PEG-MGF — peptide solo per ricerca
45,90 €
incl. spedizione & IVA
Certificato di analisi per lotto
≥ 99 % di purezza (HPLC)
Spedizione in tutta l'UE
Consegna in 4-5 giorni lavorativi
Quantità:
Pagamento rapido & sicuro
Consegna: 17.09. – 18.09.
Acqua batteriostatica 10 ml
Per la ricostituzione — inclusa gratis da 70 € di ordine.
Solo 70,00 € per il tuo omaggio gratuito.
Che cos'è PEG-MGF — peptide solo per ricerca
PEG-MGF — peptide solo per ricerca in sintesi
PEG-MGF è un analogo pegilato del peptide del dominio E C-terminale associato all'IGF-1Ec. Le pubblicazioni descrivono MGF nativo, l'espressione di IGF-1Ec o il peptide libero, non la forma pegilata né la partita.
Il materiale è destinato esclusivamente alla ricerca di laboratorio e non all'impiego su persone o animali. Identità, chimica del PEG, contenuto e purezza richiedono specifica, codice del lotto e COA corrispondenti.
Panoramica della ricerca
PEG MGF — varianti di scrittura del nome e identità della molecola
PEG-MGF designa l'analogo pegilato del peptide del dominio E dell'IGF-1Ec. MGF è l'abbreviazione di Mechano Growth Factor e indica IGF-1Ec, una variante di splicing del gene IGF-1. Nelle pubblicazioni in lingua inglese lo stesso composto è indicato anche come mgf peptide. PEG-MGF non è Mecasermina, denominazione internazionale dell'IGF-1 umano ricombinante maturo.
Le pubblicazioni citate riguardano esclusivamente il peptide MGF/IGF-1Ec nativo o il peptide libero del dominio E, non la forma pegilata né la partita. Le osservazioni restano circoscritte alla molecola, al modello, al metodo e all'endpoint dichiarati. Mills ha studiato cellule progenitrici muscolari umane in coltura e in una componente preclinica in vivo; Kandalla ha studiato colture cellulari. Non erano osservazioni su persone. Solo Hameed ha esaminato persone, misurando l'espressione delle varianti dell'IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico. Questa pagina non trasferisce al materiale di laboratorio offerto i risultati di studi condotti con la partecipazione di persone.
Le due sequenze documentate descrivono il 24-mero nativo non pegilato come base libera. La forma dei record di banca dati è YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, con R in posizione 23, formula C121H199N41O40, massa media circa 2868,1 g/mol e PubChem CID 175675731. La forma citata di frequente è YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK, con H in posizione 23, formula C121H194N40O40 e massa media circa 2849,1 g/mol. Le forme differiscono soltanto in posizione 23, con differenza H5N1. Questi valori non descrivono il materiale fornito, che è pegilato e quindi più pesante.
Per il peptide del dominio E e per l'analogo pegilato non risulta indicizzato un numero CAS standard. Un identificatore di banca dati non identifica una partita. Sequenza ed estremità C-terminale sono criteri da confrontare con la documentazione della partita. Identità e purezza dipendono dalla coerenza tra denominazione, etichetta, codice del lotto, metodo e COA. Un dato HPLC descrive esclusivamente il campione della partita indicata entro i limiti del metodo, mentre la spettrometria di massa fornisce un riscontro distinto nel perimetro documentato.
Evidenze
Punti salienti della ricerca
Tutta la letteratura citata riguarda MGF o IGF-1Ec nativo oppure il peptide libero del dominio E, non la forma pegilata né la partita.
14 pubblicazioni citate · PMIDs riportati nelle fonti
Mills ha misurato endpoint di migrazione in cellule progenitrici muscolari umane in coltura e in una componente preclinica in vivo; Kandalla ha misurato attivazione e fusione in colture cellulari. Non erano osservazioni su persone.
Mills et al. 2007 · PMID 17156777 · Kandalla et al. 2011 · PMID 21354439
Hameed ha misurato l'espressione endogena delle varianti dell'IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico, non un effetto attribuibile al materiale.
Hameed et al. 2003 · PMID 12562960
Gli endpoint neuronali descritti da Dluzniewska e Quesada restano specifici dei rispettivi modelli preclinici.
Dluzniewska et al. 2005 · PMID 16144956 · Quesada et al. 2009 · PMID 19735655
Le forme R23 e H23 del 24-mero nativo hanno sequenze, formule e masse distinte, con differenza H5N1, e nessuna identifica il coniugato pegilato o la partita.
PubChem CID 175675731 · valori del 24-mero nativo
Denominazione, etichetta, codice del lotto, sequenza, estremità C-terminale e registrazioni analitiche devono riferirsi allo stesso materiale. La purezza HPLC vale soltanto per campione, partita e metodo documentati.
Specifica e COA corrispondenti · HPLC e spettrometria di massa
Stato della ricerca
Studi di riferimento su PEG-MGF — peptide solo per ricerca
14 fonti selezionate — filtrabili per tipo di studio, ognuna rimanda direttamente alla fonte.
Research Deep Dive
The research in depth
Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.
01Identità chimica e architettura molecolare
PEG-MGF è un analogo sintetico pegilato del peptide C-terminale del dominio E associato all’IGF-1Ec, comunemente chiamato MGF. I dati strutturali pubblicati descrivono il peptide nativo non pegilato e non identificano né il coniugato fornito né una sua partita.
| Campo | Riferimento o limite documentale |
|---|---|
| Denominazione | PEG-MGF; PEG MGF; analogo pegilato del peptide del dominio E dell’IGF-1Ec |
| Classe | Analogo sintetico pegilato di un peptide del dominio E |
| Contesto di origine | MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec, variante di splicing del gene IGF-1 indotta da segnali meccanici |
| Profilo di ricerca | Splicing di IGF-1Ec ed endpoint cellulari o tissutali nei modelli dichiarati |
| Lunghezza di riferimento | Circa 24 residui; valore del peptide nativo non pegilato |
Forma nativa con R in posizione 23 | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK; C121H199N41O40; 2868,1 g/mol, massa media; PubChem CID 175675731 |
Forma nativa con H in posizione 23 | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK; C121H194N40O40; 2849,1 g/mol, massa media |
| Numero CAS | Per il peptide del dominio E e per l’analogo pegilato non è indicizzato un numero CAS standard |
| Identità della partita | da confrontare con il COA |
| Forma salina, idratazione e purezza | da confrontare con il COA |
Le due forme native differiscono esclusivamente in posizione 23: R rispetto a H, con una differenza elementare esatta di H5N1. Ogni formula e ogni massa sono quindi associate alla rispettiva sequenza; nessuna delle due viene presentata come l’unica sequenza corretta.
Le masse indicate appartengono ai 24-meri nativi come basi libere. Il materiale fornito è pegilato e quindi più pesante, ma il valore totale non può essere ricavato dai record del peptide nativo. L’assenza di un numero CAS standard è una caratteristica documentale della classe, non un campo da colmare per deduzione.
Contesto dell’identità: Yang e Goldspink (2002), FEBS Letters · PMID 12095637
02Bersagli sperimentali e confini del modello
MGF indica il contesto della variante IGF-1Ec e del suo dominio E. La letteratura citata esamina splicing, proliferazione, differenziamento, migrazione, fattori trascrizionali e segnali PI3K/AKT in sistemi definiti. Queste misure sono endpoint dei modelli nominati: non dimostrano un bersaglio universale e non descrivono una proprietà del materiale pegilato.
Cellule, costrutti tissutali e biopsie hanno fornito misure dell’espressione della variante in condizioni sperimentali specifiche.
Proliferazione, differenziamento e migrazione sono variabili distinte, legate a specie, preparazione, confronto e intervallo di osservazione.
Sequenze, formule e risultati del peptide libero non completano i campi analitici del coniugato PEG-MGF.
La pegilazione è una modifica strutturale, ma il suo nome non prova equivalenza con MGF nativo né consente di trasferire gli endpoint del peptide libero. Anche HPLC e spettrometria di massa rispondono a domande diverse: il primo descrive un profilo cromatografico del campione, mentre la seconda può sostenere un riscontro di identità entro il costrutto e il metodo documentati.
Contesto di espressione e regolazione: Cheema et al. (2005), Journal of Cellular Physiology · PMID 15389530 · Dai et al. (2010), Growth Hormone & IGF Research · PMID 20494600
03Panorama degli studi per tipo di modello
Questo capitolo descrive riscontri ottenuti nella ricerca controllata e vincolati al rispettivo modello. Tutta la letteratura citata riguarda MGF o IGF-1Ec nativi, il peptide libero del dominio E oppure l’espressione endogena della variante di splicing: non riguarda la forma pegilata né la partita. Analita, specie, preparazione, metodo ed endpoint delimitano ogni voce.
In mioblasti coltivati, il peptide non pegilato del dominio E è stato confrontato con IGF-I maturo mediante endpoint di proliferazione e differenziamento.
PMID 12095637Cellule e costrutti tissutali hanno fornito misure dello splicing endogeno di IGF-I regolato da segnali meccanici; non è stato esaminato un coniugato PEG.
PMID 15389530Cellule progenitrici muscolari umane sono state esaminate con un peptide sintetico non pegilato del dominio E in coltura e in una componente preclinica in vivo. Non sono osservazioni su persone.
PMID 17156777Modelli tissutali normali e alterati hanno fornito misure del numero di cellule progenitrici; il lavoro non ha caratterizzato PEG-MGF.
PMID 17531227Colture di cellule progenitrici muscolari umane provenienti da donatori di età diverse hanno fornito endpoint di attivazione e fusione. Non sono osservazioni su persone.
PMID 21354439Cellule satelliti suine in coltura hanno fornito misure di proliferazione, differenziamento e fattori di trascrizione per materiale non pegilato.
PMID 22875667Cellule mesenchimali di coniglio in coltura hanno fornito endpoint di proliferazione, differenziamento osteogenico e segnalazione PI3K/AKT.
PMID 25588515Un modello preclinico nel ratto ha associato lo splicing endogeno verso MGF, rilevato dopo un danno tissutale, all’attivazione delle cellule satelliti.
PMID 12692175Un modello preclinico di ischemia cerebrale ha esaminato un peptide C-terminale non pegilato dell’IGF-1Ec e la perdita neuronale nel sistema dichiarato.
PMID 16144956Un modello preclinico su neuroni dopaminergici ha esaminato un peptide C-terminale e l’induzione dell’eme ossigenasi-1; PEG-MGF non era l’analita.
PMID 19735655Uno studio condotto con la partecipazione di persone ha misurato l’espressione endogena delle varianti IGF-I in biopsie di muscolo scheletrico dopo il protocollo sperimentale descritto. Non era uno studio del reagente né di PEG-MGF.
PMID 12562960La rassegna ha inquadrato segnali meccanici e splicing del gene IGF-I senza aggiungere una nuova misurazione primaria né prove sulla partita.
PMID 16024511La rassegna ha discusso splicing di IGF-I ed espressione di MGF nei modelli considerati, non il coniugato fornito.
PMID 16463438La rassegna ha raccolto dati su espressione, regolazione e funzione dell’IGF-1Ec in differenti modelli tissutali; non ha caratterizzato PEG-MGF.
PMID 20494600Una rassegna organizza risultati preesistenti ma non innalza il livello dell’evidenza. Nessuna voce stabilisce sequenza, coniugazione, identità, purezza o stabilità della partita; la fase assegnata al materiale resta pertanto il modello animale.
Mappa delle fonti: i quattordici record PubMed collegati nelle schede definiscono il perimetro delle evidenze qualificato per modello.
04Nomi affini e identità da non sovrapporre
PEG-MGF e PEG MGF indicano qui la stessa identità nominale. Mechano Growth Factor, MGF peptide e peptide del dominio E dell’IGF-1Ec descrivono invece il contesto della variante di splicing o del peptide di origine. MGF nativo, espressione endogena, peptide sintetico libero e analogo pegilato non sono identità analiticamente intercambiabili.
PEG-MGF non è mecasermina, denominazione internazionale dell’IGF-1 umano ricombinante maturo, né HCG 5000 IU. La relazione con il sistema IGF-1 non consente di trasferire sequenze, record molecolari o risultati sperimentali tra queste identità distinte.
Neppure una denominazione condivisa certifica un campione. La specifica definisce gli attributi attesi della partita, mentre il rapporto analitico documenta il campione esaminato con il metodo indicato. La letteratura non dimostra che la pegilazione conservi gli endpoint descritti per il peptide libero.
Fonti per l’inquadramento terminologico: Hameed et al. (2003), The Journal of Physiology · PMID 12562960 · Goldspink (2006), International Journal of Biochemistry & Cell Biology · PMID 16463438
05Tracciabilità e documentazione della partita
Forma fisica, quantità dichiarata e condizioni di conservazione non sono qui affermate: devono essere riconciliate con l’etichetta rilasciata, la specifica e la documentazione applicabile alla partita. Se un documento rilasciato tratta la conservazione del liofilizzato, l’espressione indica soltanto il formato fisico e non dimostra identità molecolare, contenuto, stabilità o purezza.
Il controllo documentale collega denominazione, etichetta, codice della partita, campione, metodo, data e risultato allo stesso certificato di analisi. Il confronto deve essere svolto senza sostituire gli attributi del coniugato con quelli del peptide nativo: identità della partita, forma salina, stato di idratazione e purezza restano da confrontare con il COA applicabile.
Un risultato HPLC descrive il profilo cromatografico e l’eventuale valore di purezza esclusivamente per il campione analizzato, entro metodo e limiti riportati. Non conferma da solo identità o pegilazione. La spettrometria di massa può fornire un riscontro nel perimetro del costrutto definito e del metodo documentato, ma nessuna singola tecnica stabilisce ogni attributo.
Le pubblicazioni biologiche qualificano sistemi ed endpoint sperimentali; non certificano il materiale consegnato. Il record PubChem riguarda soltanto la forma nativa con R in posizione 23 e non sostituisce la corrispondenza tra etichetta, codice della partita e COA.
Esempio del confine fra analita pubblicato e documentazione: Yang e Goldspink (2002), FEBS Letters · PMID 12095637
06Perimetro della ricerca di laboratorio
PEG-MGF è presentato esclusivamente come materiale per ricerca controllata di laboratorio, così come il composto da ricerca Ipamorelin nel proprio profilo. Le fonti riguardano MGF o IGF-1Ec nativi, il peptide libero del dominio E oppure l’espressione endogena della variante; non dimostrano equivalenza con la forma pegilata e non certificano la partita.
Identità molecolare, sistema sperimentale, endpoint e documentazione analitica devono restare separati. Un risultato cellulare, tissutale, animale o di espressione endogena non diventa una proprietà del materiale e non predice un esito oltre il modello dichiarato.
Esclusivamente per uso di laboratorio. Non destinato all’impiego su persone né su animali.
FAQ
Domande frequenti
Struktur & Identifikatoren
Struktur & Identifikatoren
> Die folgenden Werte beziehen sich auf das native, nicht-PEGylierte MGF-24-mer (PubChem CID 175675731). Exakte Sequenz/Terminus, PEGylierungs-Chemie, Gesamt-Molgewicht und Salzform des PEG-MGF-Produkts werden über chargenbezogene Qualitätsdokumentation ausgewiesen.Produktname: PEG MGF (PEGyliertes Mechano Growth Factor)Was es ist: PEGyliertes (stabilitäts-optimiertes) synthetisches Analogon des MGF-C-terminalen E-Domänen-PeptidsStammmolekül: MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec (mechanisch induzierte Spleißvariante des IGF-1-Gens)Bioaktives Motiv: C-terminales E-Domänen-Peptid (~24 Aminosäuren)Sequenz (natives humanes 24-mer): YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK (häufig zitiert) — alternative Literatur-/Datenbank-Form endet `…FEERK`; synthetische Varianten oft mit D-Aminosäuren im zentralen QRRK-Motiv und/oder N-terminaler PEGylierung — exakte Form per COA bestätigenPubChem CID (natives 24-mer): 175675731Summenformel (natives 24-mer): C121H199N41O40Molgewicht (natives 24-mer): ≈ 2868.1 g/mol — freies Peptid; das PEGylierte Produkt ist schwerer (PEG-Anteil), Gesamt-MW per COA bestätigenPEG-MGF Gesamt-MW / PEG-Chemie: — abhängig vom verwendeten PEG; per Charge-COA bestätigenCAS: — kein Standard-CAS für das MGF-E-Peptid bzw. das PEGylierte Analogon indexiertSalzform: üblicherweise lyophilisiert als Acetat/TFA-Salz — Form per COA bestätigenRegulatorischer Status: Forschungspeptid; nicht als Arzneimittel zugelassen (FDA/EMA) und kein NDA (Stand 2026); nicht identisch mit Mecasermin/Increlex (zugelassenes reifes IGF-1)## Research Overview
In Studien wurde gezeigt, dass das MGF-/E-Domänen-Peptid Effekte auf folgende Forschungsbereiche haben kann: Myoblasten-Proliferation und -Differenzierung, Satelliten-/Muskelvorläuferzell-Aktivierung, Mechanotransduktion sowie Neuroprotektion in Modellsystemen. Der zentrale und konversionsstärkste Forschungsanker ist die Muskelzell-Biologie: In der wegweisenden Arbeit von Yang & Goldspink wurde berichtet, dass das MGF-E-Peptid die Proliferation von Myoblasten fördert und sie von der Differenzierung zurückhält — eine von reifem IGF-1 klar abgegrenzte Rolle [Yang & Goldspink 2002]. Auf der Gewebe-Ebene wurde MGF-Spleißen mit der Aktivierung von Muskel-Satelliten-(Stamm-)Zellen nach lokaler Gewebeschädigung verknüpft [Hill & Goldspink 2003], und in Satellitenzellen wurde der Effekt mechanistisch über die Herunterregulation myogener Transkriptionsfaktoren beschrieben [Qin 2012].
Besonders belastbar ist die Human-Zell-Evidenz: Ein synthetisches MGF-E-Domänen-Peptid zeigte eine pro-migratorische Aktivität auf menschlichen Muskel-Vorläuferzellen [Mills 2007], und das MGF-E-Peptid aktivierte menschliche Muskel-Vorläuferzellen und erhöhte deren Fusionspotenzial über verschiedene Altersgruppen [Kandalla 2011]. Passend dazu steigt die MGF-Expression in menschlichem Skelettmuskel nach hochintensivem Widerstandstraining [Hameed 2003] — ein Beleg, dass MGF die last-/belastungsabhängige IGF-1-Spleißvariante ist. Diese Mechanotransduktion wurde in vitro direkt gezeigt: mechanische Signale lenken das IGF-1-Spleißen zur MGF-Variante [Cheema 2005; Goldspink 2005]. Umgekehrt ist ein gestörtes IGF-1-Spleißen/eine reduzierte MGF-Expression mit Muskelschwund-Modellen assoziiert [Goldspink 2006].
Über die Muskulatur hinaus existiert eine quellenbelegte Neuro-Achse: Das autonome C-terminale MGF-Peptid zeigte einen starken neuroprotektiven Effekt in einem Hirnischämie-Modell [Dluzniewska 2005] und schützte dopaminerge Neuronen über die Induktion von Häm-Oxygenase-1 (HO-1) [Quesada 2009]. Mechanistisch beschleunigte MGF zudem die Proliferation und osteogene Differenzierung mesenchymaler Stammzellen über den PI3K/AKT-Signalweg [Tong 2015], und Übersichtsarbeiten fassen die Expression/Regulation von IGF-1Ec über verschiedene Gewebe zusammen [Dai 2010].
Kurz gesagt: Die Studienlage positioniert MGF als überzeugendes Forschungsfeld rund um Myoblasten-/Satellitenzell-Biologie, Mechanotransduktion und Neuroprotektion — mit klarer Reborn-Einordnung als Research Use Only und ohne jegliche Anwendungs-, Dosierungs-, Muskelaufbau-, Recovery- oder Performance-Versprechen.
Forschungsgebrauch, Lagerung & Handhabung
Storage & Handling
Lagerungs- und Chargenangaben werden anhand der finalen COA-/Spezifikationsdokumente veröffentlicht. Dieses Produkt wird ausschließlich für die In-vitro-/Laborforschung geliefert und ist nicht zur Anwendung beim Menschen oder Tier bestimmt. Es werden keine Anwendungs-, Dosierungs- oder Verabreichungshinweise gegeben.
PEG-MGF e MGF nativo sono la stessa forma?
No. Le fonti sul peptide nativo o libero non ne dimostrano l'equivalenza con l'analogo pegilato.
Perché sono riportate due sequenze del 24-mero?
La forma di banca dati porta R in posizione 23, formula C121H199N41O40 e circa 2868,1 g/mol. La forma citata di frequente porta H, formula C121H194N40O40 e circa 2849,1 g/mol. Entrambe sono native non pegilate e differiscono soltanto in posizione 23, con differenza H5N1.
Che cosa documenta PubChem CID 175675731?
Identifica la forma nativa YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK con formula C121H199N41O40, non la partita, il PEG o la massa totale fornita.
Perché non è riportato un numero CAS?
Per il peptide del dominio E e l'analogo pegilato non risulta indicizzato un numero CAS standard. L'identità dipende dalla documentazione della partita.
Che cosa copre un valore HPLC nel COA?
Descrive la purezza del campione nei limiti del metodo. Non conferma da solo sequenza, pegilazione o identità, per cui occorre un riscontro come la spettrometria di massa.
Qual è la destinazione del materiale?
Esclusivamente per ricerca di laboratorio. Non è destinato all'impiego su persone né su animali.
Come posso pagare?
Accettiamo il pagamento anticipato tramite bonifico SEPA e criptovalute. Tutti i pagamenti vengono elaborati in modo sicuro e crittografato.
Quanto è rapida e come avviene la spedizione?
Spedizione discreta dall'UE in 4–5 giorni lavorativi. Imballaggio neutro senza riferimenti al contenuto.
