IGF-1 LR3 — peptyd wyłącznie do badań

Name: IGF-1 LR3 — peptyd wyłącznie do badań
Brand: Reborn Peptides
SKU: IG1
Price: 99.90 EUR
Availability: InStock

99,90 €

z wysyłką & VAT

Certyfikat analizy dla partii

≥ 99 % czystości (HPLC)

Wysyłka na terenie całej UE

Dostawa w 4-5 dni roboczych

Ilość:

Szybka & bezpieczna płatność

Dostawa: 17.09. – 18.09.

+ Gratis w prezencie

Woda bakteriostatyczna 10 ml

Do rekonstytucji — gratis przy zamówieniach od 70 €.

Jeszcze 70,00 € do prezentu gratis.

Zahlungsarten: PayPal, Klarna, Visa, Mastercard, Google Pay

Czym jest IGF-1 LR3 — peptyd wyłącznie do badań

IGF-1 LR3 — peptyd wyłącznie do badań w skrócie

IGF-1 LR3 jest syntetycznym, rekombinowanym analogiem IGF-I złożonym z 83 reszt aminokwasowych, przeznaczonym wyłącznie do badań laboratoryjnych i nie do stosowania u ludzi ani u zwierząt; podział peptydów na klasy związków wskazuje, gdzie w asortymencie badawczym mieści się ten konstrukt. Od dojrzałego, natywnego ludzkiego IGF-I odróżniają go przedłużenie N-końca o 13 reszt oraz zamiana Glu3→Arg. UniProt P05019 opisuje natywne ludzkie IGF-I, nie LR3. Zapis IGF 1 LR3 bez łącznika odnosi się do tej samej cząsteczki. LR3 nie jest natywnym IGF-I, Des(1–3)IGF-I ani R3-IGF-I.

Wyniki literaturowe odnoszą się do konkretnych układów eksperymentalnych, a nie do właściwości partii handlowej. W badanych układach powinowactwo do białek wiążących IGF opisywano jako obniżone, nie zerowe; pomiar IGFBP-3 nie opisuje całej rodziny IGFBP.

Decyzja, gdzie kupić IGF-1 LR3 do badań, powinna opierać się na spójnej dokumentacji partii. Cena materiału badawczego nie zastępuje zgodności etykiety, numeru serii, metody analitycznej i certyfikatu analizy.

Przegląd badań

Long-[Arg3]IGF-I obejmuje 83 reszty: trzynastoresztowe przedłużenie N-końcowe oraz domenę IGF-I z argininą zamiast kwasu glutaminowego w pozycji 3. Odrębna budowa nie pozwala przypisywać LR3 wyników dla natywnego IGF-I ani innych analogów. Badania NMR opisywały strukturę i dynamikę konstruktu, a metody spektrometrii mas rozróżniały LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I i produkty degradacji. Dla postaci z zamkniętymi mostkami disiarczkowymi obliczono na podstawie sekwencji wzór C400H619N111O115S9 i średnią masę około 9 111 Da, a dla postaci zredukowanej C400H625N111O115S9 i około 9 118 Da. Wartości te nie zostały zmierzone dla partii; forma soli lub odmienny układ mostków disiarczkowych może zmienić zarówno wzór, jak i masę. ChemIDplus i wykaz substancji FDA podają dla tego konstruktu numer CAS 143045-27-6 oraz UNII M9L22Y19H9, natomiast PubChem prowadzi wyłącznie rekord substancji SID 381123731 i nie ma rekordu związku właściwego dla tego konstruktu. Z tego powodu żaden wykaz nie potwierdza wzoru sumarycznego ani masy cząsteczkowej całego konstruktu. Oba identyfikatory wskazują substancję odniesienia i wspierają porównanie z katalogiem; nie poświadczają dostarczonej partii i nie zastępują badania partii ani certyfikatu analizy.

W testach z izolowanym IGFBP-3 oraz w hodowlach komórkowych i tkankowych mierzono różne punkty końcowe. Jakościowy opis obniżonego powinowactwa do białek wiążących wymaga wskazania konkretnego testu, białka i gatunku; nie oznacza całkowitego braku wiązania ani uniwersalnej wartości powinowactwa. Wyniki z ludzkich linii nowotworowych, komórek jajnika, hodowli HEK293 i CHO oraz bydlęcych pęcherzyków i zarodków pozostają właściwe dla tych modeli.

Modele świnki morskiej i świni obejmowały pomiary fizjologiczne i stężenia wybranych składników osocza. Są to dane zależne od gatunku i projektu. Publikacji o natywnym IGF-1 nie należy wykorzystywać jako dowodów dotyczących LR3. W tej mapie nie ma badania interwencyjnego u człowieka.

Tożsamość i czystość materiału ocenia się dla konkretnej partii. Nazwa analitu, numer serii, zastosowana metoda i wynik muszą być spójne w etykiecie oraz COA. Wynik HPLC odnosi się wyłącznie do opisanej partii, a publikacja analityczna nie zastępuje jej dokumentacji.

Dane techniczne

Aminokwasy83

Czystość≥ 99 % (HPLC)

Struktura docelowaBadane w literaturze punkty końcowe obejmują zachowanie szlaku IGF-1R i wiązania IGFBP, aktywację IGF-1R/IR w hodowli komórkowej bezsurowiczej oraz punkty końcowe związane z wiązaniem w testach izolowanych białek. Sygnalizację PI3K/AKT mierzono w transformowanych ludzkich liniach nowotworowych i tkance mysiej; wynik pozostaje właściwy dla tego modelu. Są to punkty końcowe właściwe dla wskazanych modeli literaturowych, nie deklaracja mechanizmu ani cecha partii.

In vitroModel zwierzęcy3Pilotaż u ludzi4RCT5Dopuszczenie

Granica tożsamości

Identyfikatory rejestrowe

Wiązanie IGFBP-3

Modele komórkowe

Modele bydlęce in vitro

Modele zwierzęce

Model nowotworowy

Pomiary natywnego IGF-1 i przegląd sieci IGF

LR3 ma 83 reszty, przedłużenie N-końcowe i zamianę Glu3→Arg; dojrzałe natywne ludzkie IGF-I ma 70 reszt, a P05019 jest jego akcesją, nie akcesją LR3. Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I i LongR3-IGF-I są odrębnymi, analitycznie rozróżnialnymi konstruktami.

Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677 · Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816

ChemIDplus i wykaz substancji FDA podają CAS 143045-27-6 oraz UNII M9L22Y19H9; PubChem ma tylko rekord substancji SID 381123731, bez rekordu związku właściwego dla konstruktu, więc żaden wykaz nie potwierdza wzoru ani masy całego konstruktu.

Dane rejestrowe: ChemIDplus · FDA SRS · PubChem

Kinetykę wiązania analogów mierzono dla rekombinowanego IGFBP-3 w konkretnym teście biosensorowym; obniżone powinowactwo nie oznacza zerowego wiązania ani wyniku dla całej rodziny IGFBP.

Heding et al. 1996 · PMID 8662901

Odpowiedzi porównawcze badano w komórkach jajnika oraz hodowlach HEK293 i CHO; wyniki pozostają właściwe dla użytych linii i warunków.

Grimes et al. 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme et al. 2006 · PMID 17172665

Pęcherzyki i zarodki bydlęce badano jako izolowane modele tkankowe i przedimplantacyjne.

Thomas et al. 2007 · PMID 17636166 · Prelle et al. 2001 · PMID 11181549

Pomiary w modelach świnki morskiej i świni były zależne od gatunku oraz projektu i nie wyznaczają wyniku w innym modelu.

Conlon et al. 1995 · PMID 7561636 · Dunaiski et al. 1997 · PMID 9488001

Sygnalizację i proliferację mierzono w transformowanych ludzkich liniach komórkowych z kontekstem tkanki mysiej; nie są to dane o produkcie ani dowód zastosowania medycznego.

Muhlbradt et al. 2009 · PMID 19258508

Rommel i wsp. mierzyli udział osi PI3K/Akt/mTOR i PI3K/Akt/GSK3 w hipertrofii miotub, a Stitt i wsp. indukcję MAFbx i MuRF1 oraz regulację przez FoxO. Bailes i Soloviev opisali sieć IGF i problemy oznaczania biodostępnego IGF-1. Żadna z tych publikacji nie mierzy LR3, a wyników nie można przenosić na ten analog.

Rommel i wsp. 2001 · PMID 11715022 · Stitt i wsp. 2004 · PMID 15125842 · Bailes i Soloviev 2021 · PMID 33557137

Stan badań

Przywołane badania dotyczące IGF-1 LR3 — peptyd wyłącznie do badań

13 wybranych źródeł — z filtrem według typu badania, każde linkuje wprost do źródła.

In vitroProdukcja IGFBP w hodowli komórkowej komórek ziarnistych jajnika po porównaniu IGF-I, Des(1–3)IGF-I i LR3Grimes RW et al., 1992, EndocrinologyŹródło →In vitroKinetyka wiązania IGF i analogów N-końcowych z rekombinowanym IGFBP-3 — test biosensorowy in vitroHeding A et al., 1996, Journal of Biological ChemistryŹródło →Model zwierzęcyPomiary narządów oraz osoczowych IGF i IGFBP — model zwierzęcy, świnka morskaConlon MA et al., 1995, Journal of EndocrinologyŹródło →Model zwierzęcyPomiary endokrynne i fizjologiczne podczas krótkiego badania — model zwierzęcy, świniaDunaiski V et al., 1997, Journal of EndocrinologyŹródło →In vitroStruktura roztworowa i dynamika szkieletu Long-[Arg3]IGF-I — badanie strukturalne in vitroLaajoki LG et al., 2000, Journal of Biological ChemistryŹródło →In vitroWzrost i przeżywalność hodowli HEK293 i CHO oraz aktywacja receptorów — hodowla komórkowa bezsurowiczaVoorhamme D et al., 2006, Molecular BiotechnologyŹródło →In vitroLR3 i rekombinowane ludzkie IGF-I — hodowla pęcherzyków bydlęcych in vitroThomas FH et al., 2007, ReproductionŹródło →In vitroRozwój i ekspresja składników układu IGF — zarodki bydlęce uzyskane in vitroPrelle K et al., 2001, EndocrinologyŹródło →Model zwierzęcy / in vitroSygnalizacja i proliferacja — hodowla ludzkich komórek nowotworowych oraz eksperyment z tkanką myszyMuhlbradt E et al., 2009, Cancer ResearchŹródło →Model zwierzęcyRozróżnianie analogów IGF-I i produktów degradacji — badanie analityczne i model szczurzyMongongu C et al., 2021, Drug Testing and AnalysisŹródło →In vitroSZLAKI HIPERTROFII MIOTUB: udział PI3K/Akt/mTOR i PI3K/Akt/GSK3 mierzony po podaniu natywnego IGF-I — publikacja nie dotyczy LR3, a wyniki nie są na niego przenoszalneRommel C et al., 2001, Nature Cell BiologyŹródło →Model zwierzęcyLIGAZY UBIKWITYNOWE I FOXO: indukcja MAFbx i MuRF1 oraz jej hamowanie przez Akt zależne od FoxO po podaniu natywnego IGF-I — publikacja nie dotyczy LR3, a wyniki nie są na niego przenoszalneStitt TN et al., 2004, Molecular CellŹródło →ReviewSIEĆ IGF I JEJ OZNACZANIE: przegląd czynników wzrostu, receptorów, IGFBP, IGFBP-rP, peptydów E i problemów oznaczania biodostępnego IGF-1 — bez pierwotnego pomiaru LR3Bailes J, Soloviev M, 2021, Biomolecules 11(2):217, DOI 10.3390/biom11020217Źródło →

Research Deep Dive

The research in depth

Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.

83 resztyZdefiniowana długość konstruktu

13 resztPrzedłużenie N-końca

10 prac o LR3Odrębna mapa dowodów

3 prace kontekstoweNatywne IGF-1, nie LR3

01Chemia i projekt cząsteczki IGF-1 LR3

IGF-1 LR3 należy tu do kategorii materiały do badań laboratoryjnych i jest przedstawiany wyłącznie jako materiał do kontrolowanych badań laboratoryjnych. Ustalenia z publikacji pozostają punktami końcowymi konkretnych modeli i metod; nie opisują właściwości dostarczonej partii ani nie wyznaczają rezultatu doświadczenia.

IGF-1 LR3 to syntetyczny, rekombinowany analog IGF-I złożony z 83 reszt aminokwasowych. Konstrukcja łączy 13-resztowe przedłużenie N-końca z zamianą Glu3→Arg w domenie dojrzałego IGF-I. Laajoki i wsp. badali strukturę i dynamikę Long-[Arg3]IGF-I metodą NMR w badaniu strukturalnym in vitro. Jest to dowód strukturalny dla nazwanego konstruktu, a nie analiza partii.

Pole	Specyfikacja referencyjna
Nazwa	IGF-1 LR3
Synonimy	Long R3 IGF-I; Long-[Arg3]insulin-like growth factor-I
Klasa	Syntetyczny, rekombinowany analog IGF-I
Liczba reszt aminokwasowych	83
Projekt strukturalny	13-resztowe przedłużenie N-końca oraz zamiana Glu3→Arg
Wzór sumaryczny	C400H619N111O115S9 dla postaci z zamkniętymi mostkami disiarczkowymi; C400H625N111O115S9 dla postaci zredukowanej
Średnia masa cząsteczkowa	około 9 111 Da dla postaci z zamkniętymi mostkami disiarczkowymi; około 9 118 Da dla postaci zredukowanej
Sekwencja	`MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSA`
Profil badawczy	Receptor IGF i białka wiążące IGF w określonych układach eksperymentalnych
Numer CAS	143045-27-6; oznaczenie rejestrowe FDA GSRS / ChemIDplus dla wpisu „Long-(Arg3)insulin-like growth factor-I”
UNII	M9L22Y19H9; oznaczenie rejestrowe FDA GSRS
Granica UniProt	P05019 opisuje natywne ludzkie IGF-I, nie analog LR3
Ocena czystości	Wyłącznie dla badanej partii, wskazanej metody i odpowiadającego im wyniku analitycznego

Wzór sumaryczny i masę obliczono na podstawie sekwencji, a nie zmierzono dla partii. Forma soli lub odmienny układ mostków disiarczkowych może zmienić obie wartości.

Nie ma rekordu PubChem Compound specyficznego dla związku, który pozwalałby uzupełnić pozostałe identyfikatory struktury. Nie oznacza to braku rejestracji IGF-1 LR3 w FDA GSRS ani rekordu PubChem Substance pochodzącego z ChemIDplus. Nazwa, pełna sekwencja, kod partii i dokumentacja analityczna muszą odnosić się do tego samego materiału.

Źródło strukturalne: Laajoki i wsp., 2000 · PMID 10744677

02Punkty końcowe receptorów i wiązania IGFBP

Układ IGF obejmuje ligandy, receptory i białka wiążące IGF. Aktywacja receptora i wiązanie z IGFBP są odrębnymi pomiarami. Wyniku dla jednego białka w jednej konfiguracji testowej nie można przekształcać w uniwersalne twierdzenie o całej rodzinie IGFBP.

IGFBP-3

Heding i wsp. mierzyli asocjację, dysocjację i powinowactwo do rekombinowanego, nieglikozylowanego IGFBP-3 w teście biosensorowym in vitro. Obniżone powinowactwo w tej konfiguracji nie oznacza braku wiązania.

Linie komórkowe

Voorhamme i wsp. oceniali wzrost i przeżywalność hodowli oraz aktywację IGF-IR i IR w hodowli komórkowej bezsurowiczej HEK293 i CHO. Punkty końcowe pozostają właściwe dla tych linii i warunków.

Granica dowodu

Wspólne nazwy elementów szlaku nie czynią natywnego IGF-I, IGF-1 LR3, R3-IGF-I i Des(1–3)IGF-I wymiennymi analitami.

Grimes i wsp. porównali IGF-I, Des(1–3)IGF-I i LR3 w hodowli komórkowej, mierząc produkcję IGFBP-2 i IGFBP-3, mRNA IGFBP-3 oraz odpowiedzi właściwe dla modelu. Thomas i wsp. oceniali między innymi ekspresję oraz lokalizację IGFBP-2/-3 w hodowli pęcherzyków bydlęcych in vitro. Każda interpretacja musi zachować nazwę analitu, białko wiążące, gatunek, próbkę, metodę i punkt końcowy.

Źródła układu docelowego: Heding i wsp., 1996 · PMID 8662901 · Grimes i wsp., 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme i wsp., 2006 · PMID 17172665 · Thomas i wsp., 2007 · PMID 17636166

03Krajobraz badań właściwych dla LR3

Ta część opisuje ustalenia z kontrolowanych badań i nie zawiera deklaracji dotyczących użycia. Publikacje obejmują badanie strukturalne in vitro, test biosensorowy in vitro, hodowle komórkowe i tkankowe oraz modele zwierzęce. Anality, gatunki, metody i punkty końcowe nie tworzą jednego wymiennego zbioru dowodów.

Hodowla komórkowa

Grimes i wsp., 1992

W komórkach ziarnistych jajnika porównano IGF-I, Des(1–3)IGF-I i LR3, mierząc produkcję IGFBP-2/-3, mRNA IGFBP-3 oraz odpowiedzi właściwe dla tego modelu.

PMID 1379161

Test biosensorowy in vitro

Heding i wsp., 1996

Mierzono asocjację, dysocjację i powinowactwo do rekombinowanego, nieglikozylowanego IGFBP-3. Ten test nie opisuje wszystkich białek wiążących IGF.

PMID 8662901

Badanie strukturalne in vitro

Laajoki i wsp., 2000

Metodą NMR scharakteryzowano strukturę roztworową i dynamikę szkieletu znakowanego izotopowo Long-[Arg3]IGF-I. Nie jest to analiza partii.

PMID 10744677

Zarodki bydlęce uzyskane in vitro

Prelle i wsp., 2001

Mierzono rozwój oraz ilość mRNA kodującego IGFBP i receptory IGF typu I. Obserwacje pozostają właściwe dla przedimplantacyjnego modelu bydlęcego.

PMID 11181549

Hodowla komórkowa bezsurowicza

Voorhamme i wsp., 2006

W hodowlach HEK293 i CHO oceniano wzrost i przeżywalność kultury oraz aktywację IGF-IR i IR.

PMID 17172665

Hodowla pęcherzyków bydlęcych in vitro

Thomas i wsp., 2007

Porównano LR3 z rekombinowanym ludzkim IGF-I, mierząc średnicę pęcherzyka, estradiol, morfologię oraz ekspresję i lokalizację IGFBP-2/-3.

PMID 17636166

Hodowla ludzkich komórek nowotworowych i tkanka mysia

Muhlbradt i wsp., 2009

Mierzono ekspresję IGFBP-3, sygnalizację IGF-IR/IRS-1/PI3K/AKT i proliferację. Transformowane linie nie są dowodem dotyczącym produktu ani zastosowania medycznego.

PMID 19258508

Model zwierzęcy — świnka morska

Conlon i wsp., 1995

Oceniano masę narządów oraz stężenia IGF-I, IGF-II i IGFBP w osoczu. Punkty końcowe są właściwe dla gatunku i projektu.

PMID 7561636

Model zwierzęcy — świnia

Dunaiski i wsp., 1997

Mierzono GH, IGFBP-3, endogenne IGF-I, insulinę i glukozę w osoczu, a także pobranie paszy i zmianę masy. Wyników nie przenosi się na inny gatunek.

PMID 9488001

Badanie analityczne i model szczurzy

Mongongu i wsp., 2021

Immunooczyszczanie i wysokorozdzielcza spektrometria mas rozróżniały nienaruszone analogi oraz produkty degradacji N-końca. Wykrywalność metodą nie potwierdza dowolnej partii handlowej.

PMID 33587816

Hodowla komórkowa — mysie miotuby

Rommel i wsp., 2001

W hodowli mysich miotub mierzono szlaki sygnałowe w odpowiedzi na natywny IGF-I. Badanie nie mierzyło analogu LR3.

PMID 11715022

Hodowla komórkowa i model zwierzęcy

Stitt i wsp., 2004

W hodowli komórkowej i modelu zwierzęcym analizowano szlaki sygnałowe w odniesieniu do natywnego IGF-I. Badanie nie mierzyło analogu LR3.

PMID 15125842

Przegląd literatury

Bailes i Soloviev, 2021

Przegląd opisuje sieć ligandów, receptorów i białek wiążących IGF. Nie zawiera własnego pomiaru pierwotnego analogu LR3.

PMID 33557137

W tej mapie nie ma badania interwencyjnego u człowieka dotyczącego IGF-1 LR3. Brak takiej pracy nie jest dowodem bezpieczeństwa. Pomiar z izolowanego białka, komórki, tkanki lub modelu zwierzęcego nie ustanawia wyniku w innym układzie ani nie certyfikuje dostarczonej partii.

Mapa LR3: PMID 10744677 · PMID 8662901 · PMID 33587816 · PMID 1379161 · PMID 17172665 · PMID 17636166 · PMID 11181549 · PMID 19258508 · PMID 7561636 · PMID 9488001

04Granice tożsamości i kontekst natywnego IGF-1

Co nie jest LR3

Dojrzałe natywne ludzkie IGF-I ma 70 reszt aminokwasowych i nie zawiera dwóch modyfikacji definiujących LR3. Rekord UniProt P05019 dotyczy tego natywnego ligandu, a nie konstruktu LR3. Des(1–3)IGF-I nie zawiera pierwszych trzech reszt dojrzałego IGF-I, natomiast R3-IGF-I ma podstawienie w pozycji 3 bez przedłużenia Long R3. Są to odrębne, analitycznie rozróżnialne cząsteczki.

Mongongu i wsp. wykazali rozróżnialność LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I oraz produktów degradacji N-końca w określonej metodzie. Nie jest to potwierdzenie tożsamości ani czystości jakiejkolwiek partii handlowej. Zapis IGF 1 LR3 bez łącznika odnosi się do tej samej cząsteczki, jeśli definicja sekwencji jest zgodna.

Kontekst szlaku natywnego IGF-1 — publikacje, które nie dotyczą LR3

Poniższe trzy publikacje opisują natywne IGF-I lub szerszą sieć układu IGF, nie analog LR3. Są przytoczone wyłącznie jako odrębny kontekst szlaku; ich wyników nie można przenosić na LR3 ani przypisywać materiałowi IGF-1 LR3.

Rommel i wsp. mierzyli szlaki sygnałowe w mysich hodowlach miotub poddanych działaniu natywnego IGF-I. Publikacja nie mierzy LR3, a jej wyników modelowych nie można przenosić na LR3.

Stitt i wsp. analizowali ekspresję ligaz ubikwitynowych i aktywność czynników FOXO w hodowli komórkowej oraz modelu zwierzęcym w odniesieniu do natywnego IGF-I. Publikacja nie mierzy LR3, a jej wyników nie można przenosić na LR3.

Bailes i Soloviev opisali sieć ligandów, receptorów i białek wiążących IGF w przeglądzie literatury; przegląd nie jest pomiarem LR3 ani dokumentacją partii.

Rozróżnienie analogów: Mongongu i wsp., 2021 · PMID 33587816 · kontekst natywnego IGF-1, nie LR3: Rommel i wsp., 2001 · PMID 11715022 · Stitt i wsp., 2004 · PMID 15125842 · Bailes i Soloviev, 2021 · PMID 33557137

05Dokumentacja partii i granice analityczne

Postać referencyjna materiału to liofilizat w fiolce. Zapis ten klasyfikuje jedynie postać fizyczną i pojemnik. Nie stanowi samodzielnego dowodu tożsamości molekularnej IGF-1 LR3, deklarowanej zawartości, warunków przechowywania, stabilności ani czystości, które należy oceniać na podstawie dokumentacji danej partii.

Ocena partii wymaga połączenia nazwy produktu, pełnej sekwencji, kodu partii, metody analitycznej i wyniku w jednym spójnym łańcuchu dokumentacyjnym. Opis analitu musi wskazywać 83-resztowy konstrukt Long R3, a nie natywne IGF-I, R3-IGF-I ani Des(1–3)IGF-I.

Każda wartość czystości jest właściwa wyłącznie dla badanej partii i wskazanej metody. HPLC opisuje pomiar chromatograficzny, natomiast metoda tożsamości odpowiada na inne pytanie. Samo zachowanie retencyjne nie dowodzi, że nienaruszony analit jest LR3, a wynik dotyczący tożsamości nie ustanawia automatycznie czystości chromatograficznej.

Badanie Mongongu i wsp. pokazuje możliwość analitycznego rozdzielenia pokrewnych analogów i produktów degradacji, lecz nie uwierzytelnia żadnej partii Reborn. Badanie strukturalne Laajoki i wsp. także dotyczy nazwanego konstruktu, nie materiału katalogowego. Rozbieżności między etykietą, specyfikacją i dokumentacją analityczną wymagają wyjaśnienia przed przypisaniem materiału do projektu laboratoryjnego.

Laboratorium oceniające, gdzie kupić IGF-1 LR3 do badań, powinno opierać decyzję na spójności dokumentacji konkretnej partii. Cena IGF-1 LR3 nie zastępuje identyfikacji analitu, opisu metody ani zgodności kodu partii.

Kontekst analityczny: Mongongu i wsp., 2021 · PMID 33587816 · Laajoki i wsp., 2000 · PMID 10744677

06Materiał badawczy w UE i informacja o przeznaczeniu

IGF-1 LR3 jest oferowany laboratoriom w UE wyłącznie jako materiał badawczy. Publikacje definiują pytania badawcze oraz pomiary właściwe dla modeli; nie certyfikują tożsamości, czystości ani stabilności dostarczonej partii, także dla materiału takiego jak analog amyliny Kagrilintyd. Przy ocenie takich właściwości należy sprawdzić zgodność etykiety, nazwy analitu, kodu partii, metody i wyniku w przedstawionych dokumentach.

Każdy wynik musi pozostać przypisany do nazwanego analogu, modelu, gatunku i punktu końcowego. Dane dotyczące natywnego IGF-I, pokrewnego analogu, materiału takiego jak fragment HGH do badań, izolowanego białka, hodowli komórkowej, tkanki lub modelu zwierzęcego nie są wymienne i nie przewidują rezultatu poza opisanym układem.

Wyłącznie do celów badawczych. Tylko do badań laboratoryjnych. Nie do użycia u ludzi ani zwierząt. Produkt nie jest przeznaczony do diagnozowania, leczenia, wyleczenia ani zapobiegania chorobom. Nie jest produktem leczniczym, żywnością ani kosmetykiem.

FAQ

Częste pytania

Czym jest IGF-1 LR3?

Jest syntetycznym, rekombinowanym analogiem IGF-I złożonym z 83 reszt aminokwasowych, z przedłużeniem N-końca o 13 reszt i zamianą Glu3→Arg.

Czy LR3 jest tym samym co natywne IGF-I?

Nie. Dojrzałe natywne ludzkie IGF-I ma 70 reszt, natomiast LR3 ma 83 reszty i odmienną budowę. Wyników dla natywnego ligandu nie należy przypisywać LR3.

Jakie identyfikatory rejestrowe ma IGF-1 LR3 i co potwierdzają?

ChemIDplus i wykaz substancji FDA podają CAS 143045-27-6 oraz UNII M9L22Y19H9. PubChem prowadzi jedynie rekord substancji SID 381123731 i nie ma rekordu związku właściwego dla tego konstruktu, więc żaden wykaz nie potwierdza wzoru sumarycznego ani masy cząsteczkowej całego konstruktu. Identyfikatory opisują substancję odniesienia i wspierają porównanie z katalogiem; nie poświadczają dostarczonej partii i nie zastępują jej dokumentacji.

Czy LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I i R3-IGF-I są wymienne?

Nie. Są to odrębne konstrukty, dlatego ich oznaczenia, obserwacje biologiczne i wyniki analityczne trzeba rozpatrywać osobno.

Co oznacza obniżone powinowactwo do IGFBP?

Opis dotyczy konkretnych białek, testów i gatunków. Nie oznacza zerowego wiązania i nie uzasadnia jednej uniwersalnej wartości dla całej rodziny IGFBP.

Jakie modele obejmuje literatura o LR3?

Badania strukturalne i analityczne, testy izolowanych białek, hodowle komórkowe i tkankowe oraz modele zwierzęce. Każdy model wyznacza własne granice interpretacji.

Jak dokumentuje się konkretną partię?

Etykieta i COA powinny łączyć właściwą nazwę analitu, numer serii, metodę oraz wynik. Wartość HPLC opisuje wyłącznie partię wskazaną w dokumencie.

Jak mogę zapłacić?

Akceptujemy przedpłatę przelewem SEPA oraz kryptowaluty. Wszystkie płatności są przetwarzane bezpiecznie i szyfrowane.

Jak szybko i w jaki sposób realizowana jest wysyłka?

Dyskretna wysyłka z UE w 4–5 dni roboczych. Neutralne opakowanie bez informacji o zawartości.