrafik: Bei 83 Aminosäuren wäre eine 2D-Strukturformel ohnehin unlesbar.

Einordnung: Die Evidenz stammt vollständig aus Tiermodellen. IGF-1 LR3 ist nicht zugelassen.

Technische Daten
Aminosäuren83
Reinheit≥ 99 % (HPLC)
ZielstrukturIGF-1-Rezeptor (IGF1R)
IGF-1 LR3
In-vitroTiermodell3Human-Pilot4RCT5Zulassung
Konstruiert gegen die Bindungsproteine
Mehr Verfügbarkeit heisst nicht mehr Wachstum
Ausschliesslich Tierdaten

Evidenz

Forschungs Highlights

Der Austausch an Position 3 senkt die Affinität zu den IGF-Bindungsproteinen deutlich. Das Peptid bleibt länger frei verfügbar.

Conlon et al. 1995 · PMID 7561636

Im Schwein senkte LR3 sogar Wachstum, Wachstumshormon und endogenes IGF-I. Die Rückkopplung der Achse steuert gegen.

Dunaiski et al. 1997 · PMID 9488001

Sämtliche belastbaren Befunde stammen aus Tiermodellen.

Hadsell et al. 2008 · PMID 18577570

Research Deep Dive

Die Forschung im Detail

Vertiefte, studienbasierte Einordnung — jede Aussage mit PubMed-Quelle und Modellqualifier.

83 AminosäurenKONSTRUKTLÄNGE
13 ResteN-TERMINALE VERLÄNGERUNG
3 AnalogformenANALYTISCHE ABGRENZUNG
10 StudienEVIDENZKARTE
01Molekulare Identität und Konstruktionsprinzip

IGF-1 LR3 ist ein synthetisches rekombinantes IGF-I-Analogon aus 83 Aminosäureresten. Das Konstrukt verbindet eine Verlängerung um 13 Reste am N-Terminus mit der Substitution Glu3 → Arg innerhalb der reifen IGF-I-Domäne. Die vollständige Konstruktdefinition ist bei der Zuordnung von Literatur- und Analysedaten maßgeblich.

FeldReferenzangabe
BezeichnungIGF-1 LR3
SynonymeLong R3 IGF-I; Long-[Arg3]insulin-like growth factor-I
Klassesynthetisches rekombinantes IGF-I-Analogon
Konstruktlänge83 Aminosäurereste
Strukturprinzip13-Reste-Verlängerung am N-Terminus plus Substitution Glu3 → Arg
SummenformelC400H619N111O115S9, aus der Sequenz mit drei geschlossenen Disulfidbrücken berechnet; reduzierte Form C400H625N111O115S9
Molmasserund 9.111 Da mittlere Masse für die disulfidgeschlossene Form, berechnet; reduzierte Form rund 9.118 Da
PubChem-CIDkein verbindungsspezifischer Eintrag in der Namensabfrage, geprüft am 17.08.2026
CAS-Nummergegen freigegebenes Etikett, Spezifikation und Chargendokument abzugleichen
Herkunftgegen freigegebenes Etikett, Spezifikation und Chargendokument abzugleichen
Deklarierte Formlyophilisiert

Summenformel und Masse sind aus der Sequenz berechnet, nicht an einer Handelscharge gemessen; sie charakterisieren keine Charge. Eine Salzform oder eine abweichende Disulfidverbrückung kann beide Werte verändern. Referenzidentität und Chargenidentität bleiben deshalb getrennte Prüfebenen.

Strukturquelle: Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677

02Zielebene und IGFBP-Bindungsverhalten

Die IGF-1R-Signalachse und die Bindung an IGF-Bindungsproteine sind unterschiedliche Untersuchungsebenen. Rezeptoraktivierung, Bindungsassoziation, Bindungsdissoziation und zelluläre Signalendpunkte müssen jeweils dem konkreten System, der Methode und dem untersuchten Analogon zugeordnet bleiben.

IGFBP-3-System

Heding et al. erfassten Bindungsparameter mit rekombinantem, unglykosyliertem IGFBP-3 in einer geprüften Biosensor-Konfiguration. Die dort beobachtete geringere Affinität ist kein universeller Bindungs- oder Potenzwert.

Rezeptorsignale

Voorhamme et al. untersuchten in serumfreien HEK293- und CHO-Kulturen unter anderem die Aktivierung von IGF-IR und Insulinrezeptor. Diese Messgrößen bleiben an Zelllinien und Versuchsbedingungen gebunden.

Zuordnungsgrenze

Gemeinsame Signalbegriffe machen IGF-1 LR3, R3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I und reifes natives IGF-I nicht zu austauschbaren Analyten.

Grimes et al. verglichen mehrere IGF-I-Formen in einer Granulosazellkultur und erfassten IGFBP-bezogene Größen. Thomas et al. untersuchten in einer bovinen Follikelkultur unter anderem IGFBP-Lokalisation und -Expression. Die Befunde beschreiben ausschließlich die jeweiligen Modelle; sie sind weder Chargennachweis noch allgemeine Eigenschaft des angebotenen Materials.

Quellen zur Zielebene: Heding et al. 1996 · PMID 8662901 · Grimes et al. 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme et al. 2006 · PMID 17172665 · Thomas et al. 2007 · PMID 17636166

03Publizierte Forschungslandschaft

Dieses Kapitel beschreibt Befunde in kontrollierter Forschung und trifft keine Aussage zur Verwendung. Die Quellen sind nach Modelltyp geordnet; Analyt, Spezies, Versuchsaufbau, Methode und Messgröße begrenzen jede Beobachtung.

In vitro
Grimes et al., 1992, Endocrinology

In einer ovariellen Granulosazellkultur wurden IGF-I, Des(1–3)IGF-I und LR3 anhand von IGFBP-Produktion, mRNA und modellspezifischen Reaktionsgrößen verglichen.

PMID 1379161
In vitro
Heding et al., 1996, Journal of Biological Chemistry

Ein Biosensor-Assay erfasste Assoziation, Dissoziation und Affinität gegenüber rekombinantem, unglykosyliertem IGFBP-3. Die geprüfte Konfiguration liefert keinen universellen Bindungswert.

PMID 8662901
In vitro
Laajoki et al., 2000, Journal of Biological Chemistry

Die Lösungsstruktur und Rückgratdynamik von Long-[Arg3]IGF-I wurden mittels NMR untersucht. Der Strukturdatensatz ist keine Analyse einer Handelscharge.

PMID 10744677
In vitro
Prelle et al., 2001, Endocrinology

Bei bovinen Embryonen aus einem In-vitro-System wurden Entwicklung sowie mRNA zu IGFBPs und Typ-I-IGF-Rezeptoren erfasst.

PMID 11181549
In vitro
Voorhamme et al., 2006, Molecular Biotechnology

Serumfreie HEK293- und CHO-Kulturen dienten zur Untersuchung von Kulturentwicklung, Überleben sowie Aktivierung von IGF-IR und Insulinrezeptor.

PMID 17172665
In vitro
Thomas et al., 2007, Reproduction

Eine bovine Follikelkultur verglich LR3 und rekombinantes humanes IGF-I anhand von Follikel-, Estradiol-, Morphologie- und IGFBP-Messgrößen.

PMID 17636166
Tiermodell
Muhlbradt et al., 2009, Cancer Research

Transformierte humane Zelllinien und Prostatagewebe aus einem Mausmodell wurden für IGFBP-3-Expression, IGF-IR/IRS-1/PI3K/AKT-Signale und Proliferation untersucht.

PMID 19258508
Tiermodell
Conlon et al., 1995, Journal of Endocrinology

Im Meerschweinchenmodell wurden Organmessgrößen sowie zirkulierende IGF-I-, IGF-II- und IGFBP-Konzentrationen erfasst. Die Befunde sind art- und designspezifisch und nicht auf eine andere Art übertragbar.

PMID 7561636
Tiermodell
Dunaiski et al., 1997, Journal of Endocrinology

In einem kurzen Schweinemodell wurden Futteraufnahme, Gewichtsänderung sowie zirkulierende GH-, IGFBP-3-, endogene IGF-I-, Insulin- und Glukosewerte gemessen. Die Befunde sind art- und designspezifisch und nicht auf eine andere Art übertragbar.

PMID 9488001
Tiermodell
Mongongu et al., 2021, Drug Testing and Analysis

Eine analytische Laborarbeit mit Rattenmodell-Komponente nutzte Immunaufreinigung und hochauflösende Massenspektrometrie zur Unterscheidung intakter Analogformen und N-terminaler Abbauprodukte.

PMID 33587816

Die Evidenzkarte umfasst keine humane Interventionsarbeit zu IGF-1 LR3. Messungen an isolierten Proteinen, Zell- und Gewebesystemen oder Tiermodellen begründen keine Aussage außerhalb des beschriebenen Systems und zertifizieren keine Charge.

Studienquellen: Grimes et al. 1992 · Heding et al. 1996 · Laajoki et al. 2000 · Prelle et al. 2001 · Voorhamme et al. 2006 · Thomas et al. 2007 · Muhlbradt et al. 2009 · Conlon et al. 1995 · Dunaiski et al. 1997 · Mongongu et al. 2021

04Abgrenzung: LR3 gegenüber R3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I und reifem nativem IGF-I

IGF-1 LR3 trägt sowohl die 13-Reste-Verlängerung am N-Terminus als auch die Substitution Glu3 → Arg. R3-IGF-I trägt die Substitution an Position 3 ohne die Long-R3-Verlängerung. Des(1–3)IGF-I fehlen die ersten drei Reste des reifen IGF-I. Reifes natives IGF-I besitzt keine dieser Analogdefinitionen.

Die Bezeichnungen sind daher nur dann gleichbedeutend, wenn sie auf dieselbe vollständige Konstruktdefinition verweisen. Vergleichende Messungen in einem einzelnen Bindungs- oder Zellsystem heben die strukturellen Unterschiede nicht auf. Insbesondere bleibt der Befund von Heding et al. auf rekombinantes, unglykosyliertes IGFBP-3 und die geprüfte Biosensor-Konfiguration begrenzt.

Im analytischen Kontext können Immunaufreinigung und hochauflösende Massenspektrometrie intaktes LongR3-IGF-I von verwandten Analoga und N-terminalen Abbauprodukten unterscheiden. Mongongu et al. beschreiben hierfür eine Methode; ihre Nachweisbarkeit zertifiziert keine Reborn-Charge.

Quellen zur Abgrenzung: Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816 · Heding et al. 1996 · PMID 8662901 · Grimes et al. 1992 · PMID 1379161

05Form und Chargendokumentation

Die deklarierte Form ist lyophilisiert. Diese Formangabe bestätigt für sich weder Sequenzidentität noch einen analytischen Befund. Maßgeblich ist eine freigegebene Dokumentenkette, in der Stoffbezeichnung, Artikelreferenz, Chargenkennung, deklarierte Form, Prüfkriterien, Methoden, Ergebnisse, Prüf- oder Freigabedatum und Freigabestatus eindeutig zusammengehören.

Die Analytbeschreibung muss das 83-Reste-Konstrukt von R3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I und reifem nativem IGF-I abgrenzen. Abweichungen zwischen Etikett, Spezifikation und Chargendokument sind vor einer Zuordnung zu einem kontrollierten Experiment zu klären. Eine Dokumentenart ersetzt dabei keine andere.

HPLC und Massenspektrometrie beantworten verschiedene analytische Fragen. Ein HPLC-Ergebnis beschreibt den chromatographischen Befund der ausgewiesenen Charge unter der dokumentierten Methode. Eine geeignete massenspektrometrische Prüfung kann molekulare Identitätsmerkmale und die Abgrenzung verwandter Formen unterstützen. Keiner dieser Befunde wird auf eine andere Charge übertragen; die Existenz eines zugehörigen Dokuments wird hier nicht zugesagt.

Analytischer Kontext: Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816 · Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677

06Forschungsbezug und Hinweis zur Verwendung

Die Literatur ordnet IGF-1 LR3 als definiertes rekombinantes Analogon für die Laborforschung in chemische, strukturelle, bindungsbezogene und molekulare Forschungsfragen ein. Ihre Befunde bleiben an das jeweils benannte Konstrukt, Modell, Messverfahren und den erfassten Endpunkt gebunden. Sie belegen keine Identität oder Beschaffenheit eines bereitgestellten Materials.

Für einen dokumentierten Laborprozess müssen Referenzdaten, freigegebene Produktspezifikation und eindeutig zugehörige Chargenunterlagen als verschiedene Quellen erkennbar bleiben. Erst der konsistente Abgleich von Bezeichnung, Konstrukt, Form, Kennungen, Prüfmethoden und Ergebnissen erlaubt eine chargenbezogene Zuordnung.

Das Material ist ausschließlich für Forschungs- und Laborzwecke bestimmt, nicht für die Anwendung an Menschen oder Tieren.

FAQ

Häufige Fragen

Was ist IGF-1 LR3?

Eine gentechnisch hergestellte IGF-1-Variante mit 83 Aminosäuren: Arginin statt Glutaminsäure an Position 3 und eine N-terminale Verlängerung um 13 Aminosäuren.

Was bringt der Austausch?

Das Molekül bindet kaum noch an die IGF-Bindungsproteine und bleibt dadurch länger frei verfügbar.

Warum fehlen CAS, Formel und Molekülgrafik?

Weil uns dazu keine belastbaren Angaben vorliegen. Bei 83 Aminosäuren wäre eine 2D-Strukturformel zudem unlesbar. Wir zeigen lieber nichts als Falsches.

Gibt es Humandaten?

Nein. Die Evidenz stammt vollständig aus Tiermodellen.

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