IGF-1 LR3 — solo uso di ricerca
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Che cos'è IGF-1 LR3 — solo uso di ricerca
IGF-1 LR3 — solo uso di ricerca in sintesi
IGF-1 LR3 è un analogo sintetico ricombinante dell’IGF-I composto da 83 residui amminoacidici. Rispetto all’IGF-I umano nativo maturo, che comprende 70 residui ed è descritto da UniProt P05019, LR3 presenta un’estensione N-terminale di 13 residui e la sostituzione Glu3→Arg.
LR3 non coincide con Des(1–3)IGF-I né con R3-IGF-I. La sua affinità verso le IGFBP è risultata ridotta nei sistemi esaminati, non nulla, e resta dipendente da saggio, proteina e specie. Il materiale è destinato esclusivamente alla ricerca di laboratorio e non è destinato all’impiego su persone né su animali.
Panoramica della ricerca
IGF-1 LR3, indicato anche come Long R3 IGF-1 o Long-[Arg3]IGF-I, è un costrutto di 83 residui distinto dall’IGF-I umano nativo maturo di 70 residui, da Des(1–3)IGF-I e da R3-IGF-I. L’estensione N-terminale di 13 residui e la sostituzione Glu3→Arg definiscono LR3. Per la forma con i ponti disolfuro chiusi, dalla sequenza si calcolano C400H619N111O115S9 e una massa molecolare media di circa 9.111 Da; per la forma ridotta, C400H625N111O115S9 e circa 9.118 Da. Questi valori non sono stati misurati su una partita commerciale; una forma salina o una diversa connettività dei ponti disolfuro può modificare sia la formula sia la massa. UniProt P05019 descrive l’IGF-I umano nativo e non costituisce un’accessione dell’LR3. La grafia IGF 1 LR3 designa qui lo stesso costrutto LR3 documentato dalla sequenza e dai documenti della partita. ChemIDplus e il registro delle sostanze della FDA riportano per questo costrutto il CAS 143045-27-6 e l’UNII M9L22Y19H9, mentre PubChem dispone soltanto del record di sostanza SID 381123731 e di nessuna voce composto propria del costrutto. Per questa ragione nessun registro copre una formula bruta o una massa molecolare del costrutto completo. I due identificativi designano la sostanza di riferimento e sostengono il confronto con il catalogo: non certificano una partita fornita e non sostituiscono la verifica della partita né il certificato di analisi.
Le fonti dedicate all’analogo comprendono lavori strutturali e di legame in vitro, colture cellulari e tissutali, modelli animali preclinici e uno studio analitico. Laajoki e colleghi hanno descritto mediante NMR conformazione e dinamica del costrutto marcato isotopicamente. Heding e colleghi hanno osservato un’affinità inferiore degli analoghi N-terminali rispetto all’IGF-I nativo in uno specifico saggio con IGFBP-3 ricombinante non glicosilata. Tale affinità è ridotta, non nulla, e il dato non si estende all’intera famiglia IGFBP.
Grimes, Voorhamme, Thomas, Prelle e Muhlbradt hanno misurato endpoint definiti in colture cellulari, follicoli bovini, embrioni bovini ottenuti in vitro e tessuto murino. Conlon e Dunaiski hanno riportato misure circoscritte rispettivamente a un modello di cavia e a un modello suino. Mongongu e colleghi hanno distinto LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I e prodotti di degradazione N-terminale mediante immunopurificazione e spettrometria di massa ad alta risoluzione. Nessuno di questi risultati certifica una partita commerciale o consente il trasferimento automatico fra modelli.
Le pubblicazioni di Rommel, Stitt e Bailes e Soloviev riguardano l’IGF-I nativo o la rete IGF e sono riportate soltanto come contesto: i loro risultati non si trasferiscono a LR3 e non descrivono il materiale offerto. Identità e purezza richiedono documentazione coerente con la partita. Un risultato HPLC vale soltanto per il campione e la partita indicati, entro i limiti del metodo. Il materiale è esclusivamente per uso di laboratorio e non è destinato all’impiego su persone né su animali.
Evidenze
Punti salienti della ricerca
LR3 comprende 83 residui grazie a un’estensione N-terminale di 13 residui e alla sostituzione Glu3→Arg, mentre l’IGF-I umano nativo maturo comprende 70 residui ed è descritto da UniProt P05019.
Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677
ChemIDplus e il registro delle sostanze della FDA riportano CAS 143045-27-6 e UNII M9L22Y19H9; PubChem possiede soltanto il record di sostanza SID 381123731 e nessuna voce composto propria del costrutto, perciò nessun registro copre formula bruta o massa del costrutto completo.
Dati di registro: ChemIDplus · FDA SRS · PubChem
LR3 non coincide con Des(1–3)IGF-I o R3-IGF-I e i risultati devono restare attribuiti all’analita studiato.
Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816
Gli analoghi N-terminali hanno mostrato affinità ridotta, non nulla, verso IGFBP-3 nella configurazione esaminata e il dato non rappresenta tutte le IGFBP.
Heding et al. 1996 · PMID 8662901
Gli endpoint comparativi sono stati esaminati in colture ovariche, HEK293, CHO, follicoli bovini, embrioni bovini e sistemi comprendenti tessuto murino.
Grimes et al. 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme et al. 2006 · PMID 17172665 · Thomas et al. 2007 · PMID 17636166 · Prelle et al. 2001 · PMID 11181549 · Muhlbradt et al. 2009 · PMID 19258508
Le misure nei modelli di cavia e suino dipendono da specie, disegno ed endpoint e non consentono estrapolazioni ad altri sistemi.
Conlon et al. 1995 · PMID 7561636 · Dunaiski et al. 1997 · PMID 9488001
Rommel: PI3K/Akt/mTOR e PI3K/Akt/GSK3; Stitt: MAFbx/MuRF1 e FoxO; Bailes/Soloviev: rete IGF e misura dell’IGF-I biodisponibile — nessuna misura LR3 né vi trasferisce risultati.
Rommel et al. 2001 · PMID 11715022 · Stitt et al. 2004 · PMID 15125842 · Bailes e Soloviev 2021 · PMID 33557137
L’identità e la purezza richiedono corrispondenza tra denominazione, codice della partita, campione, metodo e risultato, mentre un dato HPLC vale solo per il campione esaminato.
Documentazione della partita · certificato di analisi · HPLC
Stato della ricerca
Studi di riferimento su IGF-1 LR3 — solo uso di ricerca
13 fonti selezionate — filtrabili per tipo di studio, ognuna rimanda direttamente alla fonte.
Research Deep Dive
The research in depth
Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.
01Identità e architettura molecolare di IGF-1 LR3
IGF-1 LR3 è un analogo sintetico ricombinante dell’IGF-I composto da 83 residui amminoacidici. Il costrutto presenta un’estensione N-terminale di 13 residui e la sostituzione Glu3→Arg. Laajoki e colleghi ne hanno descritto mediante NMR la conformazione e la dinamica dello scheletro in un sistema strutturale in vitro; lo studio caratterizza il costrutto nominato, non una partita.
Il confine molecolare è esplicito: LR3, con 83 residui, non coincide con l’IGF-I umano nativo maturo, che comprende 70 residui ed è descritto da UniProt P05019. LR3 non coincide neppure con Des(1–3)IGF-I, privo dei primi tre residui dell’IGF-I maturo, né con R3-IGF-I, che non presenta l’estensione Long R3. Sono analiti distinti e i risultati devono restare attribuiti al costrutto studiato.
Nei sistemi esaminati l’affinità di LR3 verso le proteine leganti IGF è risultata ridotta, non nulla. Il dato resta legato al saggio, alla proteina e alla specie: una misura su IGFBP-3 non rappresenta l’intera famiglia IGFBP.
| Campo | Riferimento o criterio documentale |
|---|---|
| Denominazione | IGF-1 LR3 |
| Sinonimi | Long R3 IGF-1; Long-[Arg3]insulin-like growth factor-I |
| Classe | Analogo sintetico ricombinante dell’IGF-I |
| Lunghezza | 83 residui amminoacidici |
| Progetto strutturale | Estensione N-terminale di 13 residui e sostituzione Glu3→Arg |
| Sequenza | MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSA |
| Formula molecolare | C400H619N111O115S9, calcolata dalla sequenza con tre ponti disolfuro chiusi; forma ridotta C400H625N111O115S9 |
| Massa molecolare | circa 9.111 Da di massa media per la forma con i ponti disolfuro chiusi, calcolata; forma ridotta circa 9.118 Da |
| Numero CAS | 143045-27-6; dato di registro FDA GSRS / ChemIDplus per la voce «Long-(Arg3)insulin-like growth factor-I» |
| UNII | M9L22Y19H9; dato di registro FDA GSRS |
| Riferimento UniProt | P05019 descrive l’IGF-I umano nativo, non LR3 |
| Profilo di ricerca | Legame verso IGFBP e misure di attivazione di IGF-IR nei sistemi sperimentali dichiarati |
| Criterio analitico | Denominazione, sequenza, codice della partita, procedura e risultato devono riferirsi allo stesso campione |
La formula molecolare e la massa sono calcolate dalla sequenza, non misurate su una partita commerciale; non caratterizzano alcuna partita. Una forma salina o una diversa connettività dei ponti disolfuro può modificare entrambi i valori.
La sequenza e la denominazione definiscono il riferimento molecolare, ma non autenticano il campione. L’identità richiede una catena documentale coerente fra analita, partita, procedura e risultato.
Fonte strutturale: Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677
02Legame alle IGFBP e misure recettoriali
Il sistema IGF comprende ligandi, recettori e proteine leganti. Il legame a una IGFBP e l’attivazione recettoriale sono misure differenti; un risultato ottenuto con una proteina e una configurazione sperimentale non stabilisce un valore universale.
Heding e colleghi hanno misurato associazione, dissociazione e affinità verso IGFBP-3 ricombinante non glicosilata in un saggio biosensore in vitro. L’affinità ridotta osservata non equivale a legame assente.
Voorhamme e colleghi hanno esaminato crescita e vitalità delle colture e attivazione di IGF-IR e del recettore dell’insulina in cellule HEK293 e CHO prive di siero.
Analita, proteina legante, specie, campione, procedura ed endpoint devono restare associati a ogni interpretazione.
Grimes e colleghi hanno confrontato IGF-I, Des(1–3)IGF-I e LR3 in colture di cellule della granulosa ovarica, misurando IGFBP-2, IGFBP-3 e mRNA di IGFBP-3. Thomas e colleghi hanno esaminato espressione e localizzazione di IGFBP-2 e IGFBP-3 in colture di follicoli bovini. Questi sistemi non rendono intercambiabili i diversi analoghi.
Fonti per legame e misure recettoriali: Heding et al. 1996 · PMID 8662901 · Grimes et al. 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme et al. 2006 · PMID 17172665 · Thomas et al. 2007 · PMID 17636166
03Panorama degli studi per tipo di modello
Questo capitolo descrive risultati osservati nella ricerca controllata e vincolati al rispettivo modello. Ogni dato resta circoscritto all’analita, al sistema, alla specie, alla procedura e all’endpoint misurato.
In cellule della granulosa ovarica sono state quantificate produzione di IGFBP-2 e IGFBP-3 ed espressione dell’mRNA di IGFBP-3.
PMID 1379161Sono state misurate associazione, dissociazione e affinità degli analoghi N-terminali verso IGFBP-3 ricombinante non glicosilata. La configurazione non rappresenta tutte le IGFBP.
PMID 8662901La NMR ha descritto conformazione e dinamica dello scheletro del Long-[Arg3]IGF-I marcato isotopicamente. Non è un’analisi di partita.
PMID 10744677Sono stati seguiti lo sviluppo e la quantità di mRNA delle IGFBP e dei recettori IGF di tipo I nel modello descritto.
PMID 11181549In colture prive di siero sono state esaminate crescita, vitalità e attivazione di IGF-IR e del recettore dell’insulina.
PMID 17172665LR3 è stato confrontato con IGF-I umano ricombinante mediante misure di diametro, estradiolo, morfologia ed espressione di IGFBP-2 e IGFBP-3.
PMID 17636166Sono state misurate espressione di IGFBP-3, segnalazione IGF-IR/IRS-1/PI3K/AKT e proliferazione. Il materiale umano e animale ex vivo resta evidenza in vitro.
PMID 19258508Sono state registrate misure degli organi e concentrazioni plasmatiche di IGF-I, IGF-II e IGFBP. Gli endpoint restano specifici della specie e del disegno.
PMID 7561636Sono stati misurati GH, IGFBP-3, IGF-I endogeno, insulina e glucosio plasmatici, insieme al consumo di mangime e alla variazione di peso. I risultati non si trasferiscono ad altre specie.
PMID 9488001Immunopurificazione e spettrometria di massa ad alta risoluzione hanno distinto LongR3-IGF-I, analoghi correlati e prodotti di degradazione N-terminale. La rilevabilità con questa procedura non certifica una partita.
PMID 33587816Sono state misurate le vie PI3K/Akt/mTOR e PI3K/Akt/GSK3 in miotubi murini in coltura. Lo studio riguarda l’IGF-1 nativo, non l’analogo LR3.
PMID 11715022Sono stati esaminati fattori FOXO e ligasi ubiquitiniche in coltura cellulare e in un modello animale. Lo studio riguarda l’IGF-1 nativo, non l’analogo LR3.
PMID 15125842La revisione ordina la rete di ligandi, recettori e proteine leganti dell’IGF. Non presenta una misurazione primaria dell’analogo LR3.
PMID 33557137Questa mappa non comprende studi di intervento sull’uomo relativi a IGF-1 LR3. Un risultato ottenuto con proteine isolate, cellule, tessuti o modelli animali non stabilisce un esito in un altro sistema e non caratterizza il materiale fornito. La massima evidenza primaria rappresentata è il modello animale, in coerenza con la classificazione del campo.
Mappa delle fonti LR3: PMID 1379161 · PMID 8662901 · PMID 10744677 · PMID 11181549 · PMID 17172665 · PMID 17636166 · PMID 19258508 · PMID 7561636 · PMID 9488001 · PMID 33587816
04Analiti distinti e contesto dell’IGF-I nativo
LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I e R3-IGF-I sono forme molecolari distinte. Mongongu e colleghi le hanno differenziate, insieme ai prodotti di degradazione N-terminale, mediante una procedura analitica definita. La distinzione così ottenuta non autentica alcuna partita commerciale.
Rommel e colleghi hanno misurato vie PI3K/Akt/mTOR e PI3K/Akt/GSK3 in colture murine esposte all’IGF-1 nativo. Stitt e colleghi hanno esaminato fattori FOXO e ligasi ubiquitiniche in coltura cellulare e in un modello animale riferiti all’IGF-1 nativo. Bailes e Soloviev hanno ordinato in una rassegna la rete di ligandi, recettori e proteine leganti dell’IGF.
Queste tre pubblicazioni riguardano l’IGF-1 nativo o la rete IGF, non l’analogo LR3 né il composto Elamipretide. Sono riportate esclusivamente come contesto separato: i loro risultati non si trasferiscono a IGF-1 LR3 e non descrivono il materiale offerto.
Distinzione degli analoghi: Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816 · contesto nativo, non LR3: Rommel et al. 2001 · PMID 11715022 · Stitt et al. 2004 · PMID 15125842 · Bailes e Soloviev 2021 · PMID 33557137
05Tracciabilità e documentazione analitica della partita
Forma fisica, quantità dichiarata e condizioni di conservazione non sono qui affermate: devono essere riconciliate con l’etichetta rilasciata, la specifica e la documentazione applicabile alla partita. Se un documento rilasciato descrive il materiale come uno dei peptidi liofilizzati, il termine indica soltanto il formato fisico e non dimostra identità molecolare, contenuto, stabilità o purezza.
La verifica documentale collega denominazione, sequenza degli 83 residui, codice della partita, campione, procedura e risultato nello stesso percorso analitico. La descrizione dell’analita deve indicare LongR3-IGF-I e distinguerlo da IGF-I nativo, Des(1–3)IGF-I e R3-IGF-I.
Un risultato HPLC descrive il profilo cromatografico del campione esaminato entro i limiti della procedura. Una prova d’identità risponde a una domanda diversa: il comportamento cromatografico non dimostra da solo che l’analita intatto sia LR3, mentre una misura d’identità non stabilisce automaticamente il profilo cromatografico.
La procedura di Mongongu e colleghi mostra una distinzione analitica fra analoghi correlati e prodotti di degradazione; lo studio strutturale di Laajoki e colleghi riguarda il costrutto nominato. Nessuna delle due pubblicazioni certifica una partita Reborn. Ogni conclusione analitica resta circoscritta al campione, alla procedura e al rapporto pertinenti.
Contesto analitico: Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816 · Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677
06Perimetro della ricerca di laboratorio
IGF-1 LR3 è presentato esclusivamente come materiale per ricerca controllata di laboratorio. Le pubblicazioni definiscono domande, modelli e misure sperimentali; non certificano una partita né stabiliscono risultati attesi.
Identità molecolare, modello, specie, endpoint e documentazione analitica devono rimanere distinti. I dati sull’IGF-I nativo, su un analogo correlato, sul peptide AOD-9604, su proteine isolate, cellule, tessuti o modelli animali non sono intercambiabili.
Esclusivamente per uso di laboratorio. Non destinato all’impiego su persone né su animali.
FAQ
Domande frequenti
IGF-1 LR3 e l’IGF-I umano nativo sono la stessa molecola?
No. L’IGF-I nativo maturo comprende 70 residui, mentre LR3 ne comprende 83 per l’estensione N-terminale di 13 residui e la sostituzione Glu3→Arg. UniProt P05019 descrive il ligando nativo, non LR3.
Qual è la differenza tra LR3, Des(1–3)IGF-I e R3-IGF-I?
Sono costrutti distinti. Des(1–3)IGF-I è privo dei primi tre residui dell’IGF-I maturo, LR3 presenta l’estensione N-terminale e la sostituzione alla posizione 3, mentre R3-IGF-I è distinto da LongR3-IGF-I.
Quali identificativi di registro esistono per IGF-1 LR3 e che cosa dimostrano?
ChemIDplus e il registro delle sostanze della FDA riportano il CAS 143045-27-6 e l’UNII M9L22Y19H9. PubChem dispone soltanto del record di sostanza SID 381123731 e di nessuna voce composto propria del costrutto, quindi nessun registro conferma una formula bruta o una massa molecolare del costrutto completo. Gli identificativi descrivono la sostanza di riferimento e sostengono il confronto con il catalogo; non certificano una partita fornita e non sostituiscono la documentazione della partita.
L’affinità di LR3 verso le IGFBP è assente?
No. Nei sistemi esaminati l’affinità è risultata ridotta, non nulla. Una misura su IGFBP-3 in una configurazione specifica non rappresenta l’intera famiglia delle proteine leganti.
Quali modelli compaiono nelle fonti?
Le pubblicazioni dedicate a LR3 comprendono saggi strutturali e di legame in vitro, colture cellulari e tissutali, modelli di cavia e suino e uno studio analitico con modello di ratto. Ogni risultato resta circoscritto al modello e all’endpoint dichiarati.
Che cosa distingue il metodo di Mongongu e colleghi?
Il metodo distingue LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I e prodotti di degradazione N-terminale. La rilevabilità analitica non certifica da sola una partita commerciale.
Le fonti sull’IGF-I nativo descrivono LR3?
Rommel esamina PI3K/Akt/mTOR e PI3K/Akt/GSK3, Stitt MAFbx/MuRF1 e FoxO, mentre Bailes/Soloviev inquadrano rete IGF e misurazione; nessuna fonte misura LR3 né vi trasferisce i risultati.
Che cosa documenta un risultato HPLC nel certificato?
Documenta la purezza del campione e della partita indicati entro i limiti del metodo. Non vale per altre partite e non sostituisce una verifica d’identità.
Qual è la destinazione del materiale?
Esclusivamente per ricerca di laboratorio. Non è destinato all’impiego su persone né su animali.
Come posso pagare?
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