PEG-MGF

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Che cos'è PEG-MGF

PEG-MGF in sintesi

PEG-MGF è un analogo pegilato del peptide del dominio E C-terminale associato all'IGF-1Ec. Le pubblicazioni descrivono MGF nativo, l'espressione di IGF-1Ec o il peptide libero, non la forma pegilata né la partita.

Il materiale è destinato esclusivamente alla ricerca di laboratorio e non all'impiego su persone o animali. Identità, chimica del PEG, contenuto e purezza richiedono specifica, codice del lotto e COA corrispondenti.

Panoramica della ricerca

PEG MGF — varianti di scrittura del nome e identità della molecola

PEG-MGF designa l'analogo pegilato del peptide del dominio E dell'IGF-1Ec. MGF è l'abbreviazione di Mechano Growth Factor e indica IGF-1Ec, una variante di splicing del gene IGF-1. Nelle pubblicazioni in lingua inglese lo stesso composto è indicato anche come mgf peptide. PEG-MGF non è Mecasermina, denominazione internazionale dell'IGF-1 umano ricombinante maturo.

Le pubblicazioni citate riguardano esclusivamente il peptide MGF/IGF-1Ec nativo o il peptide libero del dominio E, non la forma pegilata né la partita. Le osservazioni restano circoscritte alla molecola, al modello, al metodo e all'endpoint dichiarati. Mills ha studiato cellule progenitrici muscolari umane in coltura e in una componente preclinica in vivo; Kandalla ha studiato colture cellulari. Non erano osservazioni su persone. Solo Hameed ha esaminato persone, misurando l'espressione delle varianti dell'IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico. Questa pagina non trasferisce al materiale di laboratorio offerto i risultati di studi condotti con la partecipazione di persone.

Le due sequenze documentate descrivono il 24-mero nativo non pegilato come base libera. La forma dei record di banca dati è YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, con R in posizione 23, formula C121H199N41O40, massa media circa 2868,1 g/mol e PubChem CID 175675731. La forma citata di frequente è YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK, con H in posizione 23, formula C121H194N40O40 e massa media circa 2849,1 g/mol. Le forme differiscono soltanto in posizione 23, con differenza H5N1. Questi valori non descrivono il materiale fornito, che è pegilato e quindi più pesante.

Per il peptide del dominio E e per l'analogo pegilato non risulta indicizzato un numero CAS standard. Un identificatore di banca dati non identifica una partita. Sequenza ed estremità C-terminale sono criteri da confrontare con la documentazione della partita. Identità e purezza dipendono dalla coerenza tra denominazione, etichetta, codice del lotto, metodo e COA. Un dato HPLC descrive esclusivamente il campione della partita indicata entro i limiti del metodo, mentre la spettrometria di massa fornisce un riscontro distinto nel perimetro documentato.

Dati tecnici

SummenformelC₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀

Molekulargewicht2868,2 g/mol

Amminoacidi24

Purezza≥ 99 % (HPLC)

Struttura bersaglioEndpoint di proliferazione e differenziamento per il peptide nativo del dominio E in mioblasti in vitro; migrazione in cellule progenitrici muscolari umane coltivate e nella componente preclinica in vivo di Mills, e attivazione e fusione in colture cellulari di Kandalla; proliferazione, differenziamento e fattori di trascrizione miogenici in cellule satelliti suine; splicing dell'IGF-I e attivazione delle cellule satelliti in modelli preclinici; espressione endogena delle varianti dell'IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico nel protocollo con persone descritto da Hameed; endpoint neuronali nei modelli preclinici indicati; proliferazione, differenziamento osteogenico e segnalazione PI3K/AKT in cellule mesenchimali di coniglio; endpoint analitici di identità e purezza limitati a specifica, partita e metodo, mantenendo separati i valori del 24-mero nativo dal coniugato pegilato fornito

Struttura molecolare Formula di struttura di PEG-MGF

In vitroModello animale3Pilota umano4RCT5Approvazione

Limite di identità

Modelli cellulari umani

Protocollo con persone

Modelli preclinici

Identità nativa

Documentazione della partita

Tutta la letteratura citata riguarda MGF o IGF-1Ec nativo oppure il peptide libero del dominio E, non la forma pegilata né la partita.

14 pubblicazioni citate · PMIDs riportati nelle fonti

Mills ha misurato endpoint di migrazione in cellule progenitrici muscolari umane in coltura e in una componente preclinica in vivo; Kandalla ha misurato attivazione e fusione in colture cellulari. Non erano osservazioni su persone.

Mills et al. 2007 · PMID 17156777 · Kandalla et al. 2011 · PMID 21354439

Hameed ha misurato l'espressione endogena delle varianti dell'IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico, non un effetto attribuibile al materiale.

Hameed et al. 2003 · PMID 12562960

Gli endpoint neuronali descritti da Dluzniewska e Quesada restano specifici dei rispettivi modelli preclinici.

Dluzniewska et al. 2005 · PMID 16144956 · Quesada et al. 2009 · PMID 19735655

Le forme R23 e H23 del 24-mero nativo hanno sequenze, formule e masse distinte, con differenza H5N1, e nessuna identifica il coniugato pegilato o la partita.

PubChem CID 175675731 · valori del 24-mero nativo

Denominazione, etichetta, codice del lotto, sequenza, estremità C-terminale e registrazioni analitiche devono riferirsi allo stesso materiale. La purezza HPLC vale soltanto per campione, partita e metodo documentati.

Specifica e COA corrispondenti · HPLC e spettrometria di massa

Stato della ricerca

Studi di riferimento su PEG-MGF

14 fonti selezionate — filtrabili per tipo di studio, ognuna rimanda direttamente alla fonte.

in vitroEndpoint di proliferazione e differenziamento per il peptide del dominio E in mioblasti coltivati, non per PEG-MGFYang et al., 2002, FEBS LettersFonte →Modello animaleSplicing verso MGF e attivazione delle cellule satelliti dopo danno tissutale in un modello preclinico nel rattoHill et al., 2003, The Journal of PhysiologyFonte →in vitroEndpoint di proliferazione, differenziamento e fattori di trascrizione miogenici in cellule satelliti suine coltivateQin et al., 2012, Molecular and Cellular BiochemistryFonte →Modello animale / In vitroEndpoint di migrazione per il peptide sintetico non pegilato del dominio E in cellule progenitrici muscolari umane coltivate e nella componente preclinica in vivoMills et al., 2007, Experimental Cell ResearchFonte →in vitroEndpoint di attivazione e fusione in cellule progenitrici muscolari umane coltivateKandalla et al., 2011, Mechanisms of Ageing and DevelopmentFonte →In vitroQuantificazione di cellule progenitrici in colture primarie di cellule muscolari umane da donatori sani e da donatori con distrofia muscolare e SLAAtes et al., 2007, FEBS LettersFonte →Studio pilota sull’uomoEspressione endogena delle varianti di splicing dell'IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico di persone nel protocollo fisiologico descrittoHameed et al., 2003, The Journal of PhysiologyFonte →in vitroSplicing dell'IGF-I regolato da segnali meccanici in cellule e costrutti tissutaliCheema et al., 2005, Journal of Cellular PhysiologyFonte →ReviewInquadramento dei segnali meccanici e dello splicing del gene IGF-IGoldspink et al., 2005, Physiology (Bethesda)Fonte →ReviewAssociazione tra splicing alterato ed endpoint nei modelli tissutali analizzatiGoldspink et al., 2006, The International Journal of Biochemistry and Cell BiologyFonte →Modello animaleEndpoint di perdita neuronale per un peptide C-terminale dell'IGF-1Ec in un modello preclinico di ischemia cerebraleDluzniewska et al., 2005, The FASEB JournalFonte →Modello animaleEndpoint dei neuroni dopaminergici e induzione dell'eme ossigenasi-1 in un modello preclinicoQuesada et al., 2009, Experimental NeurologyFonte →in vitroEndpoint di proliferazione, differenziamento osteogenico e segnalazione PI3K/AKT in cellule mesenchimali di coniglio coltivateTong et al., 2015, BMC BiochemistryFonte →ReviewSintesi di espressione e regolazione dell'IGF-1Ec in differenti modelli tissutaliDai et al., 2010, Growth Hormone and IGF ResearchFonte →

Research Deep Dive

The research in depth

Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.

14 fontiMappa delle evidenze

circa 24 residuiPeptide nativo in letteratura

IGF-1EcContesto della variante di splicing

Documentazione del lottoRiscontro analitico

01Identità chimica e architettura molecolare

PEG-MGF è un analogo sintetico pegilato del peptide C-terminale del dominio E associato all’IGF-1Ec, comunemente chiamato MGF. I dati strutturali pubblicati descrivono il peptide nativo non pegilato e non identificano né il coniugato fornito né una sua partita.

Campo	Riferimento o limite documentale
Denominazione	PEG-MGF; PEG MGF; analogo pegilato del peptide del dominio E dell’IGF-1Ec
Classe	Analogo sintetico pegilato di un peptide del dominio E
Contesto di origine	MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec, variante di splicing del gene IGF-1 indotta da segnali meccanici
Profilo di ricerca	Splicing di IGF-1Ec ed endpoint cellulari o tissutali nei modelli dichiarati
Lunghezza di riferimento	Circa 24 residui; valore del peptide nativo non pegilato
Forma nativa con `R` in posizione 23	`YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK`; `C121H199N41O40`; 2868,1 g/mol, massa media; PubChem CID `175675731`
Forma nativa con `H` in posizione 23	`YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK`; `C121H194N40O40`; 2849,1 g/mol, massa media
Numero CAS	Per il peptide del dominio E e per l’analogo pegilato non è indicizzato un numero CAS standard
Identità della partita	da confrontare con il COA
Forma salina, idratazione e purezza	da confrontare con il COA

Le due forme native differiscono esclusivamente in posizione 23: R rispetto a H, con una differenza elementare esatta di H5N1. Ogni formula e ogni massa sono quindi associate alla rispettiva sequenza; nessuna delle due viene presentata come l’unica sequenza corretta.

Le masse indicate appartengono ai 24-meri nativi come basi libere. Il materiale fornito è pegilato e quindi più pesante, ma il valore totale non può essere ricavato dai record del peptide nativo. L’assenza di un numero CAS standard è una caratteristica documentale della classe, non un campo da colmare per deduzione.

Contesto dell’identità: Yang e Goldspink (2002), FEBS Letters · PMID 12095637

02Bersagli sperimentali e confini del modello

MGF indica il contesto della variante IGF-1Ec e del suo dominio E. La letteratura citata esamina splicing, proliferazione, differenziamento, migrazione, fattori trascrizionali e segnali PI3K/AKT in sistemi definiti. Queste misure sono endpoint dei modelli nominati: non dimostrano un bersaglio universale e non descrivono una proprietà del materiale pegilato.

Splicing IGF-1Ec

Cellule, costrutti tissutali e biopsie hanno fornito misure dell’espressione della variante in condizioni sperimentali specifiche.

Endpoint cellulari

Proliferazione, differenziamento e migrazione sono variabili distinte, legate a specie, preparazione, confronto e intervallo di osservazione.

Limite d’identità

Sequenze, formule e risultati del peptide libero non completano i campi analitici del coniugato PEG-MGF.

La pegilazione è una modifica strutturale, ma il suo nome non prova equivalenza con MGF nativo né consente di trasferire gli endpoint del peptide libero. Anche HPLC e spettrometria di massa rispondono a domande diverse: il primo descrive un profilo cromatografico del campione, mentre la seconda può sostenere un riscontro di identità entro il costrutto e il metodo documentati.

Contesto di espressione e regolazione: Cheema et al. (2005), Journal of Cellular Physiology · PMID 15389530 · Dai et al. (2010), Growth Hormone & IGF Research · PMID 20494600

03Panorama degli studi per tipo di modello

Questo capitolo descrive riscontri ottenuti nella ricerca controllata e vincolati al rispettivo modello. Tutta la letteratura citata riguarda MGF o IGF-1Ec nativi, il peptide libero del dominio E oppure l’espressione endogena della variante di splicing: non riguarda la forma pegilata né la partita. Analita, specie, preparazione, metodo ed endpoint delimitano ogni voce.

In vitro · mioblasti

Yang e Goldspink (2002), FEBS Letters

In mioblasti coltivati, il peptide non pegilato del dominio E è stato confrontato con IGF-I maturo mediante endpoint di proliferazione e differenziamento.

PMID 12095637

In vitro · costrutti

Cheema et al. (2005), Journal of Cellular Physiology

Cellule e costrutti tissutali hanno fornito misure dello splicing endogeno di IGF-I regolato da segnali meccanici; non è stato esaminato un coniugato PEG.

PMID 15389530

In vitro / modello animale · cellule umane

Mills et al. (2007), Experimental Cell Research

Cellule progenitrici muscolari umane sono state esaminate con un peptide sintetico non pegilato del dominio E in coltura e in una componente preclinica in vivo. Non sono osservazioni su persone.

PMID 17156777

In vitro · tessuto

Ates et al. (2007), FEBS Letters

Modelli tissutali normali e alterati hanno fornito misure del numero di cellule progenitrici; il lavoro non ha caratterizzato PEG-MGF.

PMID 17531227

In vitro · cellule umane

Kandalla et al. (2011), Mechanisms of Ageing and Development

Colture di cellule progenitrici muscolari umane provenienti da donatori di età diverse hanno fornito endpoint di attivazione e fusione. Non sono osservazioni su persone.

PMID 21354439

In vitro · cellule suine

Qin et al. (2012), Molecular and Cellular Biochemistry

Cellule satelliti suine in coltura hanno fornito misure di proliferazione, differenziamento e fattori di trascrizione per materiale non pegilato.

PMID 22875667

In vitro · cellule di coniglio

Tong et al. (2015), BMC Biochemistry

Cellule mesenchimali di coniglio in coltura hanno fornito endpoint di proliferazione, differenziamento osteogenico e segnalazione PI3K/AKT.

PMID 25588515

Modello animale · ratto

Hill e Goldspink (2003), The Journal of Physiology

Un modello preclinico nel ratto ha associato lo splicing endogeno verso MGF, rilevato dopo un danno tissutale, all’attivazione delle cellule satelliti.

PMID 12692175

Modello animale · cerebrale

Dluzniewska et al. (2005), The FASEB Journal

Un modello preclinico di ischemia cerebrale ha esaminato un peptide C-terminale non pegilato dell’IGF-1Ec e la perdita neuronale nel sistema dichiarato.

PMID 16144956

Modello animale · neuronale

Quesada et al. (2009), Experimental Neurology

Un modello preclinico su neuroni dopaminergici ha esaminato un peptide C-terminale e l’induzione dell’eme ossigenasi-1; PEG-MGF non era l’analita.

PMID 19735655

Pilota sull’uomo · espressione

Hameed et al. (2003), The Journal of Physiology

Uno studio condotto con la partecipazione di persone ha misurato l’espressione endogena delle varianti IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico dopo il protocollo sperimentale descritto. Non era uno studio del reagente né di PEG-MGF.

PMID 12562960

Rassegna

Goldspink (2005), Physiology

La rassegna ha inquadrato segnali meccanici e splicing del gene IGF-I senza aggiungere una nuova misurazione primaria né prove sulla partita.

PMID 16024511

Rassegna

Goldspink (2006), International Journal of Biochemistry & Cell Biology

La rassegna ha discusso splicing di IGF-I ed espressione di MGF nei modelli considerati, non il coniugato fornito.

PMID 16463438

Rassegna

Dai et al. (2010), Growth Hormone & IGF Research

La rassegna ha raccolto dati su espressione, regolazione e funzione dell’IGF-1Ec in differenti modelli tissutali; non ha caratterizzato PEG-MGF.

PMID 20494600

Una rassegna organizza risultati preesistenti ma non innalza il livello dell’evidenza. Nessuna voce stabilisce sequenza, coniugazione, identità, purezza o stabilità della partita; la fase assegnata al materiale resta pertanto il modello animale.

Mappa delle fonti: i quattordici record PubMed collegati nelle schede definiscono il perimetro delle evidenze qualificato per modello.

04Nomi affini e identità da non sovrapporre

PEG-MGF e PEG MGF indicano qui la stessa identità nominale. Mechano Growth Factor, MGF peptide e peptide del dominio E dell’IGF-1Ec descrivono invece il contesto della variante di splicing o del peptide di origine. MGF nativo, espressione endogena, peptide sintetico libero e analogo pegilato non sono identità analiticamente intercambiabili.

PEG-MGF non è mecasermina, denominazione internazionale dell’IGF-1 umano ricombinante maturo, né HCG 5000 IU. La relazione con il sistema IGF-1 non consente di trasferire sequenze, record molecolari o risultati sperimentali tra queste identità distinte.

Neppure una denominazione condivisa certifica un campione. La specifica definisce gli attributi attesi della partita, mentre il rapporto analitico documenta il campione esaminato con il metodo indicato. La letteratura non dimostra che la pegilazione conservi gli endpoint descritti per il peptide libero.

Fonti per l’inquadramento terminologico: Hameed et al. (2003), The Journal of Physiology · PMID 12562960 · Goldspink (2006), International Journal of Biochemistry & Cell Biology · PMID 16463438

05Tracciabilità e documentazione della partita

Forma fisica, quantità dichiarata e condizioni di conservazione non sono qui affermate: devono essere riconciliate con l’etichetta rilasciata, la specifica e la documentazione applicabile alla partita. Se un documento rilasciato tratta la conservazione del liofilizzato, l’espressione indica soltanto il formato fisico e non dimostra identità molecolare, contenuto, stabilità o purezza.

Il controllo documentale collega denominazione, etichetta, codice della partita, campione, metodo, data e risultato allo stesso certificato di analisi. Il confronto deve essere svolto senza sostituire gli attributi del coniugato con quelli del peptide nativo: identità della partita, forma salina, stato di idratazione e purezza restano da confrontare con il COA applicabile.

Un risultato HPLC descrive il profilo cromatografico e l’eventuale valore di purezza esclusivamente per il campione analizzato, entro metodo e limiti riportati. Non conferma da solo identità o pegilazione. La spettrometria di massa può fornire un riscontro nel perimetro del costrutto definito e del metodo documentato, ma nessuna singola tecnica stabilisce ogni attributo.

Le pubblicazioni biologiche qualificano sistemi ed endpoint sperimentali; non certificano il materiale consegnato. Il record PubChem riguarda soltanto la forma nativa con R in posizione 23 e non sostituisce la corrispondenza tra etichetta, codice della partita e COA.

Esempio del confine fra analita pubblicato e documentazione: Yang e Goldspink (2002), FEBS Letters · PMID 12095637

06Perimetro della ricerca di laboratorio

PEG-MGF è presentato esclusivamente come materiale per ricerca controllata di laboratorio, così come il composto da ricerca Ipamorelin nel proprio profilo. Le fonti riguardano MGF o IGF-1Ec nativi, il peptide libero del dominio E oppure l’espressione endogena della variante; non dimostrano equivalenza con la forma pegilata e non certificano la partita.

Identità molecolare, sistema sperimentale, endpoint e documentazione analitica devono restare separati. Un risultato cellulare, tissutale, animale o di espressione endogena non diventa una proprietà del materiale e non predice un esito oltre il modello dichiarato.

Esclusivamente per uso di laboratorio. Non destinato all’impiego su persone né su animali.

FAQ

Domande frequenti

Struttura e identificatori

> I valori seguenti si riferiscono al MGF 24-mer nativo, non PEGilato (PubChem CID 175675731). Sequenza/terminale esatti, chimica di PEGilazione, peso molecolare totale e forma salina del prodotto PEG-MGF sono indicati nella documentazione di qualità specifica del lotto.

Nome del prodotto: PEG MGF (Mechano Growth Factor PEGilato)
Che cos’è: analogo sintetico PEGilato (a stabilità ottimizzata) del peptide C-terminale del dominio E di MGF
Molecola madre: MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec (variante di splicing del gene IGF-1 indotta meccanicamente)
Motivo bioattivo: peptide C-terminale del dominio E (~24 amminoacidi)
Sequenza (24-mer umano nativo): YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK (spesso citata); una forma alternativa di letteratura/banche dati termina con …FEERK; le varianti sintetiche portano spesso D-amminoacidi nel motivo centrale QRRK e/o una PEGilazione N-terminale — la forma esatta è indicata nel COA del lotto
PubChem CID (24-mer nativo): 175675731
Formula bruta (24-mer nativo): C121H199N41O40
Peso molecolare (24-mer nativo): ≈ 2868.1 g/mol (peptide libero); il prodotto PEGilato è più pesante per la quota di PEG, il peso molecolare totale è indicato nel COA del lotto
Peso molecolare totale PEG-MGF / chimica del PEG: dipende dal PEG utilizzato; indicato nel COA del lotto
CAS: nessun CAS standard indicizzato per il peptide MGF-E né per l’analogo PEGilato
Forma salina: di norma liofilizzato come sale acetato/TFA; la forma è indicata nel COA del lotto
Stato regolatorio: peptide di ricerca; non autorizzato come medicinale (FDA/EMA) e nessuna NDA (situazione 2026); non identico a mecasermina/Increlex (IGF-1 maturo autorizzato)

Research Overview

Negli studi è stato dimostrato che il peptide MGF/del dominio E può avere effetti sui seguenti ambiti di ricerca: proliferazione e differenziazione dei mioblasti, attivazione delle cellule satellite/precursori muscolari, meccanotrasduzione e neuroprotezione in sistemi modello. L’ancoraggio centrale della ricerca è la biologia delle cellule muscolari: nel lavoro pionieristico di Yang & Goldspink è stato riportato che il peptide MGF-E promuove la proliferazione dei mioblasti e li trattiene dalla differenziazione — un ruolo nettamente distinto da quello dell’IGF-1 maturo [Yang & Goldspink 2002]. A livello tissutale, lo splicing di MGF è stato associato all’attivazione delle cellule satellite (staminali) muscolari dopo un danno tissutale locale [Hill & Goldspink 2003], e nelle cellule satellite l’effetto è stato descritto a livello meccanicistico tramite la down-regolazione di fattori di trascrizione miogenici [Qin 2012].

Particolarmente solida è l’evidenza su cellule umane: un peptide sintetico del dominio E di MGF ha mostrato un’attività pro-migratoria su cellule precursori muscolari umane [Mills 2007], e il peptide MGF-E ha attivato cellule precursori muscolari umane aumentandone il potenziale di fusione in diverse fasce d’età [Kandalla 2011]. In linea con ciò, l’espressione di MGF nel muscolo scheletrico umano aumenta dopo un allenamento di resistenza ad alta intensità [Hameed 2003] — una prova che MGF è la variante di splicing di IGF-1 dipendente dal carico. Questa meccanotrasduzione è stata dimostrata direttamente in vitro: i segnali meccanici indirizzano lo splicing di IGF-1 verso la variante MGF [Cheema 2005; Goldspink 2005]. Al contrario, uno splicing di IGF-1 alterato/un’espressione ridotta di MGF è associato a modelli di atrofia muscolare [Goldspink 2006].

Oltre alla muscolatura esiste un asse neurologico documentato da fonti: il peptide MGF C-terminale autonomo ha mostrato un forte effetto neuroprotettivo in un modello di ischemia cerebrale [Dluzniewska 2005] e ha protetto neuroni dopaminergici tramite l’induzione dell’eme ossigenasi-1 (HO-1) [Quesada 2009]. Dal punto di vista meccanicistico, MGF ha inoltre accelerato la proliferazione e il differenziamento osteogenico di cellule staminali mesenchimali tramite la via di segnalazione PI3K/AKT [Tong 2015], e articoli di revisione riassumono l’espressione/regolazione di IGF-1Ec in diversi tessuti [Dai 2010].

In sintesi: lo stato degli studi colloca MGF come un campo di ricerca convincente attorno alla biologia di mioblasti/cellule satellite, alla meccanotrasduzione e alla neuroprotezione — con una chiara classificazione Reborn come Research Use Only e senza promesse di applicazione o di effetto.

Uso di ricerca, conservazione e manipolazione

I dati di conservazione e di lotto vengono pubblicati sulla base dei documenti finali di COA/specifica.

Questo prodotto è fornito esclusivamente per la ricerca in vitro/di laboratorio e non è destinato all’uso sull’uomo o sull’animale.

PEG-MGF e MGF nativo sono la stessa forma?

No. Le fonti sul peptide nativo o libero non ne dimostrano l'equivalenza con l'analogo pegilato.

Perché sono riportate due sequenze del 24-mero?

La forma di banca dati porta R in posizione 23, formula C121H199N41O40 e circa 2868,1 g/mol. La forma citata di frequente porta H, formula C121H194N40O40 e circa 2849,1 g/mol. Entrambe sono native non pegilate e differiscono soltanto in posizione 23, con differenza H5N1.

Che cosa documenta PubChem CID 175675731?

Identifica la forma nativa YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK con formula C121H199N41O40, non la partita, il PEG o la massa totale fornita.

Perché non è riportato un numero CAS?

Per il peptide del dominio E e l'analogo pegilato non risulta indicizzato un numero CAS standard. L'identità dipende dalla documentazione della partita.

Che cosa copre un valore HPLC nel COA?

Descrive la purezza del campione nei limiti del metodo. Non conferma da solo sequenza, pegilazione o identità, per cui occorre un riscontro come la spettrometria di massa.

Qual è la destinazione del materiale?

Esclusivamente per ricerca di laboratorio. Non è destinato all'impiego su persone né su animali.

Come posso pagare?

Accettiamo il pagamento anticipato tramite bonifico SEPA e la carta di credito. Tutti i pagamenti vengono elaborati in modo sicuro e crittografato.

Quanto è rapida e come avviene la spedizione?

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