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PEG-MGF — peptide de recherche
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Qu'est-ce que PEG-MGF — peptide de recherche
PEG-MGF — peptide de recherche en un coup d'œil
PEG-MGF est un analogue pégylé du peptide du domaine E d’IGF-1Ec, variante d’épissage du gène IGF-1 induite par des signaux mécaniques. Les catalogues écrivent également « PEG MGF » et « MGF peptide » : la première graphie ne crée aucune spécification, tandis que la seconde peut désigner le peptide natif et n’est donc pas automatiquement équivalente au conjugué. Le matériau livré est pégylé, mais les publications caractérisent surtout la chaîne native non pégylée d’environ 24 résidus. Aucun constat n’est transféré à la chimie du PEG ou à un lot. La conjugaison crée une identité dont la composition et la masse totale ne se déduisent pas de la chaîne native. PEG-MGF relève du domaine E d’IGF-1Ec, alors qu’IGF-1 LR3 repose sur une autre construction : registres, séquences et documents analytiques restent distincts. Réservé à la recherche en laboratoire ; identité, quantité déclarée et pureté exigent des pièces concordantes du lot.
Aperçu de la recherche
PEG-MGF désigne l’analogue pégylé du peptide du domaine E d’IGF-1Ec, variante d’épissage du gène IGF-1 induite par des signaux mécaniques. MGF signifie Mechano Growth Factor, « facteur de croissance mécanique ». Les catalogues emploient aussi « PEG MGF », sans spécification distincte. « MGF peptide » peut désigner le peptide natif et n’est donc pas automatiquement assimilé au conjugué. IGF-1 LR3 repose sur une autre construction : registres et documents analytiques sont séparés.
La littérature décrit surtout la chaîne native non pégylée d’environ 24 résidus. Deux formes sont documentées : YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, R en position 23, C121H199N41O40, environ 2868,1 g/mol en masse moyenne et PubChem CID 175675731 ; puis YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK, H en position 23, C121H194N40O40 et environ 2849,1 g/mol. Leur seule différence est H5N1 en position 23. Ces données concernent les acides libres natifs, non le conjugué ou un lot. Composition du PEG, site de conjugaison, séquence et masse totale sont propres au lot.
Aucun numéro CAS standard n’est indexé pour le peptide du domaine E ou l’analogue pégylé. L’étiquette seule n’établit pas PEG-MGF. Le registre indique FMP2, une forme lyophilisée en flacon et 2 mg déclarés par flacon selon l’étiquette et la documentation du lot.
Mills a étudié des cellules progénitrices musculaires humaines en culture et dans une composante préclinique in vivo; Kandalla a étudié des cultures cellulaires. Il ne s’agissait pas d’observations chez des personnes. Les observations des modèles cités ne caractérisent aucun lot et ne confirment ni chimie du PEG, ni forme saline, ni hydratation, ni stabilité. Une observation cellulaire ne devient pas une propriété d’un organisme ou d’une autre construction ; expression et association ne fondent ni propriété du catalogue ni causalité générale. La HPLC décrit un profil selon la méthode, sans confirmer seule séquence ou pégylation ; le CID ne quantifie pas la pureté. Dénomination, séquence déclarée, chimie du PEG, quantité déclarée, forme, code de lot et rapport d’analyse doivent concorder. Matériau exclusivement réservé à la recherche en laboratoire.
Données techniques
SummenformelC₁₂₁H₁₉₉N₄₁O₄₀
Molekulargewicht2868,2 g/mol
Acides aminés24
Pureté≥ 99 % (HPLC)
Structure cibleniveaux de mesure distincts de la prolifération et de la différenciation du peptide natif du domaine E dans des cultures de myoblastes selon Yang 2002, de l’épissage vers IGF-1Ec et de la participation des cellules satellites dans le modèle de rat de Hill 2003, de la prolifération, de la différenciation et des facteurs myogènes dans des cellules satellites porcines selon Qin 2012, de la migration dans des cellules progénitrices musculaires humaines en culture et dans la composante préclinique in vivo de Mills 2007, ainsi que de l’activation et de la fusion dans les cultures cellulaires de Kandalla 2011, de la quantification de cellules progénitrices dans les modèles tissulaires d’Ates 2007, de l’expression endogène des variantes de l’IGF-I dans des biopsies de musculature squelettique de participants humains selon Hameed 2003, de la mécanotransduction et de l’épissage in vitro selon Cheema 2005, du cadre de revue de Goldspink 2005, Goldspink 2006 et Dai 2010, des paramètres neuronaux dans les modèles précliniques de Dluzniewska 2005 et Quesada 2009, de la prolifération, de la différenciation ostéogénique et de la signalisation PI3K/AKT dans des cellules mésenchymateuses de lapin selon Tong 2015, ainsi que de la concordance entre documentation du lot, certificat, profil HPLC et identifiants de référence, sans attribution au matériau livré
Molekülstruktur
In vitroModèle animal3Pilote humain4RCT5Autorisation
Frontière d’identité
Formes natives
Identifiant PubChem
Cultures humaines
Expression tissulaire
Modèles précliniques
Limite de transposition
Profil HPLC
Concordance documentaire
Preuves
Points clés de la recherche
Les publications portent principalement sur le peptide natif ou libre du domaine E et ne caractérisent ni PEG-MGF, ni sa chimie du PEG, ni un lot.
Yang 2002 · PMID 12095637 · Dai 2010 · PMID 20494600
Les formes R23 et H23 sont deux chaînes non pégylées distinctes par H5N1 ; leurs séquences, formules et masses ne qualifient pas le conjugué.
Documentation du lot : étiquette · code de lot · certificat d’analyse du lot
Le CID 175675731 identifie la forme native R, non un lot ou le conjugué, et ne quantifie pas la pureté.
Documentation du lot : étiquette · code de lot · certificat d’analyse du lot
Mills a mesuré la migration dans des cellules progénitrices musculaires humaines en culture et dans une composante préclinique in vivo; Kandalla a mesuré l’activation et la fusion dans des cultures cellulaires. Il ne s’agissait pas d’observations chez des personnes.
Mills 2007 · PMID 17156777 · Kandalla 2011 · PMID 21354439
L’expression endogène de variantes de l’IGF-I a été mesurée dans des biopsies, avec un résultat différent selon les cohortes, sans propriété attribuable au matériau.
Hameed 2003 · PMID 12562960
Les paramètres neuronaux restent propres aux modèles d’ischémie cérébrale et de neurones dopaminergiques rapportés.
Dluzniewska 2005 · PMID 16144956 · Quesada 2009 · PMID 19735655
Une observation cellulaire ne devient pas une propriété d’un organisme ou d’une autre construction, et une association n’établit pas de causalité générale.
Goldspink 2006 · PMID 16463438
La HPLC décrit le profil de l’échantillon nommé selon la méthode, sans confirmer seule la séquence ou la pégylation ; une valeur d’un autre lot n’est pas transférable.
Documentation du lot : étiquette · code de lot · certificat d’analyse du lot
FMP2, le code de lot et le certificat doivent désigner le même échantillon, en maintenant séparées identité, quantité déclarée et pureté.
Documentation du lot : étiquette · code de lot · certificat d’analyse du lot
État de la recherche
Études référencées sur PEG-MGF — peptide de recherche
14 sources sélectionnées — filtrables par type d’étude, chacune renvoie directement à la source.
in vitroProlifération et différenciation du peptide du domaine E mesurées dans des myoblastes en comparaison avec l’IGF-I mature, sans caractérisation de PEG-MGFYang et al., 2002, FEBS LettersSource →Modèle animalÉpissage vers IGF-1Ec après une lésion tissulaire et association avec les cellules satellites dans le modèle publiéHill et al., 2003, The Journal of PhysiologySource →in vitroProlifération, différenciation et facteurs myogènes mesurés dans des cellules satellites porcines en cultureQin et al., 2012, Molecular and Cellular BiochemistrySource →Modèle animal / In vitroMigration attribuée au peptide synthétique non pégylé du domaine E dans des cellules progénitrices musculaires humaines en culture et dans une composante préclinique in vivoMills et al., 2007, Experimental Cell ResearchSource →in vitroActivation et fusion mesurées dans des cellules progénitrices musculaires humaines en culture provenant de donneurs d’âges différentsKandalla et al., 2011, Mechanisms of Ageing and DevelopmentSource →In vitroQuantification de cellules progénitrices dans des cultures primaires de cellules musculaires humaines issues de donneurs sains ainsi que de donneurs atteints de dystrophie musculaire et de SLAAtes et al., 2007, FEBS LettersSource →Étude pilote chez l’humainExpression endogène des variantes de l’IGF-I mesurée dans des biopsies de musculature squelettique, avec une différence dans la cohorte jeune mais pas identiquement dans la cohorte plus âgéeHameed et al., 2003, The Journal of PhysiologySource →in vitroSignaux mécaniques et déplacement de l’épissage de l’IGF-I vers IGF-1Ec dans des cellules et constructions tissulairesCheema et al., 2005, Journal of Cellular PhysiologySource →ReviewSynthèse des liens proposés entre signaux mécaniques, épissage et expression, sans mesure primaireGoldspink et al., 2005, Physiology (Bethesda)Source →ReviewAssociation entre une modification de l’épissage et une perte de tissu dans les modèles examinés, sans causalité générale ni propriété de PEG-MGFGoldspink et al., 2006, The International Journal of Biochemistry and Cell BiologySource →Modèle animalPertes neuronales mesurées pour le peptide C-terminal d’IGF-1Ec dans un modèle d’ischémie cérébraleDluzniewska et al., 2005, The FASEB JournalSource →Modèle animalProtection neuronale et induction de HO-1 associées dans un modèle de neurones dopaminergiquesQuesada et al., 2009, Experimental NeurologySource →in vitroProlifération, différenciation ostéogénique et signalisation PI3K/AKT mesurées dans des cellules mésenchymateuses de lapin en cultureTong et al., 2015, BMC BiochemistrySource →ReviewSynthèse de l’expression, de la régulation et de la fonction d’IGF-1Ec, sans identification d’une modification PEG ou d’un lotDai et al., 2010, Growth Hormone and IGF ResearchSource →
Research Deep Dive
The research in depth
Model-qualified findings in depth — every claim tied to a PubMed-indexed source.
24RÉSIDUS DU PEPTIDE NATIF DU DOMAINE E
2FORMES NATIVES DOCUMENTÉES, R23 ET H23
2868,1 g/molMASSE MOYENNE, FORME NATIVE R23, ACIDE LIBRE
14PUBLICATIONS
01Identité moléculaire et fiche d’identité
PEG-MGF est un analogue pégylé du peptide du domaine E d’IGF-1Ec, variante d’épissage du gène IGF-1 induite par des signaux mécaniques. Le peptide C-terminal du domaine E compte environ 24 résidus et reste distinct de l’IGF-I mature. MGF signifie Mechano Growth Factor, ou « facteur de croissance mécanique ».
| Caractéristique | Valeur documentée |
|---|---|
| Dénomination et synonymes | PEG-MGF ; PEG MGF ; analogue pégylé du peptide du domaine E d’IGF-1Ec ; MGF = Mechano Growth Factor |
| Classe | analogue synthétique pégylé d’un peptide d’environ 24 résidus (description de la classe structurale, non du lot) |
| Molécule d’origine | IGF-1Ec, variante d’épissage du gène IGF-1 induite par des signaux mécaniques |
| Motif décrit dans la littérature | peptide C-terminal du domaine E, d’environ 24 résidus |
| Séquence du 24-mère natif, forme de l’enregistrement de base de données | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK |
| Séquence du 24-mère natif, forme fréquemment citée | YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK |
Formule et masse, forme avec R en position 23 | C121H199N41O40 ; environ 2868,1 g/mol (masse moyenne) ; PubChem CID 175675731 |
Formule et masse, forme avec H en position 23 | C121H194N40O40 ; environ 2849,1 g/mol (masse moyenne) |
| Numéro CAS | aucun numéro CAS standard indexé pour le peptide du domaine E ou l’analogue pégylé |
| SKU et forme | FMP2 ; lyophilisé en flacon |
| Quantité déclarée | 2 mg par flacon selon l’étiquette et la documentation du lot |
Les deux séquences diffèrent uniquement en position 23, R contre H, soit une différence H5N1. Ces séquences, formules et masses décrivent exclusivement les formes natives non pégylées comme acides libres. Elles ne qualifient ni le conjugué ni un lot. La quantité déclarée relève de l’étiquette, non d’une propriété moléculaire, et doit concorder avec les pièces du lot.
La place du matériau parmi les peptides de laboratoire en France organise le catalogue sans étendre sa destination.
Repères moléculaires et distinction du peptide natif : Yang et Goldspink, 2002, FEBS Letters · PMID 12095637 · Dai et al., 2010, Growth Hormone and IGF Research · PMID 20494600
02Deux identités à ne pas confondre — analogue pégylé et peptide natif du domaine E
Le matériau livré est pégylé, tandis que la littérature porte majoritairement sur le peptide natif ou libre du domaine E. Aucun constat n’est transféré. La pégylation modifie la construction moléculaire sans démontrer une équivalence avec le peptide libre. Composition du PEG, site de conjugaison, séquence et masse totale sont propres au lot.
PEG-MGF
Il s’agit de l’analogue pégylé décrit ici et du matériau livré. Les données sur le peptide libre ne caractérisent ni sa chimie du PEG, ni son identité complète, ni un lot concret.
Peptide natif du domaine E
Cette chaîne non pégylée d’environ 24 résidus existe sous les formes documentées R23 et H23. Elles diffèrent seulement à la position 23, avec une différence H5N1. La littérature concerne principalement ce registre.
IGF-1 LR3
Le matériau de recherche IGF-1 LR3 repose sur une autre construction moléculaire. Ses registres, séquences de référence et documents analytiques sont séparés.
PubChem CID 175675731 identifie la forme native R, non le conjugué et non un lot. Les masses indiquées décrivent les acides libres non pégylés. Aucun de ces repères ne certifie un motif pégylé ni la composition du matériau livré.
Limite d’extrapolation entre constructions : Yang et Goldspink, 2002, FEBS Letters · PMID 12095637 · Goldspink, 2005, Physiology (Bethesda) · PMID 16024511
03Paysage des études
La chronologie ci-dessous décrit des observations issues de recherches contrôlées, rattachées à l’analyte, au modèle et au critère de mesure publiés. Les modèles in vitro et in vivo, les modèles tissulaires, les études avec participants humains et les revues constituent des niveaux de preuve distincts. La littérature concerne principalement le peptide natif ou libre du domaine E, et non l’analogue pégylé.
In vitro
Yang et Goldspink, 2002, FEBS Letters
Dans des myoblastes, le peptide du domaine E, non PEG-MGF, a été associé à une prolifération accrue et à une différenciation réduite par comparaison avec l’IGF-I mature.
PMID 12095637Modèle de rat
Hill et Goldspink, 2003, The Journal of Physiology
Le modèle a suivi l’épissage endogène vers IGF-1Ec après une lésion tissulaire et son association avec les cellules satellites, non le matériau pégylé.
PMID 12692175In vitro
Qin et al., 2012, Molecular and Cellular Biochemistry
Des cellules satellites porcines cultivées ont servi à mesurer prolifération, différenciation et facteurs myogènes pour le peptide étudié, sans caractérisation de PEG-MGF.
PMID 22875667In vitro / modèle animal · cellules humaines
Mills et al., 2007, Experimental Cell Research
La migration a été mesurée avec le peptide synthétique non pégylé du domaine E dans des cellules progénitrices musculaires humaines en culture et dans une composante préclinique in vivo. Il ne s’agissait pas d’observations chez des personnes ni du conjugué pégylé.
PMID 17156777In vitro
Kandalla et al., 2011, Mechanisms of Ageing and Development
Activation et fusion ont été mesurées dans des cellules progénitrices musculaires humaines de donneurs d’âges différents. Ces critères de culture ne décrivent pas PEG-MGF.
PMID 21354439In vitro
Ates et al., 2007, FEBS Letters
Des cultures primaires de cellules musculaires humaines de donneurs sains, atteints de dystrophie musculaire ou de SLA ont permis de quantifier des cellules progénitrices. L’analyte étudié relevait du contexte MGF natif, non du lot pégylé.
PMID 17531227Étude avec participants humains
Hameed et al., 2003, The Journal of Physiology
Des biopsies de musculature squelettique ont documenté l’expression endogène des variantes d’IGF-I, avec une différence dans la cohorte plus jeune, mais pas de la même manière dans la cohorte plus âgée. Ce critère tissulaire ne concerne pas le matériau.
PMID 12562960In vitro
Cheema et al., 2005, Journal of Cellular Physiology
Dans des cellules et constructions tissulaires, les signaux mécaniques ont déplacé l’épissage d’IGF-I vers IGF-1Ec. L’objet mesuré était l’épissage, non une modification PEG.
PMID 15389530Revue
Goldspink, 2005, Physiology (Bethesda)
La revue propose des liens entre signaux mécaniques, épissage et expression d’IGF-1Ec. Elle ne fournit aucune mesure primaire et ne caractérise pas PEG-MGF.
PMID 16024511Revue
Goldspink, 2006, The International Journal of Biochemistry and Cell Biology
La revue discute une association entre une modification de l’épissage et une perte de tissu dans les modèles examinés. Elle n’établit ni causalité générale ni propriété de PEG-MGF.
PMID 16463438Modèle préclinique
Dluzniewska et al., 2005, The FASEB Journal
Dans un modèle d’ischémie cérébrale, le peptide C-terminal d’IGF-1Ec a été associé à de moindres pertes neuronales. L’analyte n’était pas PEG-MGF.
PMID 16144956Modèle préclinique
Quesada et al., 2009, Experimental Neurology
Dans un modèle de neurones dopaminergiques, protection neuronale et induction de HO-1 ont été associées au peptide étudié. Ce montage ne caractérise pas le conjugué fourni.
PMID 19735655In vitro
Tong et al., 2015, BMC Biochemistry
Des cellules mésenchymateuses de lapin cultivées ont servi à mesurer prolifération, différenciation ostéogénique et PI3K/AKT pour le peptide du domaine E, non pour PEG-MGF.
PMID 25588515Revue
Dai et al., 2010, Growth Hormone and IGF Research
La revue synthétise expression, régulation et fonction d’IGF-1Ec. Ni cette revue ni les modèles cellulaires examinés n’identifient une modification PEG ou un lot.
PMID 20494600Carte bibliographique des quatorze publications : PMID 12095637 · PMID 12692175 · PMID 22875667 · PMID 17156777 · PMID 21354439 · PMID 17531227 · PMID 12562960 · PMID 15389530 · PMID 16024511 · PMID 16463438 · PMID 16144956 · PMID 19735655 · PMID 25588515 · PMID 20494600
04Ce que les données ne démontrent pas et mise au point terminologique
La dénomination commerciale est peg-mgf. Les catalogues écrivent aussi « peg mgf » et « MGF peptide » comme variantes de contexte, sans définir de forme saline, de contre-ion ou de valeur analytique. Dans la littérature, MGF peptide peut désigner le peptide natif et n’est donc jamais assimilé automatiquement à l’analogue pégylé.
Les niveaux de mesure ne sont pas synonymes : prolifération in vitro, migration cellulaire, expression tissulaire, épissage et critères neuronaux d’un modèle préclinique gardent chacun leur modèle et leur portée. Cultures, modèles tissulaires, modèles précliniques, étude avec participants humains et revues ne deviennent pas interchangeables par leur voisinage dans la chronologie.
Les quatorze publications ne confirment ni la chimie du PEG, ni la forme saline, ni l’état d’hydratation, ni la stabilité d’un lot concret. Aucune ne caractérise un lot commercial. Les données de cultures, modèles tissulaires, modèles précliniques et d’une étude avec participants humains ne peuvent pas être agrégées en une qualité générale du matériau.
Une variation d’expression n’est pas une propriété du catalogue. Une association discutée dans une revue n’établit ni causalité générale ni propriété de PEG-MGF. Une mesure obtenue avec un autre analyte ou dans un autre modèle ne peut pas être transférée à ce matériau.
Séquence native, formule, masse et CID ne certifient aucun motif pégylé. La littérature ne remplace jamais la concordance entre code de lot, échantillon analysé, méthode et rapport, ni l’accord entre l’étiquette et le certificat pertinent.
Les entrées du matériau de recherche IGF-1 LR3, du peptide GHK-Cu et du peptide de recherche Ipamorelin possèdent leur propre documentation. Leurs données ne s’appliquent pas ici et leur mention n’associe pas ces matériaux.
Sources illustrant la séparation des niveaux de preuve : Hameed et al., 2003, The Journal of Physiology · PMID 12562960 · Goldspink, 2006, The International Journal of Biochemistry and Cell Biology · PMID 16463438
05Forme, conservation et documentation du lot
Identité, quantité et pureté sont trois questions analytiques différentes. La lecture du certificat de lot rattache le profil HPLC à l’échantillon nommé, dans les limites de la méthode consignée. La HPLC ne confirme seule ni la séquence ni la pégylation. Inversement, le PubChem CID ne quantifie aucune pureté. Une valeur d’un autre lot n’est pas transférable, même sous une dénomination de catalogue identique.
La définition du lyophilisat décrit un état physique. Cet état ne prouve ni identité, ni forme saline, ni quantité déclarée, ni durée de stabilité. L’absence de numéro CAS standard indexé caractérise cette classe, sans constituer un manque ni un jugement de qualité. L’étiquette seule ne suffit pas à établir PEG-MGF.
Le laboratoire maintient la continuité de la chaîne « dénomination – séquence déclarée – chimie du PEG – quantité déclarée – forme – code de lot – rapport d’analyse ». À réception, FMP2, le code du lot et le certificat doivent renvoyer au même échantillon. La quantité déclarée doit concorder avec les pièces correspondantes.
Les conditions de conservation et la durée de stabilité doivent provenir de l’étiquette, de la spécification validée et des documents du lot. Cette page ne complète aucune condition absente. Ces exigences définissent la concordance documentaire requise sans présumer qu’un certificat existe pour chaque lot.
La bibliographie ne remplace pas la qualification analytique : Goldspink, 2005, Physiology (Bethesda) · PMID 16024511 · Dai et al., 2010, Growth Hormone and IGF Research · PMID 20494600
06Approvisionnement scientifique dans l’UE et cadre de recherche
PEG-MGF est présenté aux laboratoires de l’Union européenne comme un matériau exclusivement destiné à la recherche contrôlée. Les identifiants structurels, la bibliographie et le classement commercial ne remplacent pas la vérification des documents propres au lot concerné.
Ce matériau n’est ni une denrée alimentaire, ni un produit nutritionnel, ni un cosmétique. Il n’est destiné ni à la médecine humaine ni à la médecine vétérinaire. Son identité, son contenu déclaré et sa pureté restent subordonnés au certificat d’analyse du lot correspondant.
Exclusivement destiné à la recherche en laboratoire. Ne pas utiliser chez l’être humain ni chez l’animal. Ce produit n’est ni un médicament, ni un complément alimentaire, ni un dispositif médical.
FAQ
Questions fréquentes
Struktur & Identifikatoren
Struktur & Identifikatoren
> Die folgenden Werte beziehen sich auf das native, nicht-PEGylierte MGF-24-mer (PubChem CID 175675731). Exakte Sequenz/Terminus, PEGylierungs-Chemie, Gesamt-Molgewicht und Salzform des PEG-MGF-Produkts werden über chargenbezogene Qualitätsdokumentation ausgewiesen.Produktname: PEG MGF (PEGyliertes Mechano Growth Factor)Was es ist: PEGyliertes (stabilitäts-optimiertes) synthetisches Analogon des MGF-C-terminalen E-Domänen-PeptidsStammmolekül: MGF = Mechano Growth Factor = IGF-1Ec (mechanisch induzierte Spleißvariante des IGF-1-Gens)Bioaktives Motiv: C-terminales E-Domänen-Peptid (~24 Aminosäuren)Sequenz (natives humanes 24-mer): YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEEHK (häufig zitiert) — alternative Literatur-/Datenbank-Form endet `…FEERK`; synthetische Varianten oft mit D-Aminosäuren im zentralen QRRK-Motiv und/oder N-terminaler PEGylierung — exakte Form per COA bestätigenPubChem CID (natives 24-mer): 175675731Summenformel (natives 24-mer): C121H199N41O40Molgewicht (natives 24-mer): ≈ 2868.1 g/mol — freies Peptid; das PEGylierte Produkt ist schwerer (PEG-Anteil), Gesamt-MW per COA bestätigenPEG-MGF Gesamt-MW / PEG-Chemie: — abhängig vom verwendeten PEG; per Charge-COA bestätigenCAS: — kein Standard-CAS für das MGF-E-Peptid bzw. das PEGylierte Analogon indexiertSalzform: üblicherweise lyophilisiert als Acetat/TFA-Salz — Form per COA bestätigenRegulatorischer Status: Forschungspeptid; nicht als Arzneimittel zugelassen (FDA/EMA) und kein NDA (Stand 2026); nicht identisch mit Mecasermin/Increlex (zugelassenes reifes IGF-1)## Research Overview
In Studien wurde gezeigt, dass das MGF-/E-Domänen-Peptid Effekte auf folgende Forschungsbereiche haben kann: Myoblasten-Proliferation und -Differenzierung, Satelliten-/Muskelvorläuferzell-Aktivierung, Mechanotransduktion sowie Neuroprotektion in Modellsystemen. Der zentrale und konversionsstärkste Forschungsanker ist die Muskelzell-Biologie: In der wegweisenden Arbeit von Yang & Goldspink wurde berichtet, dass das MGF-E-Peptid die Proliferation von Myoblasten fördert und sie von der Differenzierung zurückhält — eine von reifem IGF-1 klar abgegrenzte Rolle [Yang & Goldspink 2002]. Auf der Gewebe-Ebene wurde MGF-Spleißen mit der Aktivierung von Muskel-Satelliten-(Stamm-)Zellen nach lokaler Gewebeschädigung verknüpft [Hill & Goldspink 2003], und in Satellitenzellen wurde der Effekt mechanistisch über die Herunterregulation myogener Transkriptionsfaktoren beschrieben [Qin 2012].
Besonders belastbar ist die Human-Zell-Evidenz: Ein synthetisches MGF-E-Domänen-Peptid zeigte eine pro-migratorische Aktivität auf menschlichen Muskel-Vorläuferzellen [Mills 2007], und das MGF-E-Peptid aktivierte menschliche Muskel-Vorläuferzellen und erhöhte deren Fusionspotenzial über verschiedene Altersgruppen [Kandalla 2011]. Passend dazu steigt die MGF-Expression in menschlichem Skelettmuskel nach hochintensivem Widerstandstraining [Hameed 2003] — ein Beleg, dass MGF die last-/belastungsabhängige IGF-1-Spleißvariante ist. Diese Mechanotransduktion wurde in vitro direkt gezeigt: mechanische Signale lenken das IGF-1-Spleißen zur MGF-Variante [Cheema 2005; Goldspink 2005]. Umgekehrt ist ein gestörtes IGF-1-Spleißen/eine reduzierte MGF-Expression mit Muskelschwund-Modellen assoziiert [Goldspink 2006].
Über die Muskulatur hinaus existiert eine quellenbelegte Neuro-Achse: Das autonome C-terminale MGF-Peptid zeigte einen starken neuroprotektiven Effekt in einem Hirnischämie-Modell [Dluzniewska 2005] und schützte dopaminerge Neuronen über die Induktion von Häm-Oxygenase-1 (HO-1) [Quesada 2009]. Mechanistisch beschleunigte MGF zudem die Proliferation und osteogene Differenzierung mesenchymaler Stammzellen über den PI3K/AKT-Signalweg [Tong 2015], und Übersichtsarbeiten fassen die Expression/Regulation von IGF-1Ec über verschiedene Gewebe zusammen [Dai 2010].
Kurz gesagt: Die Studienlage positioniert MGF als überzeugendes Forschungsfeld rund um Myoblasten-/Satellitenzell-Biologie, Mechanotransduktion und Neuroprotektion — mit klarer Reborn-Einordnung als Research Use Only und ohne jegliche Anwendungs-, Dosierungs-, Muskelaufbau-, Recovery- oder Performance-Versprechen.
Forschungsgebrauch, Lagerung & Handhabung
Storage & Handling
Lagerungs- und Chargenangaben werden anhand der finalen COA-/Spezifikationsdokumente veröffentlicht. Dieses Produkt wird ausschließlich für die In-vitro-/Laborforschung geliefert und ist nicht zur Anwendung beim Menschen oder Tier bestimmt. Es werden keine Anwendungs-, Dosierungs- oder Verabreichungshinweise gegeben.
Le PEG-MGF et le peptide natif du domaine E sont-ils équivalents ?
Non. PEG-MGF est un analogue pégylé, tandis que le peptide natif est une chaîne libre d’IGF-1Ec. Les publications citées ne démontrent pas leur équivalence et ne décrivent ni la chimie du conjugué ni un lot.
Pourquoi deux séquences du 24-mère natif ?
La forme de la base de données porte R en position 23 et la forme fréquemment citée porte H. La différence H5N1 concerne deux chaînes natives non pégylées et ne définit pas le conjugué ou le lot.
Qu’est-ce que le PubChem CID 175675731 identifie ?
Il identifie la forme native R, YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERK, et non le conjugué ou un lot. Il ne quantifie pas la pureté.
Pourquoi n’y a-t-il pas de numéro CAS standard ?
Aucun numéro CAS standard n’est indexé pour le peptide du domaine E ou l’analogue pégylé. Cette absence caractérise la classe, sans constituer un manque ni un jugement de qualité, et l’étiquette seule ne suffit pas à établir PEG-MGF.
Qu’est-ce qu’une valeur HPLC documente ?
Elle décrit le profil chromatographique de l’échantillon nommé dans les limites de la méthode consignée. Elle ne confirme seule ni la séquence ni la pégylation, et une valeur d’un autre lot n’est pas transférable.
PEG-MGF et IGF-1 LR3 désignent-ils la même molécule ?
Non. PEG-MGF relève du contexte du domaine E d’IGF-1Ec, tandis qu’IGF-1 LR3 repose sur une autre construction moléculaire. Leurs registres, séquences de référence et documents analytiques sont distincts.
Pourquoi PEG-MGF et IGF-1 LR3 relèvent-ils de registres différents ?
Le premier est l’analogue pégylé du peptide du domaine E d’IGF-1Ec, alors que le second repose sur une autre construction. Une dénomination, une séquence de référence ou une pièce analytique de l’un ne qualifie pas l’autre.
À quelle finalité ce matériau est-il réservé ?
Il est exclusivement réservé à la recherche en laboratoire. Les observations des cultures, tissus, modèles précliniques et participants ne caractérisent pas le matériau livré et ne peuvent être agrégées en qualité générale du lot.
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