≥ 99 % · HPLC
IGF-1 LR3
Metabolizm, waga & mięśnie
99,90 €
PEG-MGF
45,90 €
z wysyłką & VAT
0,0 / 5,0 (1 Bewertungen)
Certyfikat analizy dla partii
≥ 99 % czystości (HPLC)
Wysyłka na terenie całej UE
Dostawa w 3–5 dni roboczych
Zawartość: 2 mg
Ilość:
1
Szybka & bezpieczna płatność
+ Gratis w prezencie
Woda bakteriostatyczna 10 ml
Do rekonstytucji — gratis przy zamówieniach od 70 €.
Jeszcze 70,00 € do prezentu gratis.
Czym jest PEG-MGF
PEG-MGF w skrócie
PEG-MGF jest PEGylowanym syntetycznym analogiem C-końcowego peptydu domeny E IGF-1Ec, wariantu składania określanego jako Mechano Growth Factor. Opublikowane wartości identyfikacyjne natywnego, nie-PEGylowanego 24-meru nie definiują dostarczanego koniugatu PEG. Określenia peg mgf, peptyd peg-mgf i mgf peptyd odnoszą się tutaj do tej samej tożsamości katalogowej.
Materiał jest przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych i nie jest przeznaczony dla ludzi ani zwierząt. Tożsamość produktu, chemia PEG, zawartość i czystość wymagają zgodności specyfikacji, kodu partii oraz właściwego dla niej certyfikatu analizy.
Przegląd badań
PEG-MGF oznacza analog, w którym glikol polietylenowy jest sprzężony z konstruktem peptydu domeny E IGF-1Ec. Natywne MGF, IGF-1Ec i sam peptyd domeny E nie są dostarczanym materiałem. PEG-MGF nie jest też mekaserminą ani IGF-1 LR3. Dokładna sekwencja, C-koniec, chemia PEG, miejsce sprzężenia, całkowita masa i postać soli wymagają potwierdzenia w dokumentacji właściwej partii; wzór, masa i rekord PubChem natywnego 24-meru nie uzupełniają tych danych produktu.
Udokumentowano dwie formy natywnego, nie-PEGylowanego 24-meru. Forma z R w pozycji 23 ma sekwencję YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, wzór C121H199N41O40, średnią masę około 2868,1 g/mol i PubChem CID 175675731. Często cytowana forma z H w pozycji 23 ma sekwencję YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK, wzór C121H194N40O40 i średnią masę około 2849,1 g/mol. Formy różnią się wyłącznie w pozycji 23, a różnica pierwiastkowa wynosi H5N1. Sekwencje, wzory, masy i CID opisują wyłącznie natywne, nie-PEGylowane formy i nie identyfikują ani koniugatu PEG, ani partii. Dla natywnego peptydu domeny E ani dla PEGylowanego analogu nie jest indeksowany standardowy numer CAS; jest to cecha klasy, a nie brak dokumentu.
Opublikowane wyniki dotyczą natywnego MGF, ekspresji IGF-1Ec lub syntetycznych peptydów domeny E, a nie dostarczanego PEGylowanego analogu. Literatura obejmuje hodowle komórkowe, konstrukty tkankowe, przedkliniczne modele zwierzęce, protokół fizjologiczny z biopsjami ludzkimi i przeglądy. Każda obserwacja pozostaje ograniczona do nazwanej cząsteczki, modelu, metody i punktu końcowego.
PEGylacja i opisane warianty z D-aminokwasami w QRRK służą stabilizacji, lecz nie wykazują równoważności z natywnym peptydem, określonej trwałości ani wyniku eksperymentalnego. HPLC opisuje próbkę i metodę, a MS wspiera ocenę tożsamości masowej; wyniki muszą dotyczyć zdefiniowanego koniugatu i właściwej partii.
Dokumentacja materiału badawczego powinna łączyć nazwę, sekwencję, C-koniec, chemię PEG, całkowitą masę, postać soli, etykietę, kod partii i metody analityczne z odpowiednim certyfikatem analizy. Każde stwierdzenie o czystości odnosi się wyłącznie do zbadanej partii.
Dane techniczne
SummenformelC₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀
Molekulargewicht2868,2 g/mol
Aminokwasy24
Czystość≥ 99 % (HPLC)
Struktura docelowaBadane w literaturze punkty końcowe obejmują proliferację i różnicowanie po natywnym peptydzie domeny E IGF-I Ec w modelu mioblastów in vitro; migrację w hodowli ludzkich mięśniowych komórek progenitorowych oraz w komponencie przedklinicznym in vivo, a także aktywację i potencjał fuzji w hodowlach ludzkich mięśniowych komórek progenitorowych; proliferację, różnicowanie i czynniki transkrypcyjne w hodowli świńskich komórek satelitarnych; składanie IGF-I i aktywację komórek satelitarnych w przedklinicznym modelu szczurzym; mechanicznie regulowane składanie IGF-I w komórkach i konstruktach tkankowych; ekspresję endogennych wariantów IGF-I w biopsjach w fizjologicznym protokole badawczym, bez podawania odczynnika; punkty końcowe utraty neuronów dla C-końcowego peptydu IGF-1Ec w przedklinicznym modelu niedokrwienia mózgu; punkty końcowe neuronów dopaminergicznych i indukcję oksygenazy hemowej 1 w modelu przedklinicznym; proliferację, różnicowanie osteogenne i PI3K/AKT w hodowli króliczych komórek mezenchymalnych. Są to wyniki dla natywnego MGF, ekspresji IGF-1Ec lub syntetycznych peptydów domeny E, nie deklaracja mechanizmu dostarczanego PEG-MGF. Identyfikacja analityczna wymaga zgodności oznaczenia produktu, sekwencji, C-końca, chemii PEG, miejsca sprzężenia i dokumentacji partii; czystość HPLC jest wynikiem właściwym dla partii i metody, a MS stanowi uzupełniający dowód tożsamości.
Struktura cząsteczki
In vitroModel zwierzęcy3Pilotaż u ludzi4RCT5Dopuszczenie
Granica tożsamości
Model mioblastów
Modele ludzkich komórek
Model fizjologiczny
Modele przedkliniczne
Dokumentacja partii
Dowody
Najważniejsze wyniki badań
PEG-MGF jest PEGylowanym analogiem; natywne MGF, IGF-1Ec i sam peptyd domeny E nie są dostarczanym materiałem, a dane natywnego 24-meru nie identyfikują koniugatu.
Dai i wsp. 2010 · PMID 20494600 · DOI 10.1016/j.ghir.2010.03.005
W badaniu in vitro opisano odmienne punkty końcowe proliferacji i różnicowania dla peptydu domeny E IGF-I Ec oraz dojrzałego IGF-I; porównanie nie dotyczy PEG-MGF.
Yang i Goldspink 2002 · PMID 12095637 · DOI 10.1016/s0014-5793(02)02918-6
Mills 2007 opisał migrację w hodowli ludzkich komórek progenitorowych oraz komponent przedkliniczny in vivo; Kandalla 2011 opisał aktywację i potencjał fuzji w hodowli komórkowej. Nie były to obserwacje u ludzi.
Mills i wsp. 2007 · PMID 17156777 · DOI 10.1016/j.yexcr.2006.10.032 · Kandalla i wsp. 2011 · PMID 21354439 · DOI 10.1016/j.mad.2011.02.007
W biopsjach po protokole fizjologicznym mierzono ekspresję wariantów IGF-I; był to wynik ekspresji tkankowej, nie badanie działania oferowanego materiału.
Hameed i wsp. 2003 · PMID 12562960 · DOI 10.1113/jphysiol.2002.032136
Dla C-końcowych peptydów IGF-1Ec opisano swoiste dla modeli punkty końcowe w układach niedokrwienia mózgu i neuronów dopaminergicznych; wyniki nie dotyczą PEG-MGF.
Dluzniewska i wsp. 2005 · PMID 16144956 · DOI 10.1096/fj.05-3786fje · Quesada i wsp. 2009 · PMID 19735655 · DOI 10.1016/j.expneurol.2009.08.029
Oznaczenie produktu, sekwencja, C-koniec, chemia PEG, kod partii i wyniki analityczne muszą dotyczyć tego samego materiału; czystość odnosi się wyłącznie do zbadanej partii.
Dokumentacja partii · certyfikat analizy · HPLC · MS
Stan badań
Przywołane badania dotyczące PEG-MGF
14 wybranych źródeł — z filtrem według typu badania, każde linkuje wprost do źródła.
In vitroProliferacja i różnicowanie po peptydzie domeny E IGF-I Ec w modelu mioblastówYang i Goldspink, 2002, FEBS LettersŹródło →Model zwierzęcySkładanie genu IGF-I i aktywacja komórek satelitarnych po miejscowym uszkodzeniu tkanki w przedklinicznym modelu szczurzymHill i Goldspink, 2003, The Journal of PhysiologyŹródło →In vitroProliferacja, różnicowanie i czynniki transkrypcyjne w hodowli świńskich komórek satelitarnychQin i wsp., 2012, Molecular and Cellular BiochemistryŹródło →Model zwierzęcy / In vitroMigracja po syntetycznym peptydzie domeny E MGF w hodowli ludzkich mięśniowych komórek progenitorowych oraz komponent przedkliniczny in vivoMills i wsp., 2007, Experimental Cell ResearchŹródło →In vitroAktywacja i potencjał fuzji w hodowlach ludzkich mięśniowych komórek progenitorowychKandalla i wsp., 2011, Mechanisms of Ageing and DevelopmentŹródło →In vitroLiczba komórek progenitorowych w pierwotnych hodowlach ludzkich komórek mięśniowych od dawców zdrowych oraz z dystrofią mięśniową i ALSAtes i wsp., 2007, FEBS LettersŹródło →Human pilotEkspresja endogennych wariantów IGF-I w biopsjach mięśni szkieletowych w fizjologicznym protokole badawczymHameed i wsp., 2003, The Journal of PhysiologyŹródło →In vitroMechanicznie regulowane składanie IGF-I w komórkach i konstruktach tkankowychCheema i wsp., 2005, Journal of Cellular PhysiologyŹródło →ReviewSygnały mechaniczne i składanie genu IGF-I w modelach badawczychGoldspink, 2005, Physiology (Bethesda)Źródło →ReviewSkładanie IGF-I, ekspresja MGF i modele zaniku mięśniGoldspink, 2006, The International Journal of Biochemistry and Cell BiologyŹródło →Model zwierzęcyUtrata neuronów po autonomicznym C-końcowym peptydzie IGF-1Ec w przedklinicznym modelu niedokrwienia mózguDluzniewska i wsp., 2005, The FASEB JournalŹródło →Model zwierzęcyPunkty końcowe neuronów dopaminergicznych i indukcja oksygenazy hemowej 1 w modelu przedklinicznymQuesada i wsp., 2009, Experimental NeurologyŹródło →In vitroProliferacja, różnicowanie osteogenne i szlak PI3K/AKT w hodowli króliczych komórek mezenchymalnychTong i wsp., 2015, BMC BiochemistryŹródło →ReviewEkspresja, regulacja i funkcja IGF-1Ec w różnych modelach tkankowychDai i wsp., 2010, Growth Hormone and IGF ResearchŹródło →
Research Deep Dive
The research in depth
Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.
14 źródełMapa piśmiennictwa
około 24 resztNatywny peptyd w literaturze
IGF-1EcKontekst wariantu składania
Dokumentacja partiiPrzypisanie analityczne
01Chemia i projekt cząsteczkowy PEG-MGF
PEG-MGF jest PEGylowanym syntetycznym analogiem C-końcowego peptydu domeny E związanego z IGF-1Ec, nazywanego MGF. Dane identyfikacyjne opublikowane dla natywnego, nie-PEGylowanego peptydu nie definiują dostarczonego koniugatu ani jego partii.
| Pole | Specyfikacja referencyjna lub granica dokumentacyjna |
|---|---|
| Oznaczenie | PEG-MGF; PEG MGF; PEGylowany analog peptydu domeny E IGF-1Ec |
| Kontekst macierzysty | MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec, mechanicznie indukowany wariant składania genu IGF-1 |
| Długość peptydu natywnego | Około 24 aminokwasy; odniesienie literaturowe, nie potwierdzenie produktu |
Natywna forma z R w pozycji 23 | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK; C121H199N41O40; około 2868,1 g/mol, masa średnia; PubChem CID 175675731 |
Natywna forma z H w pozycji 23 | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK; C121H194N40O40; około 2849,1 g/mol, masa średnia |
| CAS | Dla peptydu domeny E MGF ani PEGylowanego analogu nie jest indeksowany standardowy numer CAS |
| Sekwencja produktu i C-koniec | Po weryfikacji z certyfikatem właściwej partii |
| Chemia PEG i miejsce przyłączenia | Po weryfikacji z certyfikatem właściwej partii |
| Całkowita masa i postać soli | Po weryfikacji z certyfikatem właściwej partii |
| Postać, SKU i deklarowana ilość | Liofilizat; RP-1020; 2 mg, do potwierdzenia na etykiecie i w dokumentacji partii |
| Przechowywanie | Po weryfikacji z certyfikatem i zwolnioną dokumentacją partii |
| Czystość | Wyłącznie wynik HPLC badanej próbki przypisany do właściwej partii i COA |
Obie formy są natywnymi, nie-PEGylowanymi 24-merami i różnią się wyłącznie w pozycji 23: R wobec H, z różnicą pierwiastkową H5N1. Sekwencje, wzory, masy i CID opisują wyłącznie natywne formy i nie identyfikują ani koniugatu PEG, ani partii.
Brak indeksowanego standardowego numeru CAS jest granicą dokumentacyjną, nie polem do uzupełnienia domysłem. Nazwę, kod partii, etykietę, specyfikację i właściwy COA trzeba rozpatrywać łącznie. Pozostałe materiały porządkuje katalog peptydów laboratoryjnych.
Kontekst tożsamości: Yang i Goldspink, 2002 · PMID 12095637
02PEGylacja i granice farmakologii struktur docelowych
PEGylacja oznacza przyłączenie glikolu polietylenowego do konstruktu peptydu domeny E. Długość polimeru, chemia przyłączenia i jego miejsce wpływają na oczekiwaną masę całkowitą oraz mogą wprowadzać niejednorodność koniugatu. Sam termin nie ustanawia wartości trwałości ani równoważności z natywnym MGF.
Składnik polimerowy
Chemia PEG i miejsce przyłączenia są cechami konkretnego konstruktu, które wymagają zgodności ze specyfikacją oraz dokumentacją partii.
Tożsamość analityczna
Profil HPLC może różnić się od profilu wolnego peptydu, a interpretacja MS zależy od zdefiniowanego koniugatu i metody.
Granica dowodu
Sekwencja, wzór i rekord bazodanowy natywnego peptydu nie uzupełniają pól identyfikacyjnych PEG-MGF.
Literatura nie wykazuje, że PEGylacja zachowuje punkty końcowe opisane dla wolnego peptydu. Gatunek, preparat, metoda i punkt końcowy wyznaczają zakres interpretacji; pomocne jest porównanie modeli badawczych.
Kontekst projektu i IGF-1Ec: Dai i wsp., 2010 · PMID 20494600
03Krajobraz badań nad MGF i IGF-1Ec
Ta część opisuje ustalenia z kontrolowanych badań. Każdy rekord dotyczy natywnego lub syntetycznego nie-PEGylowanego peptydu domeny E albo endogennej ekspresji wariantu składania — nie dostarczonego PEGylowanego analogu. Model, analit, metoda i punkt końcowy ograniczają każdy wpis.
In vitro · mioblasty
Yang i Goldspink, 2002
W modelu mioblastów porównano nie-PEGylowany peptyd domeny E IGF-I Ec z dojrzałym IGF-I. Nie badano PEG-MGF.
PMID 12095637In vitro · konstrukty
Cheema i wsp., 2005
W komórkach i konstruktach tkankowych badano mechanicznie regulowane endogenne składanie IGF-I. Nie testowano koniugatu PEG.
PMID 15389530In vitro / model zwierzęcy · komórki ludzkie
Mills i wsp., 2007
W hodowli ludzkich mięśniowych komórek progenitorowych oraz w komponencie przedklinicznym in vivo badano syntetyczny, nie-PEGylowany peptyd domeny E MGF, nie dostarczony PEG-MGF.
PMID 17156777In vitro · tkanka ludzka
Ates i wsp., 2007
W pierwotnych hodowlach ludzkich komórek mięśniowych oceniano liczbę komórek progenitorowych w kontekście wariantu MGF. Nie charakteryzowano PEG-MGF.
PMID 17531227In vitro · komórki ludzkie
Kandalla i wsp., 2011
Badano ludzkie mięśniowe komórki progenitorowe dawców w różnym wieku z użyciem MGF-E. Koniugat PEG nie był analitem.
PMID 21354439In vitro · komórki świńskie
Qin i wsp., 2012
W hodowli świńskich komórek satelitarnych mierzono proliferację, różnicowanie i czynniki transkrypcyjne dla nie-PEGylowanego materiału.
PMID 22875667In vitro · komórki królicze
Tong i wsp., 2015
W króliczych komórkach mezenchymalnych badano nie-PEGylowany MGF oraz punkty końcowe związane z PI3K/AKT. Nie charakteryzowano PEG-MGF.
PMID 25588515Model szczurzy
Hill i Goldspink, 2003
Model przedkliniczny łączył endogenne składanie IGF-I ku MGF po miejscowym uszkodzeniu tkanki z aktywacją komórek satelitarnych. Nie było to badanie PEG-MGF.
PMID 12692175Model myszoskoczka · in vitro
Dluzniewska i wsp., 2005
W modelu przemijającego niedokrwienia mózgu u myszoskoczka oraz organotypowej hodowli hipokampa badano autonomiczny, nie-PEGylowany C-końcowy peptyd IGF-1Ec, nie dostarczony analog.
PMID 16144956Model szczurzy · in vitro
Quesada i wsp., 2009
W modelu szczurzym z uszkodzeniem 6-OHDA oraz komórkach SH-SY5Y badano C-końcowy peptyd MGF i indukcję HO-1. PEG-MGF nie był badanym materiałem.
PMID 19735655Protokół u ludzi · ekspresja endogenna
Hameed i wsp., 2003
W biopsjach mięśniowych mierzono endogenne warianty składania IGF-I. Nie podawano żadnego odczynnika i nie badano PEG-MGF.
PMID 12562960Przegląd · mięśnie
Goldspink, 2005
Praca przeglądowa porządkuje istniejące ustalenia o sygnałach mechanicznych, składaniu genu IGF-I i adaptacji mięśni. Nie zawiera własnego pomiaru pierwotnego ani charakterystyki PEG-MGF.
PMID 16024511Przegląd · IGF-I
Goldspink, 2006
Praca przeglądowa ujmuje istniejące ustalenia o wariantach składania IGF-I w szerszym kontekście. Nie zawiera własnego pomiaru pierwotnego ani charakterystyki PEG-MGF.
PMID 16463438Przegląd · IGF-1Ec
Dai i wsp., 2010
Praca przeglądowa porządkuje istniejące ustalenia dotyczące IGF-1Ec i peptydu domeny E. Nie zawiera własnego pomiaru pierwotnego ani charakterystyki PEG-MGF.
PMID 20494600Żaden wpis nie ustala sekwencji, chemii PEG, tożsamości, czystości ani stabilności dostarczonej partii. Wynik modelu komórkowego lub zwierzęcego nie przechodzi na inny układ ani na PEGylowany analog. Protokół ekspresji w biopsjach ludzkich mierzył wyłącznie endogenne warianty składania i nie obejmował podania odczynnika ani badania PEG-MGF; trzy prace przeglądowe służą jedynie uporządkowaniu istniejących ustaleń i nie stanowią pierwotnych pomiarów.
04Nazewnictwo i rozgraniczenie cząsteczek
PEG-MGF i PEG MGF oznaczają tę samą tożsamość katalogową. Określenia Mechano Growth Factor, MGF peptyd i peptyd domeny E IGF-1Ec opisują kontekst wariantu składania lub peptydu macierzystego. Natywne MGF, endogenna ekspresja, wolny peptyd syntetyczny i PEG-MGF nie są analitycznie wymienne.
PEG-MGF nie jest mekaserminą, czyli dojrzałym rekombinowanym IGF-1. Nie jest też tym samym co IGF-1 LR3 do badań, który jest zmodyfikowanym analogiem dojrzałego IGF-1, a nie PEGylowanym peptydem domeny E. Odrębne tożsamości i dokumentację mają również kisspeptyna-10 do badań oraz peptyd miedzi.
Wspólny kontekst katalogowy lub element nazwy nie dowodzi wymienności. Literatura nie pokazuje, że PEGylacja zachowuje wyniki uzyskane dla wolnego peptydu.
Kontekst nazewnictwa i rozgraniczenia: Hameed i wsp., 2003 · PMID 12562960 · Goldspink, 2006 · PMID 16463438
05Postać, przechowywanie i dokumentacja partii
Katalog podaje liofilizat, SKU RP-1020 i deklarowaną ilość 2 mg. Informacje te wymagają potwierdzenia na etykiecie, w zwolnionej specyfikacji i dokumentacji właściwej partii. Nie przyjmuje się temperatury, ochrony przed światłem ani okresu stabilności bez takiego potwierdzenia.
COA powinien łączyć oznaczenie produktu, kod partii, datę analizy, metodę i wynik. Dokładna sekwencja, C-koniec, chemia PEG, miejsce przyłączenia, całkowita masa i postać soli wymagają zgodności ze specyfikacją oraz dokumentacją tej samej partii.
HPLC opisuje profil chromatograficzny i liczbowy wynik czystości wyłącznie badanej próbki. MS może wspierać ocenę tożsamości masowej zdefiniowanego koniugatu. Czystość i tożsamość są odrębnymi pytaniami, a żadna z tych metod sama nie ustanawia wszystkich cech materiału. Właściwy certyfikat analizy nie może zostać zastąpiony rekordem natywnego peptydu.
Kontekst analitu macierzystego i granicy dokumentacyjnej: Yang i Goldspink, 2002 · PMID 12095637
06Materiał badawczy w UE i informacja o przeznaczeniu
Klasyfikacja research-use oznacza w tym dossier wyłącznie materiał do kontrolowanych badań laboratoryjnych.
PEG-MGF jest oferowany laboratoriom w UE wyłącznie jako materiał badawczy. Przed przypisaniem go do kontrolowanego projektu należy uzgodnić oznaczenie, etykietę, specyfikację, kod partii, właściwy COA i udokumentowane metody analityczne.
Publikacje dotyczą przede wszystkim natywnego MGF, peptydu domeny E IGF-1Ec albo endogennej ekspresji wariantu składania. Nie certyfikują tożsamości, zawartości, czystości ani stabilności dostarczonego PEGylowanego analogu i nie przewidują wyniku poza opisanym modelem.
Wyłącznie do badań laboratoryjnych. Nie do zastosowań u ludzi ani zwierząt. Nie jest produktem leczniczym, żywnością ani kosmetykiem.
FAQ
Częste pytania
Struktura i identyfikatory
> Poniższe wartości odnoszą się do natywnego, niepegylowanego MGF 24-mer (PubChem CID 175675731). Dokładna sekwencja/koniec, chemia pegylacji, całkowita masa cząsteczkowa i postać soli produktu PEG-MGF są podawane w dokumentacji jakości dla danej partii.
- Nazwa produktu: PEG MGF (pegylowany Mechano Growth Factor)
- Czym jest: pegylowany (o zoptymalizowanej stabilności) syntetyczny analog C-końcowego peptydu domeny E MGF
- Cząsteczka macierzysta: MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec (indukowany mechanicznie wariant splicingowy genu IGF-1)
- Motyw bioaktywny: C-końcowy peptyd domeny E (~24 aminokwasy)
- Sekwencja (natywny ludzki 24-mer): YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK (często cytowana); alternatywna forma z literatury/baz danych kończy się na …FEERK; warianty syntetyczne często zawierają D-aminokwasy w centralnym motywie QRRK i/lub N-końcową pegylację — dokładna postać jest podawana w COA partii
- PubChem CID (natywny 24-mer): 175675731
- Wzór sumaryczny (natywny 24-mer): C121H199N41O40
- Masa cząsteczkowa (natywny 24-mer): ≈ 2868.1 g/mol (wolny peptyd); produkt pegylowany jest cięższy ze względu na udział PEG, całkowita masa cząsteczkowa jest podawana w COA partii
- Całkowita MW PEG-MGF / chemia PEG: zależy od użytego PEG; podawana w COA partii
- CAS: brak zindeksowanego standardowego numeru CAS dla peptydu MGF-E ani dla pegylowanego analogu
- Postać soli: zwykle liofilizowany jako sól octanowa/TFA; postać jest podawana w COA partii
- Status regulacyjny: peptyd badawczy; niedopuszczony jako produkt leczniczy (FDA/EMA) i bez NDA (stan na 2026); nie jest identyczny z mekaserminą/Increlex (dopuszczony dojrzały IGF-1)
Research Overview
W badaniach wykazano, że peptyd MGF/domeny E może wywierać wpływ na następujące obszary badań: proliferację i różnicowanie mioblastów, aktywację komórek satelitarnych/prekursorowych mięśni, mechanotransdukcję oraz neuroprotekcję w systemach modelowych. Centralnym punktem odniesienia badań jest biologia komórek mięśniowych: w przełomowej pracy Yang & Goldspink opisano, że peptyd MGF-E sprzyja proliferacji mioblastów i powstrzymuje je przed różnicowaniem — to rola wyraźnie odgraniczona od dojrzałego IGF-1 [Yang & Goldspink 2002]. Na poziomie tkankowym splicing MGF powiązano z aktywacją mięśniowych komórek satelitarnych (macierzystych) po miejscowym uszkodzeniu tkanki [Hill & Goldspink 2003], a w komórkach satelitarnych efekt opisano mechanistycznie poprzez obniżenie ekspresji miogennych czynników transkrypcyjnych [Qin 2012].
Szczególnie solidne są dowody z komórek ludzkich: syntetyczny peptyd domeny E MGF wykazał aktywność promigracyjną wobec ludzkich komórek prekursorowych mięśni [Mills 2007], a peptyd MGF-E aktywował ludzkie komórki prekursorowe mięśni i zwiększał ich potencjał fuzyjny w różnych grupach wiekowych [Kandalla 2011]. Zgodnie z tym ekspresja MGF w ludzkim mięśniu szkieletowym wzrasta po treningu oporowym o wysokiej intensywności [Hameed 2003] — dowód na to, że MGF jest zależnym od obciążenia wariantem splicingowym IGF-1. Tę mechanotransdukcję wykazano bezpośrednio in vitro: sygnały mechaniczne kierują splicing IGF-1 ku wariantowi MGF [Cheema 2005; Goldspink 2005]. Odwrotnie, zaburzony splicing IGF-1/obniżona ekspresja MGF wiąże się z modelami zaniku mięśni [Goldspink 2006].
Poza mięśniami istnieje udokumentowana źródłami oś neurologiczna: autonomiczny C-końcowy peptyd MGF wykazał silne działanie neuroprotekcyjne w modelu niedokrwienia mózgu [Dluzniewska 2005] i chronił neurony dopaminergiczne poprzez indukcję oksygenazy hemowej-1 (HO-1) [Quesada 2009]. Mechanistycznie MGF przyspieszał ponadto proliferację i różnicowanie osteogenne mezenchymalnych komórek macierzystych poprzez szlak sygnałowy PI3K/AKT [Tong 2015], a prace przeglądowe podsumowują ekspresję/regulację IGF-1Ec w różnych tkankach [Dai 2010].
Podsumowując: stan badań sytuuje MGF jako przekonujący obszar badawczy w zakresie biologii mioblastów/komórek satelitarnych, mechanotransdukcji i neuroprotekcji — z jasnym zaklasyfikowaniem przez Reborn jako Research Use Only i bez obietnic dotyczących zastosowania czy działania.
Zastosowanie badawcze, przechowywanie i obsługa
Dane dotyczące przechowywania i partii są publikowane na podstawie ostatecznych dokumentów COA/specyfikacji.
Ten produkt jest dostarczany wyłącznie do badań in vitro/laboratoryjnych i nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt.
Czym jest PEG-MGF?
PEG-MGF jest PEGylowanym analogiem C-końcowego peptydu domeny E związanego z IGF-1Ec, określanego jako Mechano Growth Factor.
Czy PEG-MGF jest tym samym co natywne MGF?
Nie. PEG-MGF jest PEGylowanym analogiem; literatura o natywnym MGF nie dowodzi równoważności ani nie charakteryzuje bezpośrednio dostarczanego materiału.
Czy dane natywnego 24-meru definiują dostarczany koniugat?
Nie. Opublikowana sekwencja, wzór, masa i rekord PubChem dotyczą natywnego, nie-PEGylowanego peptydu i nie identyfikują dostarczanego koniugatu PEG.
Czy PEG-MGF i mekasermina są tą samą cząsteczką?
Nie. PEG-MGF jest analogiem peptydu domeny E IGF-1Ec, a mekasermina jest dojrzałym rekombinowanym IGF-1.
Co obejmują cytowane badania?
Literatura bada natywne MGF, ekspresję IGF-1Ec lub syntetyczne peptydy domeny E w modelach komórkowych, tkankowych, zwierzęcych i fizjologicznym protokole z biopsjami ludzkimi. Nie charakteryzuje bezpośrednio dostarczanego PEGylowanego analogu.
Czy PEGylacja ustala określony wynik eksperymentalny?
Nie. Jest strategią stabilizacji, ale nie dowodzi równoważności z natywnym peptydem, określonej trwałości ani przewidywanego wyniku.
Jak dokumentuje się tożsamość i czystość materiału?
Sekwencja, C-koniec, chemia PEG, całkowita masa, postać soli i wyniki analityczne muszą być powiązane z dokumentacją oraz certyfikatem analizy właściwej partii. Czystość jest cechą partii.
Jak klasyfikowany jest ten materiał?
Wyłącznie do badań laboratoryjnych. Nie do zastosowań u ludzi ani zwierząt. Nie jest produktem leczniczym, żywnością ani kosmetykiem.
Jak mogę zapłacić?
Akceptujemy przedpłatę przelewem SEPA oraz kartę kredytową. Wszystkie płatności są przetwarzane bezpiecznie i szyfrowane.
Jak szybko i w jaki sposób realizowana jest wysyłka?
Dyskretna wysyłka z UE, dostawa w 3–5 dni roboczych. Neutralne opakowanie bez informacji o zawartości.
