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¿Qué es PEG-MGF — péptido de investigación
PEG-MGF es la variante pegilada del péptido C-terminal de IGF-1Ec. La pegilación es la diferencia estructural descriptiva frente al péptido MGF nativo o libre, y la bibliografía no demuestra equivalencia entre ambas identidades. La grafía PEG MGF sin guion es una variante ortográfica, no otra molécula. PEG-MGF tampoco es mecasermina, denominación común internacional de la IGF-1 humana recombinante madura. La forma nativa con R en posición 23 es YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, con fórmula C121H199N41O40, masa media 2868,1 g/mol y PubChem CID 175675731. La forma nativa citada con frecuencia lleva H en posición 23: YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK, con fórmula C121H194N40O40 y masa media 2849,1 g/mol. Ambas formas son nativas y no pegiladas, y difieren exclusivamente en la posición 23 por H5N1. Estas secuencias, fórmulas, masas y la CID describen exclusivamente el 24-mero nativo; no identifican el conjugado pegilado ni una partida, y la CID corresponde solo a la forma con R. Para el péptido nativo del dominio E y para el análogo pegilado no está indexado un número CAS estándar. La categoría de péptidos para investigación reúne materiales con documentación de partida. El compuesto AOD-9604 y el material 5-Amino-1MQ son registros autónomos del catálogo, con documentación propia que no describe PEG-MGF.
Comprar PEG-MGF exige a un laboratorio cotejar la denominación, la secuencia declarada, la química del PEG, el código de artículo, el número de lote y el certificado de análisis contra la ficha técnica del artículo, la etiqueta y la documentación del lote — y comprobar que el método de identidad y el resultado de HPLC se refieren a esa misma partida. El nombre o una mención de HPLC sin método ni lote no sustituyen la documentación aplicable.
Las catorce publicaciones describen el péptido nativo o libre de IGF-1Ec y no demuestran equivalencia con PEG-MGF. En mioblastos, células satélite y células progenitoras se midieron proliferación, diferenciación, migración o expresión dentro de sistemas in vitro o animales concretos. Mills estudió células progenitoras musculares humanas en cultivo y en una componente preclínica in vivo; Kandalla estudió cultivos celulares. No fueron observaciones en personas. Los modelos experimentales mantienen separados cultivo, tejido, especie, método y momento de medición.
Hameed et al. midieron variantes endógenas de IGF-I en biopsias de músculo esquelético de participantes. No se suministró PEG-MGF ni el péptido MGF: la observación corresponde a expresión tisular endógena y no demuestra un efecto del material. Las revisiones citadas organizan datos sobre señales mecánicas, splicing y expresión, pero no caracterizan el análogo pegilado.
Otros trabajos examinaron el péptido C-terminal de IGF-1Ec en modelos neuronales preclínicos y células mesenquimales de conejo. Sus resultados quedan restringidos a esos sistemas y no identifican el PEG ni una partida. Un análisis específico del lote por HPLC describe el valor de pureza de la muestra dentro de las condiciones del método, sin confirmar por sí solo secuencia ni pegilación. Los elementos de la categoría de accesorios científicos tienen especificaciones independientes.
Este material está reservado exclusivamente a la investigación en laboratorio. No es un medicamento, un complemento alimenticio ni un dispositivo médico. No es apto para uso humano ni veterinario.


Evidencia
El péptido del dominio E se asoció con mayor proliferación y menor diferenciación que la IGF-I madura en el sistema estudiado.
Yang et al. 2002 · PMID 12095637
El splicing hacia IGF-1Ec tras una lesión tisular se relacionó con células satélite en rata.
Hill et al. 2003 · PMID 12692175
Se registraron proliferación, diferenciación y factores de transcripción miogénicos en cultivo.
Qin et al. 2012 · PMID 22875667
Mills comunicó migración en células progenitoras musculares humanas en cultivo y en una componente preclínica in vivo; Kandalla midió activación y fusión en cultivos celulares. No fueron observaciones en personas.
Mills et al. 2007 · PMID 17156777 · Kandalla et al. 2011 · PMID 21354439
Se midieron activación y fusión en cultivos de donantes de distintas edades.
Kandalla et al. 2011 · PMID 21354439
Se cuantificaron células progenitoras en modelos tisulares normales y alterados.
Ates et al. 2007 · PMID 17531227
En biopsias de participantes se midieron variantes endógenas de IGF-I sin suministrar el material.
Hameed et al. 2003 · PMID 12562960
Las señales mecánicas desplazaron el splicing de IGF-I hacia IGF-1Ec en células y construcciones tisulares.
Cheema et al. 2005 · PMID 15389530
La revisión examinó señales mecánicas, splicing y expresión sin caracterizar PEG-MGF.
Goldspink et al. 2005 · PMID 16024511
Se examinó una asociación en los modelos analizados sin demostrar causalidad para PEG-MGF.
Goldspink et al. 2006 · PMID 16463438
Se registró menor pérdida neuronal en un modelo preclínico con el péptido C-terminal de IGF-1Ec.
Dluzniewska et al. 2005 · PMID 16144956
Se observaron protección neuronal e inducción de HO-1 dentro del modelo preclínico.
Quesada et al. 2009 · PMID 19735655
En células de conejo se observaron proliferación y diferenciación osteogénica junto con señales PI3K/AKT.
Tong et al. 2015 · PMID 25588515
La revisión abordó expresión, regulación y función de IGF-1Ec sin identificar el PEG ni una partida.
Dai et al. 2010 · PMID 20494600
Estado de la investigación
14 fuentes seleccionadas — filtrables por tipo de estudio, cada una enlaza directamente a la fuente.
Research Deep Dive
Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.
PEG-MGF es un análogo sintético pegilado del péptido C-terminal del dominio E asociado a IGF-1Ec. La bibliografía estructural caracteriza principalmente el péptido nativo no pegilado; no identifica el conjugado suministrado ni una partida concreta. Dentro de los péptidos para investigación, esta distinción separa la referencia bibliográfica de la identidad analítica del material.
| Campo | Referencia o límite documental |
|---|---|
| Denominación | PEG-MGF; PEG MGF; análogo pegilado del péptido del dominio E de IGF-1Ec |
| Forma inglesa de la sigla | MGF = Mechano Growth Factor |
| Clase | Análogo sintético pegilado de un péptido del dominio E de unos 24 residuos |
| Molécula de origen | IGF-1Ec, variante de splicing del gen IGF-1 inducida por señales mecánicas |
| Perfil de investigación | Splicing de IGF-1Ec y variables celulares o tisulares en los modelos declarados |
Forma nativa con R en posición 23 | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK; C121H199N41O40; aproximadamente 2868,1 g/mol, masa media; PubChem CID 175675731 |
Forma nativa con H en posición 23 | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK; C121H194N40O40; aproximadamente 2849,1 g/mol, masa media |
| Número CAS | Para el péptido del dominio E y para el análogo pegilado no está indexado un número CAS estándar |
| Identidad del conjugado y de la partida | Secuencia, extremo C-terminal, química del PEG y masa total según el certificado de análisis del lote |
| Otros atributos de la partida | Forma salina, hidratación y pureza según el certificado de análisis del lote |
Las dos formas nativas difieren exclusivamente en la posición 23: R frente a H, con una diferencia elemental de H5N1. Cada fórmula y cada masa pertenecen a su secuencia respectiva. El CID citado corresponde solo a la forma con R; no identifica el PEG ni una partida.
Estas masas describen los 24-meros nativos no pegilados como ácidos libres. El material suministrado está pegilado y, por ello, es más pesado, pero su masa total no puede deducirse de los registros nativos. Que no exista un CAS estándar indexado es una característica de esta clase de compuestos, no una laguna documental que deba completarse por inferencia.
Contexto de identidad: Yang y Goldspink, 2002, FEBS Letters · PMID 12095637
Las fuentes examinan el contexto de IGF-1Ec, su péptido MGF nativo y la expresión endógena de la variante. Describen splicing, proliferación, diferenciación, migración, activación, fusión, factores de transcripción y señales PI3K/AKT en sistemas definidos. Son variables de esos modelos, no un receptor universal ni un mecanismo demostrado del material pegilado.
Células, construcciones tisulares y biopsias proporcionan medidas de expresión de la variante bajo condiciones experimentales específicas.
Proliferación, diferenciación, migración, activación y fusión son medidas distintas, ligadas a especie, preparación, comparador y método.
La secuencia, la fórmula y la masa de un péptido libre no completan la caracterización analítica del conjugado PEG-MGF.
La pegilación es una modificación estructural, pero su mención no demuestra equivalencia con el péptido MGF libre ni permite trasladar sus variables medidas. Tampoco una secuencia nativa determina el punto de conjugación, la química del PEG o la masa total. Los modelos experimentales ayudan a mantener separados cultivo, tejido, animal, biopsia y revisión.
HPLC y espectrometría responden además a preguntas diferentes. Un perfil cromatográfico caracteriza la muestra dentro del método documentado; la espectrometría puede respaldar identidad dentro del constructo definido. Ninguna de las dos convierte un registro molecular nativo en identificación de la partida pegilada.
Expresión y regulación: Cheema et al., 2005, Journal of Cellular Physiology · PMID 15389530 · Dai et al., 2010, Growth Hormone & IGF Research · PMID 20494600
Este capítulo describe hallazgos en investigación controlada, limitados al analito, especie, preparación, método y variable de cada publicación. Las fuentes tratan IGF-1Ec nativo, el péptido libre del dominio E o la expresión endógena de la variante de splicing; no caracterizan PEG-MGF ni una partida suministrada.
En mioblastos cultivados, el péptido no pegilado del dominio E se comparó con IGF-I madura mediante variables de proliferación y diferenciación.
PMID 12095637Células y construcciones tisulares aportaron medidas del splicing endógeno de IGF-I regulado por señales mecánicas; no se estudió un conjugado PEG.
PMID 15389530Se examinaron migración y otras variables con un péptido sintético no pegilado del dominio E en células progenitoras musculares humanas en cultivo y en una componente preclínica in vivo. No fueron observaciones en personas.
PMID 17156777Modelos tisulares normales y alterados proporcionaron medidas del número de células progenitoras; la publicación no caracterizó PEG-MGF.
PMID 17531227Cultivos de donantes de edades distintas proporcionaron variables de activación y fusión de células progenitoras. No fueron observaciones directas en participantes.
PMID 21354439Células satélite porcinas cultivadas aportaron medidas de proliferación, diferenciación y factores de transcripción miogénicos con material no pegilado.
PMID 22875667Células mesenquimales de conejo proporcionaron medidas de proliferación, diferenciación osteogénica y señales PI3K/AKT.
PMID 25588515Un modelo en rata relacionó el splicing endógeno hacia la variante IGF-1Ec tras una lesión tisular con células satélite.
PMID 12692175Un modelo preclínico de isquemia cerebral examinó el péptido C-terminal no pegilado de IGF-1Ec y la pérdida neuronal en ese sistema.
PMID 16144956Un modelo preclínico con neuronas dopaminérgicas examinó un péptido C-terminal, pérdida neuronal e inducción de hemo oxigenasa-1.
PMID 19735655En participantes se midió expresión endógena de variantes de IGF-I en biopsias de músculo esquelético. No hubo entrega ni uso del material: fue una medición de expresión tisular.
PMID 12562960La revisión encuadró señales mecánicas, splicing y expresión sin aportar una nueva medición primaria ni datos de la partida.
PMID 16024511La revisión examinó una asociación entre splicing alterado y pérdida de masa muscular en los modelos analizados, sin establecer causalidad ni caracterizar el conjugado.
PMID 16463438La revisión reunió información sobre expresión, regulación y función de IGF-1Ec en distintos modelos tisulares; no caracterizó PEG-MGF.
PMID 20494600Las revisiones organizan resultados previos, pero no elevan por sí mismas el nivel de evidencia. La única fuente con participantes, Hameed 2003, midió la expresión de ARNm de IGF-IEa y MGF en músculo esquelético humano. Ninguna publicación fija la secuencia, conjugación, identidad o pureza de una partida; el nivel del material permanece en modelo animal.
| N.º | Fuente y tipo de modelo | PMID | DOI |
|---|---|---|---|
| 1 | Yang y Goldspink (2002), in vitro, mioblastos | 12095637 · PMID 12095637 | 10.1016/s0014-5793(02)02918-6 |
| 2 | Hill y Goldspink (2003), modelo animal, rata | 12692175 · PMID 12692175 | 10.1113/jphysiol.2002.035832 |
| 3 | Qin et al. (2012), in vitro, células porcinas | 22875667 · PMID 22875667 | 10.1007/s11010-012-1413-9 |
| 4 | Mills et al. (2007), in vitro y componente preclínica in vivo, células humanas | 17156777 · PMID 17156777 | 10.1016/j.yexcr.2006.10.032 |
| 5 | Kandalla et al. (2011), in vitro, cultivos de donantes | 21354439 · PMID 21354439 | 10.1016/j.mad.2011.02.007 |
| 6 | Ates et al. (2007), in vitro, modelos tisulares | 17531227 · PMID 17531227 | 10.1016/j.febslet.2007.05.030 |
| 7 | Hameed et al. (2003), piloto en personas, biopsias | 12562960 · PMID 12562960 | 10.1113/jphysiol.2002.032136 |
| 8 | Cheema et al. (2005), in vitro, construcciones tisulares | 15389530 · PMID 15389530 | 10.1002/jcp.20107 |
| 9 | Goldspink (2005), revisión, Physiology (Bethesda) | 16024511 · PMID 16024511 | 10.1152/physiol.00004.2005 |
| 10 | Goldspink (2006), revisión, The International Journal of Biochemistry & Cell Biology | 16463438 · PMID 16463438 | 10.1016/j.biocel.2005.10.001 |
| 11 | Dluzniewska et al. (2005), modelo animal, isquemia cerebral | 16144956 · PMID 16144956 | 10.1096/fj.05-3786fje |
| 12 | Quesada et al. (2009), modelo animal, neuronas dopaminérgicas | 19735655 · PMID 19735655 | 10.1016/j.expneurol.2009.08.029 |
| 13 | Tong et al. (2015), in vitro, células de conejo | 25588515 · PMID 25588515 | 10.1186/s12858-015-0031-z |
| 14 | Dai et al. (2010), revisión | 20494600 · PMID 20494600 | 10.1016/j.ghir.2010.03.005 |
Mapa completo: los catorce enlaces PMID de la cronología están asociados a su modelo y variable; la tabla conserva la asignación bibliográfica y el DOI de cada registro.
PEG-MGF y la grafía PEG MGF sin guion designan aquí la misma identidad nominal, no dos moléculas. En cambio, el péptido MGF nativo o libre es la estructura de origen no pegilada. La bibliografía del péptido libre no demuestra equivalencia con el análogo pegilado, y sus hallazgos no se transfieren al conjugado.
PEG-MGF tampoco es mecasermina, denominación común internacional de la IGF-1 humana recombinante madura. Compartir el contexto del sistema IGF-1 no hace intercambiables sus secuencias, registros moleculares o resultados experimentales.
Secuencia, fórmula, masa y CID describen referencias moleculares nativas, no la identidad de una partida. La especificación establece atributos esperados y el informe analítico documenta la muestra examinada. El compuesto AOD-9604 y el material 5-Amino-1MQ son entradas autónomas del catálogo con documentación de partida propia; sus secuencias, masas y certificados no corresponden a PEG-MGF.
Marco terminológico: Hameed et al., 2003, The Journal of Physiology · PMID 12562960 · Goldspink, 2006, The International Journal of Biochemistry & Cell Biology · PMID 16463438
La ficha de catálogo no asigna aquí la descripción «liofilizado» a este material. Cuando un expediente de partida liberado la incluya, indicará únicamente su forma física, sin demostrar identidad, contenido, requisitos de conservación, estabilidad o pureza; esos extremos deben sustentarse por separado mediante la etiqueta, la especificación y el registro de lote pertinentes.
La trazabilidad vincula denominación, etiqueta, código de lote, muestra, método, fecha y resultado al mismo certificado. Un análisis específico del lote debe permitir contrastar la identidad del conjugado sin sustituir sus atributos por los del péptido nativo. La química del PEG, el punto de conjugación, la masa total, la secuencia y el extremo C-terminal se comprueban en la documentación aplicable.
Un resultado HPLC describe el perfil cromatográfico y cualquier valor de pureza exclusivamente para la muestra, método y límites declarados. No confirma por sí solo secuencia o pegilación. La espectrometría puede respaldar identidad dentro del constructo y método documentados, pero una sola técnica no establece todos los atributos.
Comprar PEG-MGF exige que un laboratorio coteje denominación, secuencia declarada, química del PEG, código de artículo, número de lote y certificado con la ficha técnica del artículo, la etiqueta y la documentación del lote. El método de identidad y el resultado HPLC deben corresponder a esa misma partida. Una mención del nombre o de HPLC sin método ni lote no sustituye el documento aplicable.
Las publicaciones biológicas califican sistemas y variables, pero no certifican el material entregado. El registro PubChem pertenece solo a la forma nativa con R en posición 23. Los elementos de la categoría de accesorios científicos poseen especificaciones independientes y no validan la identidad del conjugado.
Límite entre analito publicado y partida: Yang y Goldspink, 2002, FEBS Letters · PMID 12095637
PEG-MGF se presenta exclusivamente como material para investigación controlada de laboratorio. Las fuentes tratan IGF-1Ec nativo, el péptido libre del dominio E o la expresión endógena de la variante; no demuestran equivalencia con la forma pegilada y no certifican una partida.
Identidad molecular, sistema experimental, variable medida y documentación analítica deben permanecer separados. Un resultado celular, tisular, animal o de expresión endógena no se convierte en una propiedad del material ni permite predecir un resultado fuera del modelo declarado.
La única publicación con participantes midió expresión endógena en biopsias y no implicó entrega del material. Las demás observaciones permanecen en sus cultivos, tejidos, especies o revisiones respectivos.
Este material está reservado exclusivamente a la investigación en laboratorio y no es apto para uso humano ni veterinario.

FAQ
Struktur & Identifikatoren
> Die folgenden Werte beziehen sich auf das native, nicht-PEGylierte MGF-24-mer (PubChem CID 175675731). Exakte Sequenz/Terminus, PEGylierungs-Chemie, Gesamt-Molgewicht und Salzform des PEG-MGF-Produkts werden über chargenbezogene Qualitätsdokumentation ausgewiesen.Produktname: PEG MGF (PEGyliertes Mechano Growth Factor)Was es ist: PEGyliertes (stabilitäts-optimiertes) synthetisches Analogon des MGF-C-terminalen E-Domänen-PeptidsStammmolekül: MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec (mechanisch induzierte Spleißvariante des IGF-1-Gens)Bioaktives Motiv: C-terminales E-Domänen-Peptid (~24 Aminosäuren)Sequenz (natives humanes 24-mer): YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK (häufig zitiert) — alternative Literatur-/Datenbank-Form endet `…FEERK`; synthetische Varianten oft mit D-Aminosäuren im zentralen QRRK-Motiv und/oder N-terminaler PEGylierung — exakte Form per COA bestätigenPubChem CID (natives 24-mer): 175675731Summenformel (natives 24-mer): C121H199N41O40Molgewicht (natives 24-mer): ≈ 2868.1 g/mol — freies Peptid; das PEGylierte Produkt ist schwerer (PEG-Anteil), Gesamt-MW per COA bestätigenPEG-MGF Gesamt-MW / PEG-Chemie: — abhängig vom verwendeten PEG; per Charge-COA bestätigenCAS: — kein Standard-CAS für das MGF-E-Peptid bzw. das PEGylierte Analogon indexiertSalzform: üblicherweise lyophilisiert als Acetat/TFA-Salz — Form per COA bestätigenRegulatorischer Status: Forschungspeptid; nicht als Arzneimittel zugelassen (FDA/EMA) und kein NDA (Stand 2026); nicht identisch mit Mecasermin/Increlex (zugelassenes reifes IGF-1)## Research Overview
In Studien wurde gezeigt, dass das MGF-/E-Domänen-Peptid Effekte auf folgende Forschungsbereiche haben kann: Myoblasten-Proliferation und -Differenzierung, Satelliten-/Muskelvorläuferzell-Aktivierung, Mechanotransduktion sowie Neuroprotektion in Modellsystemen. Der zentrale und konversionsstärkste Forschungsanker ist die Muskelzell-Biologie: In der wegweisenden Arbeit von Yang & Goldspink wurde berichtet, dass das MGF-E-Peptid die Proliferation von Myoblasten fördert und sie von der Differenzierung zurückhält — eine von reifem IGF-1 klar abgegrenzte Rolle [Yang & Goldspink 2002]. Auf der Gewebe-Ebene wurde MGF-Spleißen mit der Aktivierung von Muskel-Satelliten-(Stamm-)Zellen nach lokaler Gewebeschädigung verknüpft [Hill & Goldspink 2003], und in Satellitenzellen wurde der Effekt mechanistisch über die Herunterregulation myogener Transkriptionsfaktoren beschrieben [Qin 2012].
Besonders belastbar ist die Human-Zell-Evidenz: Ein synthetisches MGF-E-Domänen-Peptid zeigte eine pro-migratorische Aktivität auf menschlichen Muskel-Vorläuferzellen [Mills 2007], und das MGF-E-Peptid aktivierte menschliche Muskel-Vorläuferzellen und erhöhte deren Fusionspotenzial über verschiedene Altersgruppen [Kandalla 2011]. Passend dazu steigt die MGF-Expression in menschlichem Skelettmuskel nach hochintensivem Widerstandstraining [Hameed 2003] — ein Beleg, dass MGF die last-/belastungsabhängige IGF-1-Spleißvariante ist. Diese Mechanotransduktion wurde in vitro direkt gezeigt: mechanische Signale lenken das IGF-1-Spleißen zur MGF-Variante [Cheema 2005; Goldspink 2005]. Umgekehrt ist ein gestörtes IGF-1-Spleißen/eine reduzierte MGF-Expression mit Muskelschwund-Modellen assoziiert [Goldspink 2006].
Über die Muskulatur hinaus existiert eine quellenbelegte Neuro-Achse: Das autonome C-terminale MGF-Peptid zeigte einen starken neuroprotektiven Effekt in einem Hirnischämie-Modell [Dluzniewska 2005] und schützte dopaminerge Neuronen über die Induktion von Häm-Oxygenase-1 (HO-1) [Quesada 2009]. Mechanistisch beschleunigte MGF zudem die Proliferation und osteogene Differenzierung mesenchymaler Stammzellen über den PI3K/AKT-Signalweg [Tong 2015], und Übersichtsarbeiten fassen die Expression/Regulation von IGF-1Ec über verschiedene Gewebe zusammen [Dai 2010].
Kurz gesagt: Die Studienlage positioniert MGF als überzeugendes Forschungsfeld rund um Myoblasten-/Satellitenzell-Biologie, Mechanotransduktion und Neuroprotektion — mit klarer Reborn-Einordnung als Research Use Only und ohne jegliche Anwendungs-, Dosierungs-, Muskelaufbau-, Recovery- oder Performance-Versprechen.
Storage & Handling
Lagerungs- und Chargenangaben werden anhand der finalen COA-/Spezifikationsdokumente veröffentlicht. Dieses Produkt wird ausschließlich für die In-vitro-/Laborforschung geliefert und ist nicht zur Anwendung beim Menschen oder Tier bestimmt. Es werden keine Anwendungs-, Dosierungs- oder Verabreichungshinweise gegeben.
No. PEG-MGF designa el análogo pegilado y el péptido MGF designa la forma nativa o libre. Las publicaciones no demuestran equivalencia.
Describe la conjugación con polietilenglicol. La composición del PEG, el punto de conjugación, la secuencia y la masa total deben constar en la documentación de la partida.
Describen principalmente el péptido nativo o libre de IGF-1Ec en cultivos, tejidos, modelos animales y revisiones. No caracterizan la identidad analítica del análogo pegilado.
Midió expresión endógena de variantes de IGF-I en biopsias de músculo esquelético de participantes. No hubo suministro del material y la observación no demuestra un efecto de PEG-MGF.
Cubre el valor de pureza de la muestra dentro del método y sus límites. No confirma por sí solo secuencia, pegilación o identidad.
No. Cada registro conserva identidad, especificaciones y documentación de partida propias.
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