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¿Qué es IGF-1 LR3 — péptido de investigación
IGF-1 LR3 — péptido de investigación de un vistazo
IGF-1 LR3 es un análogo sintético recombinante de la IGF-I formado por 83 residuos aminoacídicos. Frente a la IGF-I humana nativa, incorpora una extensión N-terminal de 13 residuos y la sustitución Glu3→Arg. En las publicaciones y los métodos analíticos también aparece como Long R3 IGF-1. Las grafías IGF 1 LR3 e IGF1 LR3 remiten al mismo constructo, pero la identificación exige concordancia entre secuencia y documentación. El catálogo reúne péptidos para investigación, cada uno con documentación propia.
Para la compra de IGF-1 LR3 España es una referencia geográfica de la demanda, no una afirmación de disponibilidad o envío. Antes de incorporar el material a un proyecto se comprueban la denominación, la secuencia de 83 residuos, la ficha técnica del artículo, la etiqueta y la documentación del lote, el código de lote y el análisis específico del lote.
Este material está reservado exclusivamente a la investigación en laboratorio.
Resumen de la investigación
La IGF-I humana nativa madura comprende 70 residuos según UniProt P05019, una entrada que no es una accesión de LR3. LR3 contiene 83 residuos por su extensión N-terminal y Glu3→Arg. Tampoco equivale a Des(1–3)IGF-I ni a R3-IGF-I. Para la forma con los puentes disulfuro cerrados se calculan a partir de la secuencia C400H619N111O115S9 y una masa molecular media de unos 9.111 Da; para la forma reducida, C400H625N111O115S9 y unos 9.118 Da. Estos valores no se han medido en un lote comercial; una forma salina o una conectividad disulfuro diferente puede modificar tanto la fórmula como la masa. La modificación N-terminal se asocia con afinidad reducida hacia las IGFBP en los sistemas examinados, pero una medición sobre IGFBP-3 no representa toda la familia.
Las fuentes abarcan estructura por RMN, unión a IGFBP-3, cultivos celulares, modelos tisulares, modelos animales y distinción analítica. La unión proteica, el cultivo celular, el modelo tisular y el modelo animal son niveles diferentes. La lectura mediante modelos experimentales mantiene cada observación limitada a la molécula, la especie y la configuración de su fuente.
Laajoki et al. describieron la estructura y dinámica del Long-[Arg3]IGF-I. Heding et al. midieron la cinética de unión frente a IGFBP-3. Grimes et al., Voorhamme et al., Thomas et al., Prelle et al. y Muhlbradt et al. estudiaron cultivos celulares o modelos tisulares definidos. Conlon et al. y Dunaiski et al. trabajaron con modelos de cobaya y porcino. Mongongu et al. distinguieron varios análogos mediante inmunopurificación y espectrometría de masas.
Rommel et al. examinaron las vías de la hipertrofia de miotubos; Stitt et al., MAFbx, MuRF1 y FoxO; y Bailes y Soloviev ordenaron la red IGF y los problemas de cuantificación del IGF-1 biodisponible. Las tres fuentes tratan la IGF-1 nativa, no miden LR3 y sus conclusiones no se trasladan al análogo. Ninguna publicación acredita la identidad, la cantidad declarada o la pureza de una partida.
El certificado vincula denominación, código de lote, muestra, método y observación analítica. La pureza detectada por HPLC solo vale para la muestra y la partida indicadas dentro de los límites del método. La categoría de accesorios científicos reúne material auxiliar por separado. La combinación KLOW y la mezcla Wolverine tienen fichas autónomas con documentación propia.
Todas las afirmaciones científicas de esta página están limitadas a la molécula y al modelo indicados. La identidad del material, la cantidad declarada y cualquier valor numérico de pureza exigen confirmación según el certificado de análisis del lote correspondiente. Esta página no indica cómo preparar ni cómo emplear el material. Este material está reservado exclusivamente a la investigación en laboratorio. No es un medicamento, un complemento alimenticio ni un dispositivo médico. No es apto para uso humano ni veterinario.
Datos técnicos
Aminoácidos83
Pureza≥ 99 % (HPLC)
Estructura dianaestructura y dinámica por RMN como magnitudes del sistema de Long-[Arg3]IGF-I de Laajoki 2000; cinética de unión frente a IGFBP-3 como magnitud del sistema de biosensor de Heding 1996; IGFBP-2, IGFBP-3 y ARNm como magnitudes del sistema de células de la granulosa ovárica de Grimes 1992; crecimiento, viabilidad y activación de receptores como magnitudes del sistema de cultivos HEK293 y CHO de Voorhamme 2006; diámetro, estradiol, morfología e IGFBP como magnitudes del sistema de cultivos de folículos bovinos de Thomas 2007; expresión de IGFBP y receptores como magnitud del sistema de embriones bovinos obtenidos in vitro de Prelle 2001; IGFBP-3, señalización y proliferación como magnitudes del sistema de líneas celulares humanas transformadas y tejido murino de Muhlbradt 2009; masa de órganos e IGF e IGFBP como magnitudes del sistema de cobaya de Conlon 1995; variables plasmáticas, consumo de pienso y variación de peso como magnitudes del sistema porcino de corta duración de Dunaiski 1997; distinción analítica de análogos como criterio del sistema de inmunopurificación y espectrometría de masas de Mongongu 2021; vías de señalización como magnitudes del sistema de miotubos murinos de Rommel 2001, referida a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3; expresión de ligasas de ubiquitina y actividad de FOXO como magnitudes del sistema de cultivo celular y modelo animal de Stitt 2004, referida a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3; ligandos, receptores y proteínas de unión de la IGF como criterios del sistema de revisión de Bailes 2021, referida a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3
In vitroModelo animal3Piloto humano4RCT5Aprobación
Estructura y unión
Cultivos y tejidos
Células y tejido murino
Modelos animales
Distinción analítica
Contexto de IGF-1 nativa
Evidencia
Puntos clave de la investigación
Laajoki et al. describieron por RMN la estructura y dinámica de Long-[Arg3]IGF-I. Heding et al. midieron frente a IGFBP-3 una afinidad menor de análogos N-terminales que la de IGF-I nativa en ese ensayo.
Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677 · Heding et al. 1996 · PMID 8662901
Grimes et al., Voorhamme et al., Thomas et al. y Prelle et al. midieron variables definidas en células de la granulosa, cultivos HEK293 y CHO, folículos bovinos o embriones bovinos obtenidos in vitro.
Grimes et al. 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme et al. 2006 · PMID 17172665 · Thomas et al. 2007 · PMID 17636166 · Prelle et al. 2001 · PMID 11181549
Muhlbradt et al. estudiaron IGFBP-3, señalización IGF-IR/IRS-1/PI3K/AKT y proliferación en líneas celulares humanas transformadas y tejido murino.
Muhlbradt et al. 2009 · PMID 19258508
Conlon et al. midieron masa de órganos e IGF e IGFBP en cobayas. Dunaiski et al. midieron variables plasmáticas y del modelo porcino. Los hallazgos permanecen limitados a cada modelo.
Conlon et al. 1995 · PMID 7561636 · Dunaiski et al. 1997 · PMID 9488001
Mongongu et al. distinguieron LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I y productos de degradación N-terminal. La detectabilidad no demuestra identidad ni pureza de una partida.
Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816
Rommel et al. midieron las vías de la hipertrofia en miotubos y Stitt et al., la inducción de MAFbx y MuRF1 y su regulación por FoxO. Bailes y Soloviev revisaron la red IGF y la cuantificación del IGF-1 biodisponible. Ninguna fuente contiene una medición primaria de LR3 ni caracteriza una partida.
Rommel et al. 2001 · PMID 11715022 · Stitt et al. 2004 · PMID 15125842 · Bailes y Soloviev 2021 · PMID 33557137
Estado de la investigación
Estudios referenciados sobre IGF-1 LR3 — péptido de investigación
13 fuentes seleccionadas — filtrables por tipo de estudio, cada una enlaza directamente a la fuente.
In vitroEstructura y dinámica por RMN de Long-[Arg3]IGF-ILaajoki et al., 2000, J Biol ChemFuente →In vitroCinética de unión de análogos N-terminales frente a IGFBP-3Heding et al., 1996, J Biol ChemFuente →In vitroIGFBP-2, IGFBP-3 y ARNm en células de la granulosa ováricaGrimes et al., 1992, EndocrinologyFuente →In vitroCultivos HEK293 y CHO sin suero y activación de receptoresVoorhamme et al., 2006, Mol BiotechnolFuente →In vitroLR3 e IGF-I recombinante en cultivos de folículos bovinosThomas et al., 2007, ReproductionFuente →In vitroEmbriones bovinos obtenidos in vitro y expresión de IGFBP y receptoresPrelle et al., 2001, EndocrinologyFuente →Modelo animalLíneas celulares humanas transformadas y tejido murinoMuhlbradt et al., 2009, Cancer ResFuente →Modelo animalMasa de órganos e IGF e IGFBP en un modelo de cobayaConlon et al., 1995, J EndocrinolFuente →Modelo animalVariables plasmáticas y del modelo porcino de corta duraciónDunaiski et al., 1997, J EndocrinolFuente →Modelo animalDistinción analítica de análogos en un modelo de rataMongongu et al., 2021, Drug Test AnalFuente →In vitroContribución de PI3K/Akt/mTOR y PI3K/Akt/GSK3 a la hipertrofia de miotubos inducida por IGF-1 nativa — no se estudió el análogo LR3Rommel et al., 2001, Nat Cell BiolFuente →Modelo animalIGF-1 en cultivo celular y un modelo animal, referida a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3Stitt et al., 2004, Mol CellFuente →ReviewRevisión de ligandos, receptores y proteínas de unión de la IGF, referida a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3Bailes et al., 2021, BiomoleculesFuente →
Research Deep Dive
The research in depth
Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.
83Número de residuos · leído en la secuencia
13 residuos · Glu3→ArgExtensión N-terminal y sustitución · leídas en el diseño
P05019 · IGF-I nativaReferencia UniProt · no es una accesión de LR3
Etiqueta · lote · informeDocumentación del lote · leída en el expediente
01Qué es el análogo IGF-1 LR3
El término igf-1 lr3 designa un análogo sintético recombinante de la IGF-I formado por 83 residuos aminoacídicos. Frente a la IGF-I humana nativa madura, el constructo incorpora una extensión N-terminal de 13 residuos y la sustitución Glu3→Arg. Estos rasgos delimitan la referencia molecular y permiten diferenciarla de otras construcciones relacionadas.
La longitud se contrasta contando la secuencia declarada; la extensión y la sustitución se leen en el diseño estructural. La clasificación dentro de péptidos para investigación organiza el catálogo, pero no identifica por sí sola una muestra. La identidad documental exige que denominación, secuencia, etiqueta, lote y resultado analítico correspondan al mismo material.
| Campo | Referencia o criterio documental |
|---|---|
| Denominación | IGF-1 LR3 |
| Nombre bibliográfico | Long R3 IGF-1; Long-[Arg3]insulin-like growth factor-I |
| Clase | Análogo sintético recombinante de la IGF-I |
| Longitud | 83 residuos aminoacídicos, contados en la secuencia declarada |
| Diseño | Extensión N-terminal de 13 residuos y sustitución Glu3→Arg |
| Secuencia | MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSA |
| Fórmula molecular | C400H619N111O115S9, calculada a partir de la secuencia con tres puentes disulfuro cerrados; forma reducida C400H625N111O115S9 |
| Masa molecular | unos 9.111 Da de masa media para la forma con los puentes disulfuro cerrados, calculada; forma reducida unos 9.118 Da |
| Número CAS | 143045-27-6; dato registral de FDA GSRS / ChemIDplus para la entrada «Long-(Arg3)insulin-like growth factor-I» |
| UNII | M9L22Y19H9; dato registral de FDA GSRS |
| Referencia UniProt | P05019 corresponde a la IGF-I humana nativa, no es una accesión de LR3 |
| Criterio de partida | Denominación, etiqueta, lote, muestra, método e informe concordantes |
La fórmula molecular y la masa se han calculado a partir de la secuencia, no se han medido en un lote comercial; no caracterizan ningún lote. Una forma salina o una conectividad disulfuro diferente puede modificar ambos valores.
Laajoki y colaboradores describieron estructura y dinámica del constructo nombrado mediante RMN en un sistema in vitro. Esa publicación caracteriza una referencia experimental concreta; no autentica material entregado. Para ordenar sistemas celulares, tisulares y preclínicos sin confundir sus alcances puede consultarse la guía de modelos experimentales.
Referencia estructural: Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677
02IGF 1 LR3 e IGF1 LR3 — grafías del nombre
La denominación IGF-1 LR3 identifica el constructo descrito por su arquitectura. Los catálogos escriben también «igf 1 lr3» e «igf1 lr3» como variantes gráficas. En publicaciones y métodos analíticos aparece además Long R3 IGF-1. Ninguna separación, guion o abreviatura sustituye la comprobación de la secuencia y del expediente asociado.
Por ello, la coincidencia nominal es solo el primer nivel de lectura. La identificación de igf-1 lr3 requiere que los 83 residuos declarados, la etiqueta, el número de lote y el informe apunten a la misma partida. Una grafía equivalente puede facilitar la localización bibliográfica, pero no vuelve equivalentes dos analitos con secuencias distintas ni acredita una muestra física.
Esta regla también separa una sustancia de un conjunto declarado. La combinación KLOW y la mezcla Wolverine poseen composiciones y expedientes propios; su presencia en el catálogo no modifica la identidad de LR3 ni permite trasladar documentación entre referencias.
Nomenclatura del constructo: Laajoki et al. 2000 · PMID 10744677
03LR3, IGF-I nativa, Des(1–3)IGF-I y R3-IGF-I — cuatro construcciones distintas
LR3 no es la IGF-I humana nativa madura: LR3 comprende 83 residuos, mientras que la forma nativa comprende 70. La diferencia combina la extensión N-terminal de 13 residuos con Glu3→Arg. En sentido inverso, un resultado atribuido a la IGF-I nativa tampoco constituye un resultado de igf-1 lr3.
LR3 tampoco es Des(1–3)IGF-I ni R3-IGF-I. A Des(1–3)IGF-I le faltan los tres primeros residuos de la IGF-I madura. R3-IGF-I incorpora la sustitución en la posición 3, pero carece de la extensión N-terminal de LR3. Una observación sobre cualquiera de estas referencias permanece ligada al analito ensayado, en ambas direcciones.
Cuatro construcciones, no una
LR3, IGF-I nativa, Des(1–3)IGF-I y R3-IGF-I difieren en longitud o arquitectura. Nombre, secuencia y expediente deben conservar esa separación.
«Reducida» no es «nula»
Una lectura de unión depende del ensayo, la proteína de unión y la especie. Un dato de IGFBP-3 no representa automáticamente a toda la familia.
Distinguir analíticamente no es certificar una entrega
Una separación entre análogos demuestra la capacidad del procedimiento bajo sus condiciones; la documentación del material recibido sigue siendo necesaria.
Mongongu y colaboradores distinguieron LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I y productos de degradación N-terminal mediante inmunopurificación y espectrometría de masas de alta resolución. El alcance del trabajo confirma que son analitos separables en ese procedimiento, no que compartan identidad ni documentación.
Distinción analítica: Mongongu et al. 2021 · PMID 33587816
04Afinidad reducida no es afinidad nula
La afinidad hacia proteínas de unión no es un atributo único que pueda separarse del sistema de medida. Heding y colaboradores examinaron asociación, disociación y afinidad frente a IGFBP-3 recombinante no glucosilada mediante un biosensor in vitro. La reducción observada pertenece a esa proteína, esa configuración y esas condiciones.
Por tanto, «reducida» no significa «nula». Tampoco una medición sobre IGFBP-3 representa a todas las IGFBP. El ensayo, la proteína de unión y la especie delimitan la interpretación. Grimes examinó IGFBP-2, IGFBP-3 y ARNm de IGFBP-3 en cultivos de células de la granulosa ovárica; Thomas estudió variables de folículos bovinos. La coincidencia de nombres de proteínas no fusiona ambos sistemas.
Las mediciones de unión y las lecturas de activación receptorial responden además a preguntas distintas. Voorhamme observó cultivos HEK293 y CHO sin suero junto con activación de IGF-IR y del receptor de insulina. Ese diseño no fija un valor universal para otros ensayos, otras especies o una partida concreta.
Ensayos de unión y sistemas celulares: Heding et al. 1996 · PMID 8662901 · Grimes et al. 1992 · PMID 1379161 · Voorhamme et al. 2006 · PMID 17172665
05Publicaciones sobre la IGF-1 nativa — contexto, no caracterización del LR3
Este capítulo describe hallazgos en investigación controlada, limitados al analito, modelo, especie, procedimiento y variable medida de cada publicación. Las diez primeras filas tratan el constructo LR3 o su distinción analítica. Las tres últimas se incluyen únicamente como contexto de la literatura sobre la IGF-1 nativa o la red IGF; ningún resultado de esas tres fuentes se transfiere a LR3.
In vitro
Conformación y dinámica en Long-[Arg3]IGF-I marcado isotópicamente
Variables estructurales en un sistema de RMN del constructo nombrado.
Laajoki et al., 2000, J Biol Chem · PMID 10744677In vitro
Asociación, disociación y afinidad en IGFBP-3 recombinante
Variables de unión en un ensayo de biosensor con proteína no glucosilada.
Heding et al., 1996, J Biol Chem · PMID 8662901In vitro
IGFBP-2, IGFBP-3 y ARNm en células de la granulosa ovárica
Variables de proteínas de unión en cultivos celulares.
Grimes et al., 1992, Endocrinology · PMID 1379161In vitro
Expansión, viabilidad y activación de los receptores en HEK293 y CHO
Variables celulares en cultivos sin suero.
Voorhamme et al., 2006, Mol Biotechnol · PMID 17172665In vitro
Diámetro, estradiol, morfología e IGFBP en folículos bovinos
Variables comparativas en cultivos de folículos.
Thomas et al., 2007, Reproduction · PMID 17636166In vitro
Desarrollo y ARNm en embriones bovinos
Variables de IGFBP y receptores de IGF de tipo I en embriones obtenidos in vitro.
Prelle et al., 2001, Endocrinology · PMID 11181549Modelo animal
IGFBP-3, señalización y proliferación en líneas transformadas y tejido murino
Variables moleculares y celulares en líneas celulares transformadas y en tejido de ratón, dentro del modelo combinado descrito.
Muhlbradt et al., 2009, Cancer Res · PMID 19258508Modelo animal
Medidas de órganos e IGF plasmáticas en cobaya
Variables orgánicas y plasmáticas en un modelo preclínico.
Conlon et al., 1995, J Endocrinol · PMID 7561636Modelo animal
GH, IGFBP-3 y variables plasmáticas en modelo porcino
Lecturas endocrinas, consumo de pienso y variación de peso en un diseño de corta duración.
Dunaiski et al., 1997, J Endocrinol · PMID 9488001Modelo animal
Distinción de análogos en un método de detección antidopaje
Separación por inmunopurificación y espectrometría de masas en un método de detección con componente en rata; no es un ensayo de pureza, de identidad ni de lote.
Mongongu et al., 2021, Drug Test Anal · PMID 33587816In vitro
Vías PI3K/Akt en cultivos de miotubos murinos
Variables de señalización referidas a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3.
Rommel et al., 2001, Nat Cell Biol · PMID 11715022Modelo animal
Ligasa de ubiquitina y factores FOXO en cultivo y modelo animal
Variables moleculares referidas a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3.
Stitt et al., 2004, Mol Cell · PMID 15125842Revisión
Ligandos, receptores y proteínas de unión en la red IGF
Ordenación bibliográfica referida a la IGF-1 nativa, no al análogo LR3.
Bailes et al., 2021, Biomolecules · PMID 33557137Proteína aislada, cultivo, tejido, modelo animal y revisión representan planos diferentes. Una lectura no rellena datos ausentes en otro plano y ninguna publicación caracteriza automáticamente material entregado. Los tres trabajos contextuales permanecen separados incluso cuando describen componentes compartidos de la red IGF.
Contexto nativo separado: Rommel et al. 2001 · PMID 11715022 · Stitt et al. 2004 · PMID 15125842 · Bailes et al. 2021 · PMID 33557137
06Identidad, secuencia y documentación del lote
En este registro de catálogo no se atribuye la descripción «liofilizado». Si la documentación liberada de una partida emplea ese término, indica únicamente el formato físico: no demuestra identidad molecular, contenido declarado, condiciones de conservación, estabilidad ni pureza, aspectos que requieren respaldo propio en la etiqueta, la especificación y el documento de lote aplicables.
La identidad se establece mediante una cadena positiva y concordante: denominación IGF-1 LR3, secuencia de los 83 residuos, etiqueta, número de lote e informe de análisis. El resultado HPLC debe corresponder a esa misma partida y describe el perfil cromatográfico de la muestra examinada dentro de los límites del método. La guía sobre análisis específico del lote explica cómo mantener unidos muestra, procedimiento, resultado y código.
UniProt P05019 corresponde a la IGF-I humana nativa y no es una accesión de LR3. Por ello sirve para delimitar la referencia nativa, no para autenticar el constructo completo. El procedimiento de Mongongu 2021 distingue análogos en un laboratorio de control, pero no certifica una entrega ni sustituye la documentación de la partida. La categoría de accesorios científicos reúne materiales auxiliares con expedientes independientes y no añade atributos a igf-1 lr3.
La identificación de secuencia y el perfil HPLC responden a preguntas complementarias. Una separación cromatográfica no confirma por sí sola la secuencia íntegra, y una referencia de secuencia no describe automáticamente el cromatograma. El expediente debe mantener cada resultado junto a su método, muestra y lote, sin generalizarlo a otras partidas.
Este material está reservado exclusivamente a la investigación en laboratorio y no es apto para uso humano ni veterinario.
FAQ
Preguntas frecuentes
¿Son LR3 y la IGF-I humana nativa la misma molécula?
No. La proteína nativa madura contiene 70 residuos y LR3 contiene 83 por la extensión N-terminal y Glu3→Arg. P05019 identifica la primera, no LR3.
¿En qué se distinguen LR3, Des(1–3)IGF-I y R3-IGF-I?
Des(1–3)IGF-I carece de los tres primeros residuos. LR3 sustituye la posición 3 y añade una extensión N-terminal. R3-IGF-I no incorpora esa extensión.
¿Qué identificadores de registro están asignados a IGF-1 LR3?
FDA GSRS registra Long-(Arg3)-Insulin-like Growth Factor-I con el UNII M9L22Y19H9 y vincula al registro el CAS RN 143045-27-6 e IGF-1 LR3 como sinónimo. PubChem contiene el registro de sustancia SID 381123731 procedente de ChemIDplus, pero no un CID de compuesto específico; por eso esta página no declara fórmula ni masa como valores de registro. Estos identificadores corresponden al constructo LR3, no a la IGF-I nativa/mecasermina, y no constituyen una autorización ni acreditan la identidad o la pureza de un lote.
¿Qué acredita el valor HPLC consignado en el certificado de análisis del lote?
Acredita la pureza cromatográfica de la muestra y el lote indicados dentro de los límites del método. No confirma la secuencia ni otras partidas.
¿Qué debe distinguir el método descrito por Mongongu et al.?
El método separa LongR3-IGF-I, Des(1–3)IGF-I, R3-IGF-I y productos de degradación N-terminal, pero no certifica una partida.
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Aceptamos pago por adelantado mediante transferencia SEPA y criptomonedas. Todos los pagos se procesan de forma segura y cifrada.
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