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PEG-MGF
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Was ist PEG-MGF
PEG-MGF im Überblick
PEG-MGF ist das PEGylierte synthetische Analogon des Mechano Growth Factor (MGF) — genauer: des einzigartigen C-terminalen E-Domänen-Peptids von IGF-1Ec, einer mechanisch induzierten Spleißvariante des IGF-1-Gens. Bei mechanischer Belastung/Schädigung verschiebt die Muskulatur das Spleißen des IGF-1-Gens hin zur MGF-Variante; aus dem IGF-1Ec-Vorläufer wird das kurze, eigenständig untersuchte E-Domänen-Peptid (~24 Aminosäuren) freigesetzt. Natives MGF wird im Körper sehr rasch abgebaut; in der Forschung werden daher stabilitäts-optimierte synthetische Varianten verwendet — u. a. mit Austausch zentraler Aminosäuren gegen D-Formen und/oder PEGylierung, was die Grundlage für „PEG-MGF" bildet. (Hinweis zur Einordnung: Die publizierte Studienlage betrifft natives MGF/IGF-1Ec bzw. das E-Peptid; PEG-MGF wird als PEGyliertes Forschungs-Analogon dieser Substanz geführt. PEG-MGF ist zudem nicht identisch mit dem zugelassenen Mecasermin (reifes rekombinantes IGF-1).) Reborn Peptides liefert PEG-MGF ausschließlich als Laborforschungs-Compound.
Forschungsüberblick
Die Studienlage positioniert MGF als eines der am breitesten untersuchten muskelzentrierten Spleißvarianten-Peptide. In Studien wurde das MGF-/E-Domänen-Peptid im Zusammenhang mit folgenden Forschungsmarkern untersucht:
- Myoblasten-Proliferation vs. Differenzierung — das MGF-E-Peptid fördert die Proliferation von Myoblasten und hält sie von der Differenzierung zurück — eine von reifem IGF-1 abgegrenzte Rolle [Yang & Goldspink 2002]; mechanistisch über Herunterregulation myogener Transkriptionsfaktoren in Satellitenzellen [Qin 2012];
- Satelliten-/Muskelvorläuferzellen — Aktivierung von Muskel-Satelliten-(Stamm-)Zellen nach Gewebeschädigung [Hill & Goldspink 2003], pro-migratorische Aktivität auf menschlichen Muskel-Vorläuferzellen [Mills 2007] und Aktivierung menschlicher Muskel-Vorläuferzellen mit erhöhtem Fusionspotenzial über verschiedene Altersgruppen [Kandalla 2011];
- Mechanotransduktion & Belastung — mechanische Signale lenken das IGF-1-Spleißen zur MGF-Variante [Cheema 2005; Goldspink 2005]; MGF-Expression steigt in menschlichem Muskel nach hochintensivem Widerstandstraining [Hameed 2003];
- Atrophie- & Neuro-Modelle — gestörtes IGF-1-Spleißen/MGF-Expression ist mit Muskelschwund-Modellen assoziiert [Goldspink 2006]; quellenbelegte Neuroprotektion in Hirnischämie- [Dluzniewska 2005] und dopaminergen Neuronen-Modellen [Quesada 2009].
Damit besitzt MGF ein außergewöhnlich klar dokumentiertes muskel- und zellbiologisches Forschungsprofil — während Reborn das Produkt strikt als Research Use Only positioniert.
Technische Daten
SummenformelC₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀
Molekulargewicht2868,2 g/mol
Aminosäuren24
Reinheit≥ 99 % (HPLC)
Molekülstruktur
✓In-vitroTiermodell3Human-Pilot4RCT5Zulassung
Forschungsstand
Referenzierte Studien zu PEG-MGF
14 ausgewählte Quellen — filterbar nach Studientyp, jede verlinkt direkt zur Quelle.
In-vitroDifferent roles of the IGF-I Ec peptide (MGF) and mature IGF-I in myoblast proliferation and differentiationYang SY, Goldspink G, 2002, FEBS LettersQuelle →In-vitroExpression and splicing of the insulin-like growth factor gene in rodent muscle is associated with muscle satellite (stem) cell activation following local tissue damageHill M, Goldspink G, 2003, The Journal of PhysiologyQuelle →In-vitroMechano growth factor (MGF) promotes proliferation and inhibits differentiation of porcine satellite cells (PSCs) by down-regulation of key myogenic transcriptional factorsQin LL, Li XK, Xu J, Mo DL, Tong X, Pan ZC, Li JQ, Chen YS, Zhang Z, Wang C, Long QM, 2012, Molecular and Cellular BiochemistryQuelle →In-vitroA new pro-migratory activity on human myogenic precursor cells for a synthetic peptide within the E domain of the mechano growth factorMills P, Lafrenière JF, Benabdallah BF, El Fahime el M, Tremblay JP, 2007, Experimental Cell ResearchQuelle →In-vitroMechano Growth Factor E peptide (MGF-E), derived from an isoform of IGF-1, activates human muscle progenitor cells and induces an increase in their fusion potential at different agesKandalla PK, Goldspink G, Butler-Browne G, Mouly V, 2011, Mechanisms of Ageing and DevelopmentQuelle →In-vitroThe IGF-I splice variant MGF increases progenitor cells in ALS, dystrophic, and normal muscleAtes K, Yang SY, Orrell RW, Sinanan AC, Simons P, Solomon A, Beech S, Goldspink G, Lewis MP, 2007, FEBS LettersQuelle →Human-StudieExpression of IGF-I splice variants in young and old human skeletal muscle after high resistance exerciseHameed M, Orrell RW, Cobbold M, Goldspink G, Harridge SD, 2003, The Journal of PhysiologyQuelle →In-vitroMechanical signals and IGF-I gene splicing in vitro in relation to development of skeletal muscleCheema U, Brown R, Mudera V, Yang SY, McGrouther G, Goldspink G, 2005, Journal of Cellular PhysiologyQuelle →ReviewMechanical signals, IGF-I gene splicing, and muscle adaptationGoldspink G, 2005, Physiology (Bethesda)Quelle →StudieImpairment of IGF-I gene splicing and MGF expression associated with muscle wastingGoldspink G, 2006, The International Journal of Biochemistry &Quelle →StudieA strong neuroprotective effect of the autonomous C-terminal peptide of IGF-1 Ec (MGF) in brain ischemiaDluzniewska J, Sarnowska A, Beresewicz M, Johnson I, Srai SK, Ramesh B, Goldspink G, Górecki DC, Zabłocka B, 2005, The FASEB JournalQuelle →StudieC-terminal mechano growth factor protects dopamine neurons: a novel peptide that induces heme oxygenase-1Quesada A, Micevych P, Handforth A, 2009, Experimental NeurologyQuelle →In-vitroMechano-growth factor accelerates the proliferation and osteogenic differentiation of rabbit mesenchymal stem cells through the PI3K/AKT pathwayTong Y, Feng W, Wu Y, Lv H, Jia Y, Jiang D, 2015, BMC BiochemistryQuelle →ReviewIGF-IEc expression, regulation and biological function in different tissuesDai Z, Wu F, Yeung EW, Li Y, 2010, Growth Hormone &Quelle →
Research Deep Dive
Die Forschung im Detail
Vertiefte, studienbasierte Einordnung — jede Aussage mit PubMed-Quelle und Modellqualifier.
PEG-MGF: Molekülidentität und modellqualifizierte Forschungsevidenz
24 AminosäurenNatives E-Domänen-Peptid
14 QuellenModellqualifizierter Korpus
3 ÜbersichtsarbeitenKeine Primärbefunde
2002–2015Zeitraum des Korpus
01Chemie und Molekülidentität
PEG-MGF bezeichnet ein PEGyliertes synthetisches Analogon des C-terminalen E-Domänen-Peptids von IGF-1Ec. IGF-1Ec ist eine durch mechanische Signale regulierte Spleissvariante des IGF-1-Gens und wird in der Fachliteratur als Mechano Growth Factor geführt. Das native E-Domänen-Peptid umfasst 24 Aminosäuren. Diese Längenangabe gehört zur nicht PEGylierten Literaturreferenz und bestätigt weder Aufbau noch Identität des bereitgestellten Konjugats.
| Feld | Dokumentierte Einordnung |
|---|---|
| Bezeichnung | PEG-MGF; PEGyliertes synthetisches Analogon eines IGF-1Ec-E-Domänen-Peptids |
| Ausgangskontext | IGF-1Ec, mechanisch regulierte Spleissvariante des IGF-1-Gens |
| Native Peptidlänge | 24 Aminosäuren; Referenz des nicht PEGylierten Peptids |
| Klasse | Synthetisches Peptid-Polymer-Konjugat |
| Produktsequenz und Terminus | Chargenspezifisch; Abgleich mit Spezifikation und Analysezertifikat |
| PEG-Chemie und Anknüpfungsstelle | Chargenspezifisch; Abgleich mit Spezifikation und Analysezertifikat |
| Gesamtmasse und Salzform | Chargenspezifisch; Abgleich mit Spezifikation und Analysezertifikat |
| CAS | Kein indexiertes Standard-CAS für das PEGylierte Analogon |
Literaturidentität, synthetisches Ausgangspeptid und geliefertes Konjugat sind drei getrennte Ebenen. Native Sequenz-, Formel-, Massen- oder Datenbankwerte definieren das PEGylierte Analogon nicht. Für dessen Zuordnung müssen Bezeichnung, Chargenkennung, freigegebene Spezifikation und Analysedokumente nachvollziehbar dasselbe Material betreffen.
Identitätskontext: Yang und Goldspink 2002 · FEBS Letters · PMID 12095637 · In-vitro-Myoblastenmodell; natives E-Peptid, nicht PEG-MGF
02Die Identitätslücke
Die Bezeichnung allein schliesst die analytische Identitätslücke nicht. Das Fehlen eines indexierten Standard-CAS für das PEGylierte Analogon ist ein dokumentierbarer Befund und darf nicht mit der Nummer eines nativen Peptids überdeckt werden. Auch die 24-Aminosäuren-Referenz beschreibt nur den nicht PEGylierten Ausgangskontext.
Native Referenz
Literaturwerte ordnen ein freies E-Domänen-Peptid ein. Sie authentifizieren kein Peptid-Polymer-Konjugat.
Konjugat
Polymerlänge, Kopplungschemie und Anknüpfungsstelle beeinflussen die erwartete Gesamtidentität.
Dokumentgrenze
Erst Spezifikation und chargenbezogene Analytik verbinden deklarierte Struktur und geprüftes Material.
Der Vergleich von Yang und Goldspink betraf das native IGF-I-Ec-E-Peptid und reifes IGF-I in einem Myoblastenmodell; PEG-MGF wurde nicht untersucht. Dasselbe Abgrenzungsprinzip gilt für alle Korpusquellen: Endpunkte eines nativen oder synthetischen freien E-Peptids sowie Messungen körpereigener Expression dürfen nicht als Eigenschaften des Konjugats formuliert werden.
Abgrenzungsquelle: Yang und Goldspink 2002 · FEBS Letters · PMID 12095637 · In-vitro-Myoblastenmodell; Vergleich ohne PEG-Konjugat
03Studienlandschaft von 2002 bis 2015
Dieses Kapitel beschreibt Befunde in kontrollierter Forschung und trifft keine Aussage zur Anwendung. Alle Arbeiten betreffen native oder synthetische nicht PEGylierte E-Domänen-Peptide, körpereigene IGF-1Ec-Expression oder deren Einordnung in Übersichtsarbeiten. Keine Quelle charakterisiert das bereitgestellte PEGylierte Konjugat.
In vitro · 2002
Yang und Goldspink · FEBS Letters
Ein Myoblastenmodell verglich Proliferations- und Differenzierungsendpunkte des nativen IGF-I-Ec-E-Peptids mit reifem IGF-I; nicht PEG-MGF.
PMID 12095637Rattenmodell · 2003
Hill und Goldspink · The Journal of Physiology
Untersucht wurden körpereigenes IGF-I-Gen-Spleissen und Satellitenzell-Aktivierung nach lokaler Gewebeschädigung; keine Konjugatstudie.
PMID 12692175Humanprotokoll · 2003
Hameed et al. · The Journal of Physiology
Muskelbiopsien dienten zur Messung körpereigener Spleissvarianten-Expression; es wurde kein Reagenz verabreicht.
PMID 12562960In vitro · 2005
Cheema et al. · Journal of Cellular Physiology
Zellen und dreidimensionale Gewebekonstrukte dienten zur Untersuchung mechanisch regulierten körpereigenen IGF-I-Spleissens.
PMID 15389530Hirnmodell · 2005
Dluzniewska et al. · The FASEB Journal
Ein präklinisches Hirnischämie-System erfasste Endpunkte zum Neuronenverlust für ein nicht PEGyliertes C-terminales IGF-1Ec-Peptid.
PMID 16144956Review · 2005
Goldspink · Physiology
Die Übersichtsarbeit ordnete mechanische Signalgebung und IGF-I-Spleissen ein; sie berichtete keine eigenständige Messung am Konjugat.
PMID 16024511Review · 2006
Goldspink · International Journal of Biochemistry and Cell Biology
Die Übersicht behandelte IGF-I-Spleissen, MGF-Expression und veränderte Muskelmodelle, nicht das gelieferte Konjugat.
PMID 16463438Humane Zellkultur · 2007
Mills et al. · Experimental Cell Research
Kultivierte humane myogene Vorläuferzellen lieferten Migrationsendpunkte für ein synthetisches nicht PEGyliertes E-Domänen-Peptid.
PMID 17156777Humane Zellkultur · 2007
Ates et al. · FEBS Letters
Primäre humane Muskelzellkulturen aus gesundem und verändertem Gewebe dienten zur Quantifizierung von Vorläuferzell-Endpunkten.
PMID 17531227Präklinisch · 2009
Quesada et al. · Experimental Neurology
Ein getrenntes dopaminerges Neuronenmodell untersuchte ein C-terminales Peptid und die Induktion von Hämoxygenase-1.
PMID 19735655Review · 2010
Dai et al. · Growth Hormone and IGF Research
Die Übersicht ordnete IGF-1Ec-Expression und -Regulation über verschiedene Gewebemodelle hinweg ein.
PMID 20494600Humane Zellkultur · 2011
Kandalla et al. · Mechanisms of Ageing and Development
Humane Muskelvorläuferzell-Kulturen verschiedener Altersgruppen lieferten Aktivierungs-, Proliferations- und Fusionsendpunkte.
PMID 21354439Porcine Zellkultur · 2012
Qin et al. · Molecular and Cellular Biochemistry
Porcine Satellitenzellen lieferten Proliferations-, Differenzierungs- und myogene Transkriptionsfaktor-Endpunkte.
PMID 22875667Kaninchenzellkultur · 2015
Tong et al. · BMC Biochemistry
Kultivierte mesenchymale Kaninchenzellen dienten für Proliferations-, osteogene Differenzierungs- und PI3K/AKT-Endpunkte.
PMID 25588515Die vierzehn Einträge bilden eine Evidenzkarte, keine gemeinsame Versuchsreihe. Zellkulturen, Gewebekonstrukte, Tiermodelle, das humane Expressionsprotokoll und Reviews unterscheiden sich in Material, Verfahren und Messgrösse. Die drei Reviews sind Einordnungen und keine Primärbefunde.
Quellenblock: Yang 2002 · FEBS Letters · PMID 12095637 · In-vitro-Myoblastenmodell · Hill 2003 · The Journal of Physiology · PMID 12692175 · präklinisches Rattenmodell · Qin 2012 · Molecular and Cellular Biochemistry · PMID 22875667 · porcine Satellitenzellkultur · Mills 2007 · Experimental Cell Research · PMID 17156777 · humane Zellkultur · Kandalla 2011 · Mechanisms of Ageing and Development · PMID 21354439 · humane Zellkultur · Ates 2007 · FEBS Letters · PMID 17531227 · primäre humane Muskelzellkultur in vitro · Hameed 2003 · The Journal of Physiology · PMID 12562960 · humanes physiologisches Forschungsprotokoll; körpereigene Expression, kein Reagenz verabreicht · Cheema 2005 · Journal of Cellular Physiology · PMID 15389530 · Zell- und Gewebekonstrukte in vitro · Goldspink 2005 · Physiology · PMID 16024511 · Übersichtsarbeit · Goldspink 2006 · International Journal of Biochemistry and Cell Biology · PMID 16463438 · Übersichtsarbeit · Dluzniewska 2005 · The FASEB Journal · PMID 16144956 · präklinisches Hirnischämie-Modell · Quesada 2009 · Experimental Neurology · PMID 19735655 · präklinisches dopaminerges Neuronenmodell · Tong 2015 · BMC Biochemistry · PMID 25588515 · mesenchymale Kaninchenzellkultur · Dai 2010 · Growth Hormone and IGF Research · PMID 20494600 · Übersichtsarbeit
04Was die humanen Belege tatsächlich zeigen
Hameed 2003 war ein humanes physiologisches Forschungsprotokoll mit Muskelbiopsien. Gemessen wurde die körpereigene Expression von IGF-I-Spleissvarianten; es wurde kein Reagenz verabreicht. Die Arbeit ist daher weder eine Prüfung des Produkts noch eine Untersuchung eines synthetischen oder PEGylierten E-Peptids.
Mills 2007, Ates 2007 und Kandalla 2011 untersuchten humane Zellen ausserhalb des menschlichen Organismus. Mills erfasste Migration in kultivierten humanen myogenen Vorläuferzellen nach Kontakt mit einem synthetischen nicht PEGylierten E-Domänen-Peptid. Ates arbeitete mit primären humanen Muskelzellkulturen und quantifizierte Vorläuferzell-Endpunkte. Kandalla untersuchte Aktivierungs-, Proliferations- und Fusionsmessgrössen in humanen Muskelvorläuferzell-Kulturen verschiedener Altersgruppen. Humane Herkunft macht diese Zellkulturen nicht zu Untersuchungen an Menschen.
Keine dieser vier Arbeiten liefert Humanbefunde zum PEGylierten Konjugat. Sie bestimmt weder dessen Identität noch Persistenz, Reinheit oder Stabilität. Zelluläre Endpunkte bleiben an Kulturbedingungen, Materialdefinition, Vergleichsgruppen und Messverfahren gebunden.
Humane Abgrenzung: Hameed 2003 · The Journal of Physiology · PMID 12562960 · humanes physiologisches Forschungsprotokoll; kein Reagenz verabreicht · Mills 2007 · Experimental Cell Research · PMID 17156777 · humane Zellkultur · Ates 2007 · FEBS Letters · PMID 17531227 · primäre humane Muskelzellkultur in vitro · Kandalla 2011 · Mechanisms of Ageing and Development · PMID 21354439 · humane Zellkultur
05PEGylierung als Designstrategie
PEGylierung bezeichnet die kovalente Verbindung eines Peptidkonstrukts mit Polyethylenglykol. Sie ist eine stabilitätsorientierte Designstrategie. Diese konzeptionelle Begründung ist kein experimentelles Ergebnis für das vorliegende Material, belegt keine Gleichwertigkeit mit dem nativen Peptid und begründet keinen bestimmten Persistenzwert.
Polymerlänge, Kopplungschemie, Anknüpfungsstelle und mögliche Konjugat-Heterogenität beeinflussen die analytische Beschreibung. Deshalb kann ein Literaturwert des freien Peptids nicht einfach auf das Konjugat übertragen werden. Auch ein ähnlicher Name oder derselbe Ausgangskontext schliesst diese Differenz nicht.
Die Korpusarbeiten untersuchten keine definierte PEG-Chemie des angebotenen Materials. Ihre Proliferations-, Differenzierungs-, Migrations-, Fusions-, neuronalen oder Signalweg-Endpunkte sind daher keine Evidenz für eine erhaltene oder veränderte Aktivität nach PEGylierung.
Einordnungsquelle: Dai 2010 · Growth Hormone and IGF Research · PMID 20494600 · Übersichtsarbeit zu IGF-1Ec; kein PEG-Konjugat
06Chargenqualifikation und Beschaffung
Physische Form, deklarierter Gehalt und Lagerbedingungen sind hier nicht behauptet; sie sind gegen das freigegebene Etikett, die Spezifikation und die Dokumentation der jeweiligen Charge abzugleichen. Beschreibt ein freigegebenes Dokument das Material als lyophilisiert, bezeichnet der Begriff ausschließlich das physische Format und belegt weder molekulare Identität noch Gehalt, Stabilität oder Reinheit.
Wer PEG-MGF kaufen will, benötigt für die Laborbeschaffung eine durchgängige Dokumentenkette. Produktbezeichnung, Artikelreferenz, Chargenkennung, freigegebene Spezifikation, Prüfdatum, Methode, Ergebnis und Analysezertifikat müssen eindeutig dieselbe Charge betreffen. Insbesondere sind deklarierte Sequenz und Terminus, PEG-Chemie, Anknüpfungsstelle, Gesamtmasse und Salzform gegeneinander abzugleichen.
HPLC dokumentiert für die analysierte Probe ein chromatografisches Profil und einen methodenspezifischen Reinheitswert. Dieser Befund gilt nur für die bezeichnete Charge innerhalb der ausgewiesenen Methode und ist keine allgemeine Stoffeigenschaft. Massenspektrometrie kann ergänzende Identitätsevidenz für ein definiertes Konjugat liefern; sie ersetzt weder eine vollständige Spezifikation noch die Zuordnung aller Dokumente zur Charge.
Literaturquellen qualifizieren keine gelieferte Charge. Verbindliche Angaben müssen aus den freigegebenen Produkt- und Chargenunterlagen stammen. Das Material ist ausschließlich für Forschungs- und Laborzwecke bestimmt, nicht für die Anwendung an Menschen oder Tieren.
FAQ
Häufige Fragen
Struktur & Identifikatoren
Struktur & Identifikatoren
> Die folgenden Werte beziehen sich auf das native, nicht-PEGylierte MGF-24-mer (PubChem CID 175675731). Exakte Sequenz/Terminus, PEGylierungs-Chemie, Gesamt-Molgewicht und Salzform des PEG-MGF-Produkts werden über chargenbezogene Qualitätsdokumentation ausgewiesen.Produktname: PEG MGF (PEGyliertes Mechano Growth Factor)Was es ist: PEGyliertes (stabilitäts-optimiertes) synthetisches Analogon des MGF-C-terminalen E-Domänen-PeptidsStammmolekül: MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec (mechanisch induzierte Spleißvariante des IGF-1-Gens)Bioaktives Motiv: C-terminales E-Domänen-Peptid (~24 Aminosäuren)Sequenz (natives humanes 24-mer): YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK (häufig zitiert) — alternative Literatur-/Datenbank-Form endet `…FEERK`; synthetische Varianten oft mit D-Aminosäuren im zentralen QRRK-Motiv und/oder N-terminaler PEGylierung — exakte Form per COA bestätigenPubChem CID (natives 24-mer): 175675731Summenformel (natives 24-mer): C121H199N41O40Molgewicht (natives 24-mer): ≈ 2868.1 g/mol — freies Peptid; das PEGylierte Produkt ist schwerer (PEG-Anteil), Gesamt-MW per COA bestätigenPEG-MGF Gesamt-MW / PEG-Chemie: — abhängig vom verwendeten PEG; per Charge-COA bestätigenCAS: — kein Standard-CAS für das MGF-E-Peptid bzw. das PEGylierte Analogon indexiertSalzform: üblicherweise lyophilisiert als Acetat/TFA-Salz — Form per COA bestätigenRegulatorischer Status: Forschungspeptid; nicht als Arzneimittel zugelassen (FDA/EMA) und kein NDA (Stand 2026); nicht identisch mit Mecasermin/Increlex (zugelassenes reifes IGF-1)## Research Overview
In Studien wurde gezeigt, dass das MGF-/E-Domänen-Peptid Effekte auf folgende Forschungsbereiche haben kann: Myoblasten-Proliferation und -Differenzierung, Satelliten-/Muskelvorläuferzell-Aktivierung, Mechanotransduktion sowie Neuroprotektion in Modellsystemen. Der zentrale und konversionsstärkste Forschungsanker ist die Muskelzell-Biologie: In der wegweisenden Arbeit von Yang & Goldspink wurde berichtet, dass das MGF-E-Peptid die Proliferation von Myoblasten fördert und sie von der Differenzierung zurückhält — eine von reifem IGF-1 klar abgegrenzte Rolle [Yang & Goldspink 2002]. Auf der Gewebe-Ebene wurde MGF-Spleißen mit der Aktivierung von Muskel-Satelliten-(Stamm-)Zellen nach lokaler Gewebeschädigung verknüpft [Hill & Goldspink 2003], und in Satellitenzellen wurde der Effekt mechanistisch über die Herunterregulation myogener Transkriptionsfaktoren beschrieben [Qin 2012].
Besonders belastbar ist die Human-Zell-Evidenz: Ein synthetisches MGF-E-Domänen-Peptid zeigte eine pro-migratorische Aktivität auf menschlichen Muskel-Vorläuferzellen [Mills 2007], und das MGF-E-Peptid aktivierte menschliche Muskel-Vorläuferzellen und erhöhte deren Fusionspotenzial über verschiedene Altersgruppen [Kandalla 2011]. Passend dazu steigt die MGF-Expression in menschlichem Skelettmuskel nach hochintensivem Widerstandstraining [Hameed 2003] — ein Beleg, dass MGF die last-/belastungsabhängige IGF-1-Spleißvariante ist. Diese Mechanotransduktion wurde in vitro direkt gezeigt: mechanische Signale lenken das IGF-1-Spleißen zur MGF-Variante [Cheema 2005; Goldspink 2005]. Umgekehrt ist ein gestörtes IGF-1-Spleißen/eine reduzierte MGF-Expression mit Muskelschwund-Modellen assoziiert [Goldspink 2006].
Über die Muskulatur hinaus existiert eine quellenbelegte Neuro-Achse: Das autonome C-terminale MGF-Peptid zeigte einen starken neuroprotektiven Effekt in einem Hirnischämie-Modell [Dluzniewska 2005] und schützte dopaminerge Neuronen über die Induktion von Häm-Oxygenase-1 (HO-1) [Quesada 2009]. Mechanistisch beschleunigte MGF zudem die Proliferation und osteogene Differenzierung mesenchymaler Stammzellen über den PI3K/AKT-Signalweg [Tong 2015], und Übersichtsarbeiten fassen die Expression/Regulation von IGF-1Ec über verschiedene Gewebe zusammen [Dai 2010].
Kurz gesagt: Die Studienlage positioniert MGF als überzeugendes Forschungsfeld rund um Myoblasten-/Satellitenzell-Biologie, Mechanotransduktion und Neuroprotektion — mit klarer Reborn-Einordnung als Research Use Only und ohne jegliche Anwendungs-, Dosierungs-, Muskelaufbau-, Recovery- oder Performance-Versprechen.
Forschungsgebrauch, Lagerung & Handhabung
Storage & Handling
Lagerungs- und Chargenangaben werden anhand der finalen COA-/Spezifikationsdokumente veröffentlicht. Dieses Produkt wird ausschließlich für die In-vitro-/Laborforschung geliefert und ist nicht zur Anwendung beim Menschen oder Tier bestimmt. Es werden keine Anwendungs-, Dosierungs- oder Verabreichungshinweise gegeben.
Was ist PEG-MGF?
Eine pegylierte Form des Mechano Growth Factor (MGF), einer Splice-Variante des IGF-1, auch IGF-1Ec genannt.
Was bewirkt die Pegylierung?
Das angehängte Polyethylenglykol verlangsamt den Abbau und verlängert damit die Halbwertszeit gegenüber dem unmodifizierten MGF deutlich.
Warum steht hier keine CAS-Nummer?
Weil pegylierte Peptide keine einheitliche CAS-Nummer besitzen. Die PEG-Kette ist längenverteilt, es handelt sich also nicht um eine einzelne, exakt definierte Substanz.
Wie ordnet Reborn das Produkt ein?
Ausschließlich als Research Peptide für Labor- und Forschungszwecke, nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier. Jede Charge wird mit Analysezertifikat (COA), HPLC und MS dokumentiert.
Wie kann ich bezahlen?
Wir akzeptieren Vorkasse per SEPA-Überweisung sowie Kryptowährungen. Alle Zahlungen werden sicher und verschlüsselt verarbeitet.
Wie schnell und wie wird versendet?
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